Estudo da intera??o entre albuminas s?ricas e mol?culas biologicamente ativas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Chaves, Ot?vio Augusto
Data de Publicação: 2016
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRRJ
Texto Completo: https://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/1368
Resumo: The interactions between human serum albumin (HSA) with 18-PF, BZL, MTZ and MZ and between bovine serum albumin (BSA) with t-DCTN, PF, LF-B, PIA and ?-lap were studied by spectroscopic techniques (molecular absorption in the UV-Vis region, circular dichroism, emission fluorescence in the steady state and temporal resolution) under physiological conditions. Theoretical calculations by molecular docking were performed to complement the experimental data and thus offer accurate to the results. The results obtained for the fluorescence quenching rate constant (kq) is greater than the diffusion rate constant in water (kdiff ? 5,00x109 L/mol), indicating that there is formation of complex between albumin and biologically active molecules in the ground state (for the sample PIA we confirmed this data with time resolved fluorescence experiments). For t-DCTN and LF-B beyond the static mechanism it was observed the presence of dynamic fluorescence quenching mechanism. Finally, for PF and PIA F?rster theory shows that the energy transfer between the fluorophore and the quenchers can occurs with high probability. The thermodynamic values for Gibbs? free energy are in accordance with the spontaneity of the association, for all the samples. Thermodynamic parameters ?H? and ?S? provided evidence of the main intermolecular interactions in the association. The samples 18-FP, t-DCTN, LF-B, PIA, ?-lap, BZL and MTZ interact with albumin by hydrogen bonding and hydrophobic interactions. On the other hand, PF and MZ interact by hydrogen bonding and electrostatic forces. The number of binding sites shows that there is only one main cavity of the protein to the interaction. For 18-PF, PF and LF-B the binding is weak, for t-DCTN the binding is moderate and for PIA, ?-lap, BZL, MTZ and MZ the binding is strong. Circular dichroism results show that upon binding of samples with the albumin there are no significant perturbations on the secondary structure of the protein. Theoretical calculations by molecular docking are in full agreement with the spectroscopic results
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The results obtained for the fluorescence quenching rate constant (kq) is greater than the diffusion rate constant in water (kdiff ? 5,00x109 L/mol), indicating that there is formation of complex between albumin and biologically active molecules in the ground state (for the sample PIA we confirmed this data with time resolved fluorescence experiments). For t-DCTN and LF-B beyond the static mechanism it was observed the presence of dynamic fluorescence quenching mechanism. Finally, for PF and PIA F?rster theory shows that the energy transfer between the fluorophore and the quenchers can occurs with high probability. The thermodynamic values for Gibbs? free energy are in accordance with the spontaneity of the association, for all the samples. Thermodynamic parameters ?H? and ?S? provided evidence of the main intermolecular interactions in the association. The samples 18-FP, t-DCTN, LF-B, PIA, ?-lap, BZL and MTZ interact with albumin by hydrogen bonding and hydrophobic interactions. On the other hand, PF and MZ interact by hydrogen bonding and electrostatic forces. The number of binding sites shows that there is only one main cavity of the protein to the interaction. For 18-PF, PF and LF-B the binding is weak, for t-DCTN the binding is moderate and for PIA, ?-lap, BZL, MTZ and MZ the binding is strong. Circular dichroism results show that upon binding of samples with the albumin there are no significant perturbations on the secondary structure of the protein. Theoretical calculations by molecular docking are in full agreement with the spectroscopic resultsAs intera??es entre albumina s?rica humana (ASH) com 18-FP, BZL, MTZ e MZ e entre albumina s?rica bovina (ASB) com t-DCTN, PF, LF-B, PIA e ?-lap foram estudadas por t?cnicas espectrosc?picas (absor??o molecular no UV-Vis, dicro?smo circular, emiss?o de fluoresc?ncia no estado estacion?rio e com resolu??o temporal) sobre condi??es fisiol?gicas. C?lculos te?ricos por ancoramento molecular (do ingl?s molecular docking) foram executados para complementa??o dos dados experimentais e dessa forma obter resultados mais precisos. Os resultados obtidos para as constantes de velocidade de supress?o de fluoresc?ncia das albuminas (kq) s?o maiores do que a velocidade de difus?o em ?gua (kdiff ? 5,00x109 L/mols), indicando que h? forma??o de um complexo no estado fundamental entre as albuminas com as mol?culas biologicamente ativas (para amostra PIA tal dado foi confirmado com a fluoresc?ncia resolvida no tempo). Para as amostras t-DCTN e LF-B al?m do mecanismo est?tico foi observado ? presen?a do mecanismo din?mico e j? para as amostras PF e PIA o c?lculo de F?rster mostra alta probabilidade de ocorr?ncia de transfer?ncia de energia entre o fluor?foro e os supressores. Os valores termodin?micos de energia livre de Gibbs, calculados para todas as amostras est?o de acordo com a espontaneidade da associa??o. Par?metros termodin?micos de ?H? e ?S? forneceram ind?cios das principais intera??es intermoleculares na associa??o. As amostras 18-FP, t-DCTN, LF-B, PIA, ?-lap, BZL e MTZ associam com a albumina via liga??o de hidrog?nio e intera??es hidrof?bicas e j? PF e MZ por liga??o de hidrog?nio e intera??es eletrost?ticas. O n?mero de s?tios de liga??o para todas as amostras indicam que h? apenas uma principal cavidade da prote?na para a associa??o das mol?culas estudadas, sendo que essa associa??o ? moderada para 18-FP, PF e LF-B, fraca para t-DCTN e forte para PIA, ?-lap, BZL, MTZ e MZ. Estudos de dicro?smo circular demonstram que n?o h? perturba??es significativas na estrutura secund?ria da albumina com a associa??o. C?lculos te?ricos via ancoramento molecular est?o em total acordo com os resultados espectrosc?picosSubmitted by Sandra Pereira (srpereira@ufrrj.br) on 2017-01-12T11:50:46Z No. of bitstreams: 1 2016 - Otavio Augusto Chaves.pdf: 6300833 bytes, checksum: 156947ce06fa4e3b0674f5eaeaa4ef06 (MD5)Made available in DSpace on 2017-01-12T11:50:46Z (GMT). No. of bitstreams: 1 2016 - Otavio Augusto Chaves.pdf: 6300833 bytes, checksum: 156947ce06fa4e3b0674f5eaeaa4ef06 (MD5) Previous issue date: 2016-07-19CNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Cient?fico e Tecnol?gicoapplication/pdfhttps://tede.ufrrj.br/retrieve/5063/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/19748/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/26073/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/32466/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/38832/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/45230/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/51646/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpghttps://tede.ufrrj.br/retrieve/58116/2016%20-%20Otavio%20Augusto%20Chaves.pdf.jpgporUniversidade Federal Rural do Rio de JaneiroPrograma de P?s-Gradua??o em Qu?micaUFRRJBrasilInstituto de Ci?ncias ExatasA. 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Sant'Anna, Carlos Maur?cio Rabello
Cesarin -Sobrinho, Dari
Salles, Cristiane Martins Cardoso
Garden, Nanci C?mara de Lucas
Riger, Cristiano Jorge
Correa, Rodrigo Jos?
dc.subject.por.fl_str_mv Albumina s?rica
produtos naturais
espectroscopia
ancoramento molecular
Serum albumin
natural product
spectroscopy
molecular docking
topic Albumina s?rica
produtos naturais
espectroscopia
ancoramento molecular
Serum albumin
natural product
spectroscopy
molecular docking
Qu?mica
dc.subject.cnpq.fl_str_mv Qu?mica
description The interactions between human serum albumin (HSA) with 18-PF, BZL, MTZ and MZ and between bovine serum albumin (BSA) with t-DCTN, PF, LF-B, PIA and ?-lap were studied by spectroscopic techniques (molecular absorption in the UV-Vis region, circular dichroism, emission fluorescence in the steady state and temporal resolution) under physiological conditions. Theoretical calculations by molecular docking were performed to complement the experimental data and thus offer accurate to the results. The results obtained for the fluorescence quenching rate constant (kq) is greater than the diffusion rate constant in water (kdiff ? 5,00x109 L/mol), indicating that there is formation of complex between albumin and biologically active molecules in the ground state (for the sample PIA we confirmed this data with time resolved fluorescence experiments). For t-DCTN and LF-B beyond the static mechanism it was observed the presence of dynamic fluorescence quenching mechanism. Finally, for PF and PIA F?rster theory shows that the energy transfer between the fluorophore and the quenchers can occurs with high probability. The thermodynamic values for Gibbs? free energy are in accordance with the spontaneity of the association, for all the samples. Thermodynamic parameters ?H? and ?S? provided evidence of the main intermolecular interactions in the association. The samples 18-FP, t-DCTN, LF-B, PIA, ?-lap, BZL and MTZ interact with albumin by hydrogen bonding and hydrophobic interactions. On the other hand, PF and MZ interact by hydrogen bonding and electrostatic forces. The number of binding sites shows that there is only one main cavity of the protein to the interaction. For 18-PF, PF and LF-B the binding is weak, for t-DCTN the binding is moderate and for PIA, ?-lap, BZL, MTZ and MZ the binding is strong. Circular dichroism results show that upon binding of samples with the albumin there are no significant perturbations on the secondary structure of the protein. Theoretical calculations by molecular docking are in full agreement with the spectroscopic results
publishDate 2016
dc.date.issued.fl_str_mv 2016-07-19
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2017-01-12T11:50:46Z
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dc.identifier.citation.fl_str_mv CHAVES, Ot?vio Augusto. Estudo da intera??o entre albuminas s?ricas e mol?culas biologicamente ativas. 2016. 109 f. Disserta??o (Mestrado em Qu?mica) - Instituto de Ci?ncias Exatas, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, Serop?dica - RJ, 2016.
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