Parâmetros cinéticos da Glutationa S-Transferase e sua ativação por extratos de vegetais
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2004 |
Outros Autores: | , |
Tipo de documento: | Artigo |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Food Science and Technology (Campinas) |
Texto Completo: | http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612004000200014 |
Resumo: | Este estudo teve como objetivos avaliar a indução da Glutationa S-Transferase, com extratos de vegetais, e caracterizar os parâmetros cinéticos desta enzima. Foram obtidos os extratos aquoso, etanólico e hexanólico de vegetais, amplamente consumidos no Brasil, como berinjela (Solanum melongena L.), couve-flor (Brassica oleracea L.), couve (Brassica oleracea L.), brócolis (Brassica oleracea L.), couve-de-bruxelas (Brassicaoleraea L.), cebola (Allium cepa L.), alho (Allium sativum L.); vegetais que apresentam gosto amargo, como jiló (Solanum gilo Raddi), guariroba (Syagrus oleracea Becc.), mostarda (Brassica nigra L.), carqueja (Cacalia spp.), e de plantas relacionadas, na cultura popular, como curadoras de determinadas doenças, como a babosa (Aloe vera L.). A atividade da enzima foi determinada usando como substrato o 1 cloro 2, 4 dinitrobenzeno, na presença dos extratos vegetais. A mistura da reação, sem a presença do extrato, foi considerada controle. Das amostras de vegetais avaliadas, a berinjela, a couve e o brócolis apresentaram maior indução na atividade da GST, sendo o extrato etanólico o mais eficaz. A enzima apresentou um Vmax de 0,016 abs. min-1/unidade da enzima e um Km de 0,323mM. O baixo valor de Km encontrado indica uma alta especificidade da enzima pelo substrato 1 cloro 2, 4 dinitrobenzeno e a atividade máxima da enzima foi na faixa de pH entre 6,5 e 7,0. |
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