Bioânodo constituído pela enzima glicose oxidase e óxido de grafeno
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Data de Publicação: | 2015 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFABC |
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Resumo: | Orientador: Prof. Dr. Frank Nelson Crespilho |
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Bioânodo constituído pela enzima glicose oxidase e óxido de grafenoFIBRAS FLEXÍVEIS DE CARBONOESFOLIAÇÃO QUÍMICAÓXIDO DE GRAFENOPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM NANOCIÊNCIAS E MATERIAIS AVANÇADOS - UFABCOrientador: Prof. Dr. Frank Nelson CrespilhoTese (doutorado) - Universidade Federal do ABC, Programa de Pós-Graduação em Nanociências e Materiais Avançados, 2015.A glicose oxidase (GOx) é a enzima redox mais estudada como biocatalizador anódico em biocélulas a combustível (BCs) de glicose, principalmente pelo alto número de turnover para oxidação de glicose. No entanto, seu sítio redox é composto pelo cofator flavina adenina dinucleotídeo (FAD), que fica localizado no interior da enzima e coberto por uma espessa camada proteica, o que limita a transferência direta de elétrons (TDE). Assim, nesta tese de doutorado propõe-se a utilização de fibras flexíveis de carbono (FFC) esfoliadas e modificadas com GOx para uso em bioânodos. Propõe-se a esfoliação química das FFC como um método para a formação carbono-edge e folhas de óxido de grafeno (OG) ancoradas na superfície das fibras (FFC-OG). Por adsorção, a GOx foi imobilizada nos eletrodos de FFC e FFC-OG, onde observou-se a TDE para ambos. No entanto, determinou-se por meio da Teoria de Marcus que a constante heterogênea de transferência de elétrons (kTE) foi duas vezes maior para o bioeletrodo contendo OG, em que a GOx apresentou um valor da energia de reorganização de 0,38 eV. Além disso, o bioeletrodo contendo OG e GOx apresentou uma resposta bioeletrocatalítica para oxidação da glicose em -0,54 V. Esses resultados comprovam que o método de esfoliação química é uma etapa importante para o desenvolvimento de bioeletrodos flexíveis de carbono aplicados em biocélulas a combustível.Glucose oxidase (GOx) is the most studied redox enzyme as anode biocatalyst in glucose biofuel cells (BFCs), mainly by its high turnover number for glucose oxidation. However, GOx redox site consists in the cofactor flavin adenine dinucleotide (FAD), which it is located deeply buried in the enzyme and covered by a thick protein layer, which limits the direct electron transfer (DET). Thus, in this doctoral thesis we propose the use of flexible carbon fibers (FCF) exfoliated and modified with GOx for application in bioanode in BFCs. FCF chemical exfoliation is proposed as a method for obtain carbon-edge and sheets of graphene oxide (GO) anchored on the surface of the fibers (FCF-GO). By adsorption, GOx was immobilized on FCF electrodes and FCFGO, where the TDE was observed for both. However, it was determined by Marcus theory that the heterogeneous electron transfer constant (kHET) was two times higher for bioelectrodes containing GO, wherein the GOx had a reorganization energy value of 0.38 eV. In addition, the bioelectrode containing GO and GOx presented a bioelectrocatalytic response for glucose oxidation at -0.54 V. These results show that the chemical exfoliation method play an important role in the development of flexible carbon bioeletrodos applied in biofuel cells.Crespilho, Frank NelsonSouza, Flávio Leandro deSuffredini, Hugo BarbosaCamargo, Pedro Henrique CuryLima, Fabio Henrique Barros deMartins, Marccus Victor Almeida2015info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf88 f. : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=76868http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=76868&midiaext=70072http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=76868&midiaext=70071Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=76868porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2022-03-24T11:13:00Zoai:BDTD:76868Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2022-03-24T11:13Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false |
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