Bioprospecção de Aspergilus SP. Produtor de protease : purificação e caracterização
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Data de Publicação: | 2023 |
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Título da fonte: | Repositório Institucional da UFPE |
Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/55189 |
Resumo: | As proteases desempenham um papel significativo na biotecnologia devido à sua capacidade de catalisar a clivagem de ligações peptídicas em proteínas. Esse papel é explorado em várias aplicações biotecnológicas, como por exemplo na produção de proteínas recombinantes, biotecnologia alimentar, produção de peptídeos, biotecnologia farmacêutica e degradação de resíduos orgânicos. O presente trabalho teve como objetivo utilizar fungos do gênero Aspergillus (A. sydowii e o A. serratalhadensis) para a produção de proteases utilizando o resíduo de café como fonte de substrato. Planejamento fatorial 23 (temperatura 25 e 30°C; umidade 40% e 60%; e glicose) foi utilizado para o processo fermentativo associado à técnica de purificação em colunas cromatográficas. Os resultados da fermentação com o A. sydowii demonstraram que o extrato bruto apresentou atividade proteolítica de 412 U/mL, sendo inibida por PMSF (85%), e ativada pelo íon Fe+3. A atividade ótima foi observada em pH 8 a 45°C, com estabilidade térmica até 45°C. O protocolo de purificação apresentou uma protease com massa molecular ~48KDa, fator de purificação 5,9 vezes, recuperação de 53% e a atividade proteolítica de 256 U/mL. A atividade ótima foi observada em pH 8,0 a 45°C, com estabilidade da enzima entre 35°C e 50°C, mantendo 70% de sua atividade inicial. No entanto, para o A. serratalhadensis o EB apresentou uma atividade proteolítica acima 1066 U/mL, sendo inibida pelo íon Zn+2 (49,5%), diferente dos íons Na+ e K+ que aumentaram a atividade em 11,9% e 19,1%, respectivamente. A atividade ótima foi encontrada em pH 6 a 35°C, com estabilidade térmica do extrato entre 25°C e 55°C. As linhagens distintas de A. sydowii e A. serratalhadensis demonstraram eficácia na síntese de proteases com potencial biotecnológico por meio da Fermentação em Estado Sólido (FES), ao empregar borra de café como substrato. Esse processo contribui para a redução do impacto ambiental, pois permite a reutilização de resíduos. |
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O presente trabalho teve como objetivo utilizar fungos do gênero Aspergillus (A. sydowii e o A. serratalhadensis) para a produção de proteases utilizando o resíduo de café como fonte de substrato. Planejamento fatorial 23 (temperatura 25 e 30°C; umidade 40% e 60%; e glicose) foi utilizado para o processo fermentativo associado à técnica de purificação em colunas cromatográficas. Os resultados da fermentação com o A. sydowii demonstraram que o extrato bruto apresentou atividade proteolítica de 412 U/mL, sendo inibida por PMSF (85%), e ativada pelo íon Fe+3. A atividade ótima foi observada em pH 8 a 45°C, com estabilidade térmica até 45°C. O protocolo de purificação apresentou uma protease com massa molecular ~48KDa, fator de purificação 5,9 vezes, recuperação de 53% e a atividade proteolítica de 256 U/mL. A atividade ótima foi observada em pH 8,0 a 45°C, com estabilidade da enzima entre 35°C e 50°C, mantendo 70% de sua atividade inicial. 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This role is explored in several biotechnological applications, such as the production of recombinant proteins, food biotechnology, peptide production, pharmaceutical biotechnology and degradation of organic waste. The present work aimed to use fungi of the genus Aspergillus (A. sydowii and A. serratalhadensis) for the production of proteases using coffee residue as a source of substrate. Factorial design 23 (temperature 25 and 30°C; humidity 40% and 60%; and glucose) was used for the fermentation process associated with the purification technique in chromatographic columns. The results of fermentation with A. sydowii demonstrated that the crude extract presented a proteolytic activity of 412 U/mL, being inhibited by PMSF (85%), and activated by the Fe+3 ions. Optimal activity was observed at pH 8 at 45°C, with thermal stability up to 45°C. The purification protocol presented a protease with a molecular mass of ~48KDa, a purification factor of 5.9 times, recovery of 53% and a proteolytic activity of 256 U/mL. The optimal activity was observed at pH 8.0 at 45°C, with enzyme stability between 35°C and 50°C, maintaining 70% of its initial activity. However, for A. serratalhadensis, EB showed a proteolytic activity above 1066 U/mL, being inhibited by the Zn+2 ion (49.5%), different from the Na+ and K+ ions, which increased the activity by 11.9% and 19.1%, respectively. The optimum activity was found at pH 6 at 35°C, with thermal stability of the extract between 25°C and 55°C. Different strains of A. sydowii and A. serratalhadensis demonstrated efficacy in the synthesis of proteases with biotechnological potential through Solid State Fermentation (FES), using coffee grounds as a substrate. This process contributes to reducing environmental impact, as it allows the reuse of waste.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Biologia Aplicada a SaudeUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessAspergillus SPFermentação em estado sólidoProteaseResíduo agroindustriaisBioprospecção de Aspergilus SP. Produtor de protease : purificação e caracterizaçãoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisdoutoradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPEORIGINALTESE Felype Thomaz de Brito Rocha.pdfTESE Felype Thomaz de Brito Rocha.pdfapplication/pdf3001325https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/55189/1/TESE%20Felype%20Thomaz%20%20de%20Brito%20Rocha.pdfc818c993d707244fe232e7353f7b2649MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-8811https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/55189/2/license_rdfe39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34MD52LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82362https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/55189/3/license.txt5e89a1613ddc8510c6576f4b23a78973MD53TEXTTESE Felype Thomaz de Brito Rocha.pdf.txtTESE Felype Thomaz de Brito Rocha.pdf.txtExtracted texttext/plain159779https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/55189/4/TESE%20Felype%20Thomaz%20%20de%20Brito%20Rocha.pdf.txte1d1dc07a8ab030ba6284edaacdc6490MD54THUMBNAILTESE Felype Thomaz de Brito Rocha.pdf.jpgTESE Felype Thomaz de Brito Rocha.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1392https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/55189/5/TESE%20Felype%20Thomaz%20%20de%20Brito%20Rocha.pdf.jpg3d313bc0a79d03b356c8a10a852975cfMD55123456789/551892024-02-28 02:28:35.62oai:repositorio.ufpe.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212024-02-28T05:28:35Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false |
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