Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos
Autor(a) principal: | |
---|---|
Data de Publicação: | 2015 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFPE |
Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/17173 |
Resumo: | Acetilcolinesterase (AChE; 3.1.1.7) é uma enzima do grupo das serino-esterases que atua na hidrólise do neurotransmissor acetilcolina garantindo a intermitência dos impulsos nervosos responsáveis pela comunicação neuronal. A inibição deste mecanismo ocorre devido aos efeitos da exposição a pesticidas organofosforados e carbamatos, bem como a íons metálicos. A atividade da acetilcolinesterase de várias espécies de peixes tem sido utilizada como biomarcador em programas de monitoramento de recursos hídricos por ser um método diagnóstico informativo e efetivo, além de economicamente viável, visto que esta enzima está localizada e disponível de forma abundante num tecido descartado do peixe, o cérebro. Este trabalho objetivou caracterizar parcialmente parâmetros cinéticos e físico-químicos da acetilcolinesterase cerebral de Parachromis managuensis e investigar o efeito in vitro de pesticidas e íons metálicos sobre sua atividade. O pH ótimo e a temperatura ótima foram determinados ensaiando a atividade do extrato em pH de 4,0 a 9,0 e temperaturas de 25 a 80°C. A termoestabilidade foi determinada submetendo o extrato as mesmas temperaturas durante 30 min e, após o equilíbrio, foi mensurada a atividade remanescente. Parâmetros cinéticos; velocidade máxima (Vmax) e constante de Michaelis - Menten (Km) foram calculados em concentrações crescentes (0,8 a 20,8 mM) dos substratos iodeto de acetil e butirilcolina. O extrato foi incubado durante 60 min com um pesticidas organoforforado (diclorvós) e dois carbamatos (carbaril e carbofuran) e foi exposto durante 40 min a 10 íons (Al3+, Ba2+, Cd2+, Cu2+, Hg2+, Mg2+, Mn2+, Pb2+, Fe2+ e Zn2+) em cinco concentrações de 0,001 a 10 mM. A atividade enzimática foi analisada após exposição aos inibidores seletivos BW284c51, Iso-OMPA, neostigmina e eserina nas mesmas concentrações. Estes inibidores confirmaram AChE e BChE como responsáveis pela atividade analisada. O pH ótimo e a tempertura ótima encontrados para a AChE foram 8,0 e 35°C respectivamente. A AChE reteve 70% da atividade após incubação a 40°C por 30 min. Os parâmetros cinéticos, Vmax e Km foram respectivamente 0,520 ± 08,98 mU/mg e 0,587 ± 0,95 mM para AChE; e 0,267 ± 5,2 mU/mg e 4,06 ± 0,82 mM para BChE. Todos os pesticidas usados mostraram efeito inibitório na atividade da AChE. Os valores da concentração inibitória média dos pesticidas (IC50) foram: 1,68 μM (diclorvós), 4,35 μM (carbaril) e 0,28 μM (carbofuran). A maioria dos íons em 1 mM não mostraram efeito significativo (p = 0.05), enquanto Zn2+, Cd2+, Cu2+, Hg2+, inibiram a atividade da enzima em 17%, 25%, 53% e 100% respectivamente. AChE de P. managuensis mostrou potencial como biomarcador para todos os pesticidas usados, principalmente para o carbamato carbofuran, além do íon mercúrio (Hg2+). Sendo, portanto, considerada uma ferramenta útil no monitoramento ambiental. |
id |
UFPE_898f3f70ab6b152311f8db6c3a1ce940 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:repositorio.ufpe.br:123456789/17173 |
network_acronym_str |
UFPE |
network_name_str |
Repositório Institucional da UFPE |
repository_id_str |
2221 |
spelling |
ARAÚJO, Marlyete Chagas deBEZERRA, Ranilson de SouzaOLIVEIRA, Maria Betânia Melo de2016-06-28T19:13:21Z2016-06-28T19:13:21Z2015-02-25https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/17173Acetilcolinesterase (AChE; 3.1.1.7) é uma enzima do grupo das serino-esterases que atua na hidrólise do neurotransmissor acetilcolina garantindo a intermitência dos impulsos nervosos responsáveis pela comunicação neuronal. A inibição deste mecanismo ocorre devido aos efeitos da exposição a pesticidas organofosforados e carbamatos, bem como a íons metálicos. A atividade da acetilcolinesterase de várias espécies de peixes tem sido utilizada como biomarcador em programas de monitoramento de recursos hídricos por ser um método diagnóstico informativo e efetivo, além de economicamente viável, visto que esta enzima está localizada e disponível de forma abundante num tecido descartado do peixe, o cérebro. Este trabalho objetivou caracterizar parcialmente parâmetros cinéticos e físico-químicos da acetilcolinesterase cerebral de Parachromis managuensis e investigar o efeito in vitro de pesticidas e íons metálicos sobre sua atividade. O pH ótimo e a temperatura ótima foram determinados ensaiando a atividade do extrato em pH de 4,0 a 9,0 e temperaturas de 25 a 80°C. A termoestabilidade foi determinada submetendo o extrato as mesmas temperaturas durante 30 min e, após o equilíbrio, foi mensurada a atividade remanescente. Parâmetros cinéticos; velocidade máxima (Vmax) e constante de Michaelis - Menten (Km) foram calculados em concentrações crescentes (0,8 a 20,8 mM) dos substratos iodeto de acetil e butirilcolina. O extrato foi incubado durante 60 min com um pesticidas organoforforado (diclorvós) e dois carbamatos (carbaril e carbofuran) e foi exposto durante 40 min a 10 íons (Al3+, Ba2+, Cd2+, Cu2+, Hg2+, Mg2+, Mn2+, Pb2+, Fe2+ e Zn2+) em cinco concentrações de 0,001 a 10 mM. A atividade enzimática foi analisada após exposição aos inibidores seletivos BW284c51, Iso-OMPA, neostigmina e eserina nas mesmas concentrações. Estes inibidores confirmaram AChE e BChE como responsáveis pela atividade analisada. O pH ótimo e a tempertura ótima encontrados para a AChE foram 8,0 e 35°C respectivamente. A AChE reteve 70% da atividade após incubação a 40°C por 30 min. Os parâmetros cinéticos, Vmax e Km foram respectivamente 0,520 ± 08,98 mU/mg e 0,587 ± 0,95 mM para AChE; e 0,267 ± 5,2 mU/mg e 4,06 ± 0,82 mM para BChE. Todos os pesticidas usados mostraram efeito inibitório na atividade da AChE. Os valores da concentração inibitória média dos pesticidas (IC50) foram: 1,68 μM (diclorvós), 4,35 μM (carbaril) e 0,28 μM (carbofuran). A maioria dos íons em 1 mM não mostraram efeito significativo (p = 0.05), enquanto Zn2+, Cd2+, Cu2+, Hg2+, inibiram a atividade da enzima em 17%, 25%, 53% e 100% respectivamente. AChE de P. managuensis mostrou potencial como biomarcador para todos os pesticidas usados, principalmente para o carbamato carbofuran, além do íon mercúrio (Hg2+). Sendo, portanto, considerada uma ferramenta útil no monitoramento ambiental.CNPQAcetylcholinesterase (AChE; 3.1.1.7) is an enzyme from the group of serine esterases acting in the hydrolysis of the neurotransmitter acetylcholine ensuring the burst of nerve impulses responsible for neuronal communication. The mechanism of this inhibition is due to the effects of exposure to organophosphorus and carbamate pesticides, as well as metal ions. The acetylcholinesterase activity of several species of fish has been used as a biomarker for monitoring water resources programs to be a method informative diagnosis and effective, and economically viable, since this enzyme is localized and available in abundance in a discarded tissue fish, the brain. This study aimed to partially characterize physicochemical and kinetic parameters of the brain acetylcholinesterase from Parachromis managuensis and investigate the in vitro effects of pesticides and metal ions on its activity analyzing its potential role as biomarker. Optimal pH and temperature were estimated exposing the enzyme extracts to a pH variation between 4.0 and 9.0 and a temperatures ranging from 25 to 80°C. The thermostability was determined submitting the extracts to the temperatures decribed above during 30 min and assaying the residual activity. Kinetic parameters such as maximum velocity (Vmax) and Michaelis-Menten constant (Km) were calculated using increasing concentrations (from 0.8 to 20.8 mM) of the substrates acetyl and butyrylcholine iodide. The extract was incubated during 60 min with one organophosphate (dichlorvos) and two carbamate (carbaryl and carbofuran) pesticides and was exposed for 40 min to 10 ions (Al3+, Ba2+, Cd2+, Cu2+, Hg2+, Mg2+, Mn2+, Pb2+, Fe2+ and Zn2+) in five concentrations from 0.001 to 10 mM. The enzymatic activity was analyzed after exposure to the selective inhibitors BW284c51, Iso-OMPA, neostigmine and eserine in the same concnetrations. These inhibitors confirmed AChE and BChE as responsible for the analyzed activity. Optimal pH and temperature found were 8.0 and 35°C, respectively. AChE retained 70% of its activity after incubation with 40°C for 30 min. The kinetic parameters Vmax and Km were, respectively, 520 ± 8.98 mU/mg and 0.587 ± 0.95 mM for AChE; and 267 ± 5.2 mU/mg and 4.06 ± 0.82 mM for BChE. All the used pesticides showed inhibitory effect on ChE acitivities. The mean inhibitory concentration (IC50) values were: 1.68 μM (dichlorvos); 4.35 μM (carbaryl) and 0.28 μM (carbofuran). Most of the analyzed ions did not show significant effect at 1 mM (p = 0.05), whereas Zn2+, Cd2+, Cu2+ and Hg2+ inhibited the enzyme activity in 17%, 25%, 53% and 100%, respectively at the same concentration. P. managuensis AChE showed potential as biomarker for all the pesticides under study, mainly for the carbamate carbofuran as well as for the mercury ion (Hg2+) and being, therefore, considered a promising tool for environmental monitoringporUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Ciencias BiologicasUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessInseticidas, Metais Pesados, Biomarcador, Meio AmbientePesticides, heavy metals, biomarker, EnvironmentCaracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicosinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILDISSERTAÇÃO_MARLYETE_ MESTRADO_CCB.pdf.jpgDISSERTAÇÃO_MARLYETE_ MESTRADO_CCB.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1324https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/5/DISSERTA%c3%87%c3%83O_MARLYETE_%20MESTRADO_CCB.pdf.jpgd8f4399615ac3bd8fa19250a743c798cMD55ORIGINALDISSERTAÇÃO_MARLYETE_ MESTRADO_CCB.pdfDISSERTAÇÃO_MARLYETE_ MESTRADO_CCB.pdfapplication/pdf1359439https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O_MARLYETE_%20MESTRADO_CCB.pdfc77312ff5d07a6b83188d66e242b0ba7MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-81232https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/2/license_rdf66e71c371cc565284e70f40736c94386MD52LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82311https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/3/license.txt4b8a02c7f2818eaf00dcf2260dd5eb08MD53TEXTDISSERTAÇÃO_MARLYETE_ MESTRADO_CCB.pdf.txtDISSERTAÇÃO_MARLYETE_ MESTRADO_CCB.pdf.txtExtracted texttext/plain121787https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/4/DISSERTA%c3%87%c3%83O_MARLYETE_%20MESTRADO_CCB.pdf.txtcdc03d81e8e5d3b9b59ca9c6d6e4b5feMD54123456789/171732019-10-25 15:40:34.845oai:repositorio.ufpe.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T18:40:34Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false |
dc.title.pt_BR.fl_str_mv |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos |
title |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos |
spellingShingle |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos ARAÚJO, Marlyete Chagas de Inseticidas, Metais Pesados, Biomarcador, Meio Ambiente Pesticides, heavy metals, biomarker, Environment |
title_short |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos |
title_full |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos |
title_fullStr |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos |
title_full_unstemmed |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos |
title_sort |
Caracterização da acetilcolinesterase cerebral do ciclídio jaguar (Parachromis managuensis) e seu potencial como biomarcador de pesticidas e íons metálicos |
author |
ARAÚJO, Marlyete Chagas de |
author_facet |
ARAÚJO, Marlyete Chagas de |
author_role |
author |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
ARAÚJO, Marlyete Chagas de |
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv |
BEZERRA, Ranilson de Souza |
dc.contributor.advisor-co1.fl_str_mv |
OLIVEIRA, Maria Betânia Melo de |
contributor_str_mv |
BEZERRA, Ranilson de Souza OLIVEIRA, Maria Betânia Melo de |
dc.subject.por.fl_str_mv |
Inseticidas, Metais Pesados, Biomarcador, Meio Ambiente Pesticides, heavy metals, biomarker, Environment |
topic |
Inseticidas, Metais Pesados, Biomarcador, Meio Ambiente Pesticides, heavy metals, biomarker, Environment |
description |
Acetilcolinesterase (AChE; 3.1.1.7) é uma enzima do grupo das serino-esterases que atua na hidrólise do neurotransmissor acetilcolina garantindo a intermitência dos impulsos nervosos responsáveis pela comunicação neuronal. A inibição deste mecanismo ocorre devido aos efeitos da exposição a pesticidas organofosforados e carbamatos, bem como a íons metálicos. A atividade da acetilcolinesterase de várias espécies de peixes tem sido utilizada como biomarcador em programas de monitoramento de recursos hídricos por ser um método diagnóstico informativo e efetivo, além de economicamente viável, visto que esta enzima está localizada e disponível de forma abundante num tecido descartado do peixe, o cérebro. Este trabalho objetivou caracterizar parcialmente parâmetros cinéticos e físico-químicos da acetilcolinesterase cerebral de Parachromis managuensis e investigar o efeito in vitro de pesticidas e íons metálicos sobre sua atividade. O pH ótimo e a temperatura ótima foram determinados ensaiando a atividade do extrato em pH de 4,0 a 9,0 e temperaturas de 25 a 80°C. A termoestabilidade foi determinada submetendo o extrato as mesmas temperaturas durante 30 min e, após o equilíbrio, foi mensurada a atividade remanescente. Parâmetros cinéticos; velocidade máxima (Vmax) e constante de Michaelis - Menten (Km) foram calculados em concentrações crescentes (0,8 a 20,8 mM) dos substratos iodeto de acetil e butirilcolina. O extrato foi incubado durante 60 min com um pesticidas organoforforado (diclorvós) e dois carbamatos (carbaril e carbofuran) e foi exposto durante 40 min a 10 íons (Al3+, Ba2+, Cd2+, Cu2+, Hg2+, Mg2+, Mn2+, Pb2+, Fe2+ e Zn2+) em cinco concentrações de 0,001 a 10 mM. A atividade enzimática foi analisada após exposição aos inibidores seletivos BW284c51, Iso-OMPA, neostigmina e eserina nas mesmas concentrações. Estes inibidores confirmaram AChE e BChE como responsáveis pela atividade analisada. O pH ótimo e a tempertura ótima encontrados para a AChE foram 8,0 e 35°C respectivamente. A AChE reteve 70% da atividade após incubação a 40°C por 30 min. Os parâmetros cinéticos, Vmax e Km foram respectivamente 0,520 ± 08,98 mU/mg e 0,587 ± 0,95 mM para AChE; e 0,267 ± 5,2 mU/mg e 4,06 ± 0,82 mM para BChE. Todos os pesticidas usados mostraram efeito inibitório na atividade da AChE. Os valores da concentração inibitória média dos pesticidas (IC50) foram: 1,68 μM (diclorvós), 4,35 μM (carbaril) e 0,28 μM (carbofuran). A maioria dos íons em 1 mM não mostraram efeito significativo (p = 0.05), enquanto Zn2+, Cd2+, Cu2+, Hg2+, inibiram a atividade da enzima em 17%, 25%, 53% e 100% respectivamente. AChE de P. managuensis mostrou potencial como biomarcador para todos os pesticidas usados, principalmente para o carbamato carbofuran, além do íon mercúrio (Hg2+). Sendo, portanto, considerada uma ferramenta útil no monitoramento ambiental. |
publishDate |
2015 |
dc.date.issued.fl_str_mv |
2015-02-25 |
dc.date.accessioned.fl_str_mv |
2016-06-28T19:13:21Z |
dc.date.available.fl_str_mv |
2016-06-28T19:13:21Z |
dc.type.status.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/masterThesis |
format |
masterThesis |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/17173 |
url |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/17173 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
por |
language |
por |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ info:eu-repo/semantics/openAccess |
rights_invalid_str_mv |
Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Federal de Pernambuco |
dc.publisher.program.fl_str_mv |
Programa de Pos Graduacao em Ciencias Biologicas |
dc.publisher.initials.fl_str_mv |
UFPE |
dc.publisher.country.fl_str_mv |
Brasil |
publisher.none.fl_str_mv |
Universidade Federal de Pernambuco |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:Repositório Institucional da UFPE instname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE) instacron:UFPE |
instname_str |
Universidade Federal de Pernambuco (UFPE) |
instacron_str |
UFPE |
institution |
UFPE |
reponame_str |
Repositório Institucional da UFPE |
collection |
Repositório Institucional da UFPE |
bitstream.url.fl_str_mv |
https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/5/DISSERTA%c3%87%c3%83O_MARLYETE_%20MESTRADO_CCB.pdf.jpg https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O_MARLYETE_%20MESTRADO_CCB.pdf https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/2/license_rdf https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/3/license.txt https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/17173/4/DISSERTA%c3%87%c3%83O_MARLYETE_%20MESTRADO_CCB.pdf.txt |
bitstream.checksum.fl_str_mv |
d8f4399615ac3bd8fa19250a743c798c c77312ff5d07a6b83188d66e242b0ba7 66e71c371cc565284e70f40736c94386 4b8a02c7f2818eaf00dcf2260dd5eb08 cdc03d81e8e5d3b9b59ca9c6d6e4b5fe |
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv |
MD5 MD5 MD5 MD5 MD5 |
repository.name.fl_str_mv |
Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE) |
repository.mail.fl_str_mv |
attena@ufpe.br |
_version_ |
1802310741188935680 |