Exploratory Study of Colloidal Properties of Black Soldier Fly (Hermetia illucens) Larvae Proteins Optimized by Sustainable Approches
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Data de Publicação: | 2022 |
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Texto Completo: | https://locus.ufv.br//handle/123456789/29991 https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2022.172 |
Resumo: | Devido à sua composição nutricional, BSFL demonstrou ótimo potencial para ser implementada na dieta humana. As principais propriedades coloidais do extrato proteico da BSFL foram investigadas, como por exemplo, propriedades gelificantes, formação de espuma e as propriedades emulsificantes. Importantes metodologias de caracterização também foram utilizadas, tais como eletroforese com gel de SDS, hidrofobicidade de superfície, tamanho de partícula, potencial zeta, espectroscopia de infravermelho e calorimetria. Para entender o papel das proteínas como surfactante na interface de emulsões, técnicas reológicas foram avaliadas. As propriedades físicas e a estabilidade oxidativa de emulsões (O/W) contendo óleo de peixe e proteínas da BSFL como emulsificante, foram investigadas. Metodologias de aquecimento ôhmico e ultrassom foram aplicados para verificar seus impactos na eficiência extrativa e na funcionalidade de proteínas. Por fim, um estudo avaliando a hidrólise de proteínas sobre a propriedade emulsificante da BSFL foi considerado. Como resultado, a melhor estabilidade da espuma foi alcançada na temperatura de 85 °C com 15 min de tratamento. O tratamento com ultrassom por 15 min foi capaz de melhorar a estrutura e a resistência do gel. As amostras submetidas ao tratamento ôhmico apresentaram a estabilidade física mais interessante, porém, a estabilidade oxidativa não foi melhorada sob os parâmetros explorados. Considerando as emulsões estabilizadas com amostras de proteína hidrolisada (BSFLPH), concluiu-se que a hidrólise limitada apresentou a melhor estabilidade física durante 2 dias de experimento. Tanto o BSFLPH quanto o BSFL demonstraram propriedades surfactantes, pois diminuíram a tensão interfacial e criaram um filme protetor viscoelástico. Palavras-chave: Mosca do soldado negro. Tecno-funcionalidade. Extrato proteico. Sustentabilidade |
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Carvalho, Antonio Fernandes deCasanova, FedericoQueiroz, Lucas Saleshttp://lattes.cnpq.br/8217600935620430Perroni, Italo Tuler2022-09-27T16:50:44Z2022-09-27T16:50:44Z2022-03-29QUEIROZ, Lucas Sales. Exploratory Study of Colloidal Properties of Black Soldier Fly (Hermetia illucens) Larvae Proteins Optimized by Sustainable Approches. 2022. 175 f. Tese (Doutorado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2022.https://locus.ufv.br//handle/123456789/29991https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2022.172Devido à sua composição nutricional, BSFL demonstrou ótimo potencial para ser implementada na dieta humana. As principais propriedades coloidais do extrato proteico da BSFL foram investigadas, como por exemplo, propriedades gelificantes, formação de espuma e as propriedades emulsificantes. Importantes metodologias de caracterização também foram utilizadas, tais como eletroforese com gel de SDS, hidrofobicidade de superfície, tamanho de partícula, potencial zeta, espectroscopia de infravermelho e calorimetria. Para entender o papel das proteínas como surfactante na interface de emulsões, técnicas reológicas foram avaliadas. As propriedades físicas e a estabilidade oxidativa de emulsões (O/W) contendo óleo de peixe e proteínas da BSFL como emulsificante, foram investigadas. Metodologias de aquecimento ôhmico e ultrassom foram aplicados para verificar seus impactos na eficiência extrativa e na funcionalidade de proteínas. Por fim, um estudo avaliando a hidrólise de proteínas sobre a propriedade emulsificante da BSFL foi considerado. Como resultado, a melhor estabilidade da espuma foi alcançada na temperatura de 85 °C com 15 min de tratamento. O tratamento com ultrassom por 15 min foi capaz de melhorar a estrutura e a resistência do gel. As amostras submetidas ao tratamento ôhmico apresentaram a estabilidade física mais interessante, porém, a estabilidade oxidativa não foi melhorada sob os parâmetros explorados. Considerando as emulsões estabilizadas com amostras de proteína hidrolisada (BSFLPH), concluiu-se que a hidrólise limitada apresentou a melhor estabilidade física durante 2 dias de experimento. Tanto o BSFLPH quanto o BSFL demonstraram propriedades surfactantes, pois diminuíram a tensão interfacial e criaram um filme protetor viscoelástico. Palavras-chave: Mosca do soldado negro. Tecno-funcionalidade. Extrato proteico. SustentabilidadeThe black soldier fly larvae (BSFL), Hermetia illucens (Linnaeus), has been largely utilized for animal feed. Due to its interesting composition, BSFL has shown great potential to be further implemented in the human diet. Herein the main colloidal properties of BSFL protein extract were investigated, gelling, foaming and emulsifying ability were deeply studied. To improve knowledge on protein profile SDS-page electrophoresis, surface hydrophobicity, particle size and -potential Fourier-transform infrared spectroscopy (FTIR) and differential scanning calorimetry (DSC) and other important methodologies were utilized. Interfacial rheology, shear and dilatational, were evaluated to understand the role of BSFLP when used as surfactant in oil-in-water emulsions. In addition, the physical and oxidative stability of fish oil-in-water (O/W) emulsions were investigated using BSFL protein extract as an emulsifier. Alternative treatment such as ohmic-heating and sonication were applied to verify their impact on protein extraction and functionality. Finally, a study evaluating protein hydrolysis on emulsifying property of BSFL was considered. As a result, the best foam stability was reached at 85 °C with 15 min of treatment. About the gelling behavior, 15 min of ultrasound was able to improve gel-like structure and the gel strength. Ultrasound treatment induced modifications on physicochemical and functional properties of BSFL protein. In emulsion systems, ohmic heated samples had the most interesting physical stability, however, the oxidative stability was not improved under the explored parameters. Considering the emulsions stabilized with hydrolysed protein samples (BSFLPH), it was concluded that, limited hydrolysis had the best physical stability considering the TSI value for 2 days. Both BSFLPH and BSFLP demonstrated surfactant properties as they decreased interfacial tension and created a viscoelastic protective film. Keywords: Black soldier fly. Techno-functionality. Protein extract. Sustainability.FAPEMIG -Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de Minas GeraisengUniversidade Federal de ViçosaCiência e Tecnologia de AlimentosHermetia illucensInsetos comestíveis - Teor proteicoProteinas na nutrição animalAlimentos funcionaisSustentabilidadeCiência e Tecnologia de AlimentosExploratory Study of Colloidal Properties of Black Soldier Fly (Hermetia illucens) Larvae Proteins Optimized by Sustainable ApprochesEstudo exploratório das propriedades coloidais das proteínas da larva mosca do soldado negro (Hermetia illucens) otimizado por abordagens sustentáveisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de Tecnologia de AlimentosDoutor em Ciência e Tecnologia de AlimentosViçosa - MG2022-03-29Doutoradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdfapplication/pdf2764634https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/29991/1/texto%20completo.pdf37f307e558dcc9fde7070eee24808a6dMD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/29991/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52123456789/299912022-09-27 14:15:54.259oai:locus.ufv.br:123456789/29991Tk9URTogUExBQ0UgWU9VUiBPV04gTElDRU5TRSBIRVJFClRoaXMgc2FtcGxlIGxpY2Vuc2UgaXMgcHJvdmlkZWQgZm9yIGluZm9ybWF0aW9uYWwgcHVycG9zZXMgb25seS4KCk5PTi1FWENMVVNJVkUgRElTVFJJQlVUSU9OIExJQ0VOU0UKCkJ5IHNpZ25pbmcgYW5kIHN1Ym1pdHRpbmcgdGhpcyBsaWNlbnNlLCB5b3UgKHRoZSBhdXRob3Iocykgb3IgY29weXJpZ2h0Cm93bmVyKSBncmFudHMgdG8gRFNwYWNlIFVuaXZlcnNpdHkgKERTVSkgdGhlIG5vbi1leGNsdXNpdmUgcmlnaHQgdG8gcmVwcm9kdWNlLAp0cmFuc2xhdGUgKGFzIGRlZmluZWQgYmVsb3cpLCBhbmQvb3IgZGlzdHJpYnV0ZSB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gKGluY2x1ZGluZwp0aGUgYWJzdHJhY3QpIHdvcmxkd2lkZSBpbiBwcmludCBhbmQgZWxlY3Ryb25pYyBmb3JtYXQgYW5kIGluIGFueSBtZWRpdW0sCmluY2x1ZGluZyBidXQgbm90IGxpbWl0ZWQgdG8gYXVkaW8gb3IgdmlkZW8uCgpZb3UgYWdyZWUgdGhhdCBEU1UgbWF5LCB3aXRob3V0IGNoYW5naW5nIHRoZSBjb250ZW50LCB0cmFuc2xhdGUgdGhlCnN1Ym1pc3Npb24gdG8gYW55IG1lZGl1bSBvciBmb3JtYXQgZm9yIHRoZSBwdXJwb3NlIG9mIHByZXNlcnZhdGlvbi4KCllvdSBhbHNvIGFncmVlIHRoYXQgRFNVIG1heSBrZWVwIG1vcmUgdGhhbiBvbmUgY29weSBvZiB0aGlzIHN1Ym1pc3Npb24gZm9yCnB1cnBvc2VzIG9mIHNlY3VyaXR5LCBiYWNrLXVwIGFuZCBwcmVzZXJ2YXRpb24uCgpZb3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgdGhlIHN1Ym1pc3Npb24gaXMgeW91ciBvcmlnaW5hbCB3b3JrLCBhbmQgdGhhdCB5b3UgaGF2ZQp0aGUgcmlnaHQgdG8gZ3JhbnQgdGhlIHJpZ2h0cyBjb250YWluZWQgaW4gdGhpcyBsaWNlbnNlLiBZb3UgYWxzbyByZXByZXNlbnQKdGhhdCB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gZG9lcyBub3QsIHRvIHRoZSBiZXN0IG9mIHlvdXIga25vd2xlZGdlLCBpbmZyaW5nZSB1cG9uCmFueW9uZSdzIGNvcHlyaWdodC4KCklmIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uIGNvbnRhaW5zIG1hdGVyaWFsIGZvciB3aGljaCB5b3UgZG8gbm90IGhvbGQgY29weXJpZ2h0LAp5b3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgeW91IGhhdmUgb2J0YWluZWQgdGhlIHVucmVzdHJpY3RlZCBwZXJtaXNzaW9uIG9mIHRoZQpjb3B5cmlnaHQgb3duZXIgdG8gZ3JhbnQgRFNVIHRoZSByaWdodHMgcmVxdWlyZWQgYnkgdGhpcyBsaWNlbnNlLCBhbmQgdGhhdApzdWNoIHRoaXJkLXBhcnR5IG93bmVkIG1hdGVyaWFsIGlzIGNsZWFybHkgaWRlbnRpZmllZCBhbmQgYWNrbm93bGVkZ2VkCndpdGhpbiB0aGUgdGV4dCBvciBjb250ZW50IG9mIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uLgoKSUYgVEhFIFNVQk1JU1NJT04gSVMgQkFTRUQgVVBPTiBXT1JLIFRIQVQgSEFTIEJFRU4gU1BPTlNPUkVEIE9SIFNVUFBPUlRFRApCWSBBTiBBR0VOQ1kgT1IgT1JHQU5JWkFUSU9OIE9USEVSIFRIQU4gRFNVLCBZT1UgUkVQUkVTRU5UIFRIQVQgWU9VIEhBVkUKRlVMRklMTEVEIEFOWSBSSUdIVCBPRiBSRVZJRVcgT1IgT1RIRVIgT0JMSUdBVElPTlMgUkVRVUlSRUQgQlkgU1VDSApDT05UUkFDVCBPUiBBR1JFRU1FTlQuCgpEU1Ugd2lsbCBjbGVhcmx5IGlkZW50aWZ5IHlvdXIgbmFtZShzKSBhcyB0aGUgYXV0aG9yKHMpIG9yIG93bmVyKHMpIG9mIHRoZQpzdWJtaXNzaW9uLCBhbmQgd2lsbCBub3QgbWFrZSBhbnkgYWx0ZXJhdGlvbiwgb3RoZXIgdGhhbiBhcyBhbGxvd2VkIGJ5IHRoaXMKbGljZW5zZSwgdG8geW91ciBzdWJtaXNzaW9uLgo=Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452022-09-27T17:15:54LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false |
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