Formação de nanocomplexos entre β-lactoglobulina e resveratrol: uma abordagem cinética e termodinâmica
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Data de Publicação: | 2022 |
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Resumo: | O estudo da cinética e da termodinâmica de interação intermolecular entre moléculas de origem alimentar fornece a dinâmica de formação de nanocomplexos, bem como, a compreensão das forças motrizes envolvidas neste processo. A β- lactoglobulina (βLG), proteína majoritária do soro de leite de muitos mamíferos, além de características nutricionais relevantes, apresenta capacidade de se ligar a pequenos compostos bioativos hidrofóbicos como o resveratrol (RES) e de formar nanocomplexos de βLG-RES. No entanto, embora alguns estudos tratem da interação entre estas duas moléculas, há uma lacuna em relação a dinâmica de formação destes nanocomplexos. Em nosso trabalho, utilizando a técnica de ressonância plasmônica de superfície (SPR), determinamos os parâmetros cinéticos e termodinâmicos da interação βLG-RES. Os resultados mostraram que a formação do complexo ativado a partir da associação de moléculas livres é 1,5 vezes mais rápida do que a partir da dissociação do complexo termodinamicamente estável ‡ ‡ ( () ≅ 48,15 kJ.mol -1 , () ≅ 73,10 kJ.mol -1 ). Além disso, os parâmetros cinéticos de associação são influenciados pela estrutura 3D da água da camada de solvatação de ambas moléculas. Entretanto, os parâmetros cinéticos de dissociação não são influenciados pelas moléculas de água presentes ao redor do complexo termodinamicamente estável. Provavelmente, porque há poucas moléculas de água próxima/dentro do sítio de interação da proteína. Ademais, as moléculas de água que estão presentes, não estão estruturadas. Os valores negativos de ∆° (-24,95 KJ.mol -1 ) indicaram que, no equilíbrio químico, o complexo termodinamicamente estável predomina sobre as moléculas livres. Na menor temperatura (285,15K) avaliada, a formação do complexo βLG-RES foi impulsionada por interações hidrofóbica (∆H° = 73.06 kJ.mol -1 ; T∆S° = 99.60 kJ.mol -1 ) enquanto que em temperaturas maiores que 301,15K, as interações hidrofílicas tornaram-se dominantes (∆H° = -142,50 kJ.mol -1 ; T∆S° = -118,18 kJ.mol -1 ). Contudo, a partir destes resultados, apresentamos valiosas informações e insights para acompreensão da dinâmica molecular de formação de nanocomplexos βLG-RES e, das forças motrizes que impulsionam este processo. Palavras-chave: Interação intermolecular. Proteína. Polifenol. Nanocarreador. |
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Silva, Luis Henrique Mendes daVidigal, Márcia Cristina T. RibeiroVale, Rafaela Teixeira Rodrigues dohttp://lattes.cnpq.br/8323932806211707Pires, Ana Clarissa dos Santos2023-06-26T13:58:29Z2023-06-26T13:58:29Z2022-08-23VALE, Rafaela Teixeira Rodrigues do. Formação de nanocomplexos entre β-lactoglobulina e resveratrol: uma abordagem cinética e termodinâmica. 2022. 68 f. Tese (Doutorado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2022.https://locus.ufv.br//handle/123456789/31107https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2022.681O estudo da cinética e da termodinâmica de interação intermolecular entre moléculas de origem alimentar fornece a dinâmica de formação de nanocomplexos, bem como, a compreensão das forças motrizes envolvidas neste processo. A β- lactoglobulina (βLG), proteína majoritária do soro de leite de muitos mamíferos, além de características nutricionais relevantes, apresenta capacidade de se ligar a pequenos compostos bioativos hidrofóbicos como o resveratrol (RES) e de formar nanocomplexos de βLG-RES. No entanto, embora alguns estudos tratem da interação entre estas duas moléculas, há uma lacuna em relação a dinâmica de formação destes nanocomplexos. Em nosso trabalho, utilizando a técnica de ressonância plasmônica de superfície (SPR), determinamos os parâmetros cinéticos e termodinâmicos da interação βLG-RES. Os resultados mostraram que a formação do complexo ativado a partir da associação de moléculas livres é 1,5 vezes mais rápida do que a partir da dissociação do complexo termodinamicamente estável ‡ ‡ ( () ≅ 48,15 kJ.mol -1 , () ≅ 73,10 kJ.mol -1 ). Além disso, os parâmetros cinéticos de associação são influenciados pela estrutura 3D da água da camada de solvatação de ambas moléculas. Entretanto, os parâmetros cinéticos de dissociação não são influenciados pelas moléculas de água presentes ao redor do complexo termodinamicamente estável. Provavelmente, porque há poucas moléculas de água próxima/dentro do sítio de interação da proteína. Ademais, as moléculas de água que estão presentes, não estão estruturadas. Os valores negativos de ∆° (-24,95 KJ.mol -1 ) indicaram que, no equilíbrio químico, o complexo termodinamicamente estável predomina sobre as moléculas livres. Na menor temperatura (285,15K) avaliada, a formação do complexo βLG-RES foi impulsionada por interações hidrofóbica (∆H° = 73.06 kJ.mol -1 ; T∆S° = 99.60 kJ.mol -1 ) enquanto que em temperaturas maiores que 301,15K, as interações hidrofílicas tornaram-se dominantes (∆H° = -142,50 kJ.mol -1 ; T∆S° = -118,18 kJ.mol -1 ). Contudo, a partir destes resultados, apresentamos valiosas informações e insights para acompreensão da dinâmica molecular de formação de nanocomplexos βLG-RES e, das forças motrizes que impulsionam este processo. Palavras-chave: Interação intermolecular. Proteína. Polifenol. Nanocarreador.The study of the kinetics and thermodynamics of the intermolecular interaction between molecules of food origin provides the dynamics of the formation of nanocomplexes, as well as the understanding of the driving forces involved in this process. β-lactoglobulin (βLG), the major whey protein of many mammals, in addition to relevant nutritional characteristics, has the ability to bind small hydrophobic bioactive compounds such as resveratrol (RES) and to form βLG-RES nanocomplexes. However, although some studies deal with the interaction between these two molecules, there is a gap regarding the dynamics of formation of these nanocomplexes. In our work, using the surface plasmon resonance (SPR) technique, we determined the kinetic and thermodynamic parameters of the βLG-RES interaction. The results showed that the formation of complex activated by the association of free molecules is 1.5 times faster than from the dissociation of the ‡ ‡ ≅ 48.15 kJ.mol -1 , () ≅ 73.10 kJ.mol -1 ). thermodynamically stable complex ( () Furthermore, the association kinetic parameters are influenced by the 3D water structure of the solvation layer of both molecules. However, the kinetic parameters of dissociation are not influenced by the water molecules present around the thermodynamically stable complex. Probably because there are few water molecules near/inside the protein interaction site. Furthermore, the water molecules that are present are not structured. The negative values of ∆G° (-24.95 KJ.mol -1 ) indicated that, in chemical equilibrium, the thermodynamically stable complex predominates over the free molecules. At the lowest temperature (285.15K) evaluated, the formation of the βLG-RES complex was driven by the hydrophobic interaction (∆H° = 73.06 kJ.mol -1 ; T∆S° = 99.60 kJ.mol -1 ) while at temperatures greater than 301.15K, hydrophilic interactions became dominant (∆H° = -142.50 kJ.mol -1 ; T∆S° = -118.18 kJ.mol -1 ). However, from these results, we present valuable information and insights for understanding the molecular dynamics of βLG-RES nanocomplex formation and the driving forces that drive this process.Keywords: Intermolecular interaction. Protein. Polyphenol. Nanocarrier.CAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal de ViçosaCiência e Tecnologia de AlimentosLigações químicasProteínasBetalactoglobulinaResveratrolRessonânciaCiência e Tecnologia de AlimentosFormação de nanocomplexos entre β-lactoglobulina e resveratrol: uma abordagem cinética e termodinâmicaNanocomplex formation between β-lactoglobulin and resveratrol: a kinetics and a thermodynamics approachinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de Tecnologia de AlimentosDoutor em Ciência e Tecnologia de AlimentosViçosa - MG2022-08-23Doutoradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdftexto completoapplication/pdf1386019https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/31107/1/texto%20completo.pdf9024096e54a5b597b4b9aa3d89920fc8MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/31107/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52123456789/311072023-06-26 11:03:11.021oai:locus.ufv.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452023-06-26T14:03:11LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false |
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