Estrutura quaternaria da hemoglobina de Glossoscolex paulistus (oligochaeta - glossoscolecidae)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Rennebeck, Gabriela Maria
Data de Publicação: 1990
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1575241
Resumo: Orientador : Benedito Oliveira
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spelling Estrutura quaternaria da hemoglobina de Glossoscolex paulistus (oligochaeta - glossoscolecidae)Oligoqueta - FisiologiaHemoglobinasGenéticaOrientador : Benedito OliveiraDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de BiologiaResumo: A hemoglobina extracelular de Glossoscolex paulistus (0ligochaeta - glossoscolecidae) apresenta peso molecular aproximado de 3.106 e é formada por cinco unidades principais de: 70kOa, 50kOa, "kDa, 28kOa e 12kDa. Estudos eletroforéticos em poliacrilamida (PAGE/SDS) evidenciaram ser a unidade 70kDa o tetrâmero formado por quatro cadeias polipeptídicas de 16kDa, a unidade 50kDa o trímero formado por três cadeias de 16kDa, as unidades 33 e 28kDa dímeros de cadeia única e a unidade 12kDa o monômero, a menor unidade encontrada nas hemoglobinas de invertebrados. A hemoglobina nativa (pH 7,4) apresenta afinidade pelo oxigênio (P50 = 6.6 torr) maior que a hemoglobina humana e menor do que a mioglobina. A hemoglobina dissociada em pH alcalino apresenta menor afinidade pelo oxigênio sendo necessário quantidade de O2 maiores para saturar 50% dos grupamentos heme. A ligação do oxigênio na hemoglobina dissociada é irreversível sendo necessário o tratamento com ditionito de sódio para que ocorresse a desoxigenação. Através da filtração da hemoglobina dissociada em gel de Sephadex G-200, foi possível isolar o monômero 12kDa. Esse monômero apresenta homologia com a mioglobina e sua afinidade pelo oxigênio é similar a mioglobina. Estudos imunoquímicos indicaram a identidade antigênica parcial entre o monômero 12kDa e o trímero 50kDa, sugerindo que possivelmente as cadeias polipeptídicas que formam o trímero são homólogas às cadeias monoméricas a nível de seqüência primária. Este resultado sugere que as unidades que formam o complexo final partilham de um gene ancestral comum e que por pressão evolutiva se agregaram a fim de optimizar o transporte do oxigênio. Um modelo localizando as unidades dentro do complexo total é sugerido indicando que as unidades funcionais se encontram no centro da molécula e são protegidas da oxidação pelos polipeptídeo estruturais que se encontram por toda a superfície da moléculaMestradoGenéticaMestre em Ciências Biológicas[s.n.]Oliveira, BeneditoUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de BiologiaPrograma de Pós-Graduação não informadoUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASRennebeck, Gabriela Maria1990info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf79f.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1575241RENNEBECK, Gabriela Maria. Estrutura quaternaria da hemoglobina de Glossoscolex paulistus (oligochaeta - glossoscolecidae). 1990. 79f Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1575241. Acesso em: 2 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/28956porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2014-04-17T21:10:03Zoai::28956Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2014-04-17T21:10:03Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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