INATIVAÇÃO TÉRMICA DA PEROXIDASE PRESENTE NA POLPA DE GOIABA

• Autor(a) principal: ZANATTA, Caroline Lima
• Data de Publicação: 2005
• Outros Autores: CLEMENTE, Edmar, ZOTARELLI, MARTA Fernanda
• Tipo de documento: Artigo de conferência
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Digital Unicesumar
• Texto Completo: http://rdu.unicesumar.edu.br/handle/123456789/7010
• topic: Peroxidase; Inativação; Goiaba

A goiaba é muito importante no contexto da fruticultura brasileira e encontra-se em crescente expansão. A peroxidase (EC 1.11.1.7) faz parte de um grande grupo de enzimas conhecidas como oxiredutases (Lee, 1983). A investigação desse grupo de enzima tem sido de grande importância para a tecnologia de alimentos, uma vez que a continuidade da atividade enzimática pode ocasionar mudança na cor, variações de aroma, alterações no teor de vitaminas e até mesmo mudanças na textura (Clemente e Pastore, 1989). O branqueamento é um tratamento térmico geralmente aplicado em alimentos para inibir a ação das enzimas. A peroxidase é uma enzima resistente a elevadas temperaturas e sua inativação tem sido freqüentemente usada como índice da efetividade do branqueamento. A perda da sua atividade enzimática num produto branqueado indica uma perda correspondente da atividade para outras enzimas de deteriorização (Eskin, 1990). Em enzimas, o objetivo do processamento térmico é a sua inativação, já em nutrientes e fatores de qualidade é a retenção máxima das características organolépticas. O presente projeto teve por objetivo o estudo da atividade da peroxidase (POD), a fim de se encontrar uma relação entre a ação desta enzima nas características pós-colheita da goiaba, bem como o estudo da atividade enzimática frente ao tratamento térmico. O extrato bruto de peroxidase foi extraído da goiaba em solução tampão fosfato de sódio 100mM em pH de 6,0 a 7,0 com intervalos de 0,1. Em seguida, foi feita a determinação da atividade enzimática da POD seguindo o método descrito por Clemente, (1998), permitindo encontrar o pH ótimo de extração desta enzima, que foi de 6,3. Os extratos foram submetidos aos tratamentos térmicos nas temperaturas 60°C, 65°C, 70°C, 75°C e 80°C, por um período de tempo de 25 minutos e o monitoramento da atividade da enzima foi feito através de espectrofotometria. Foi observado um decréscimo da atividade da peroxidase nos primeiros quatro minutos e a perda da atividade da enzimática em função do tempo de aquecimento não foi linear. A não inativação da peroxidase pode ser devido à presença de isoenzimas termo-resistentes.