Obtenção e caracterização de complexos multibioativos obtidos a partir de resíduo e subproduto visando aplicação como aditivos na piscicultura

• Autor(a) principal: Santos, Andressa Genezini dos
• Data de Publicação: 2021
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UNESP
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/11449/214357
• topic: Antioxidantes; Enzimas; Fermentação em estado sólido; Produção animal; Antioxidants; Enzymes; Solid state fermentation; Animal production

Os resíduos e subprodutos agroindustriais vêm sendo utilizados por fermentação em estado sólido (FES) para gerar produtos de valor agregado com bioatividades. Neste trabalho, fragmento de casca de laranja (frit) da variedade Pêra e grãos secos de destilaria com solúveis (DDGS) de milho foram utilizados de forma isolada e como substrato em FES utilizando Aspergillus flavipes (ATCC 16841), Aspergillus oryzae (ATCC 1003) e Aspergillus niger (CBMAI 2084) para produção de complexos multibioativos (CMb), nos quais foram determinadas as atividades de lipases, proteases, amilases, fitases, antioxidantes e concentrações de proteínas solúveis totais, aminoácidos aromáticos. A pesquisa ainda incluiu a produção em massa dos CMb mais promissores com caracterizações quanto ao pH e temperaturas ótimos das enzimas; e, análises químico-bromatológicas e de citotoxicidade dos complexos. Os CMb fermentados foram melhores em todas as análises em relação aos isolados. Os CMb DDGS fermentados com A. flavipes e A. oryzae não apresentaram crescimento fúngico. Os CMb DDGS + A. niger e frit + A. niger obtiveram resultados semelhantes estatisticamente (p ≥0,05) para as atividades enzimáticas de lipase utilizando palmitato (35,16 e 29,72 U g-1 min-1) e de fitase (544,52 e 470,44 µmol g -1 min-1 ), respectivamente. CMb DDGS + A. niger apresentou resultado superior para a atividade enzimática de lipase por análise titulométrica (19,25 U g-1 min-1 ) e para a redução do íon superóxido (54,01%), bem como atividade de amilase semelhente ao valor encontrado no CMb frit + A. oryzae (8,62 e 6,19 µmol g-1 min-1 , respectivamente). CMb frit + A. niger apresentou resultados superiores para a atividade de protease (22,67 U g-1 min-1 ), proteínas solúveis totais (2,44 mg mL-1 ), aminoácidos aromáticos (242,45 U g-1 ) e antioxidante DPPH (72,00%; 16,12 µmol g-1 min-1 ) em relação aos demais tratamentos. Os complexos multibioativos selecionados foram os CMb frit + A. niger e CMb DDGS + A. niger. O primeiro apresentou lipases com faixa de temperatura ótima de 20 a 80°C e pH ótimos em 6,0 e 9,0, enquanto o segundo também apresentou lipases com faixa de temperatura ótima de 20 a 80°C e pH ótimo de 7,0. As proteases dos CMb fermentados apresentaram-se faixa ótima de temperatura e de pH estudadas (mantendo atividades acima de 85%). O CMb frit + A. niger apresentou fitases com pH ótimo 5,0 e faixa de temperatura ótima entre 50 a 70°C, enquanto o CMb DDGS + A. niger apresentou o mesmo pH ótimo de 5,0 e temperatura ótima de 50°C. Na análise químico-bromatológica dos complexos destacou-se a maior porcentagem de proteínas e fibras do CMb frit + A. niger. Ambos CMbs não foram nocivos à célula NIH-3T3.