Perfil proteolítico de extratos aquosos de folha e semente de Mucuna pruriens (L.) DC

• Autor(a) principal: Silva-López, Raquel Elisa
• Data de Publicação: 2017
• Outros Autores: Vidal, Nathalia N. M., Gonçalves, Rayane N.
• Tipo de documento: Artigo
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da FIOCRUZ (ARCA)
• Texto Completo: https://www.arca.fiocruz.br/handle/icict/19265
• topic: Mucuna pruriens; Proteases; Atividade Enzimática; Estabilidade; Mucuna Pruriens; Proteases; Enzymatic Activity; Stability

Mucuna pruriens (L.) DC é uma planta medicinal, da família Fabaceae, usada no tratamento de diversas doenças. Extratos aquosos de folhas e sementes de M. pruriens foram preparados utilizando água, detergente Triton X-100 e tampões fosfato de sódio e Tris-HCl. Os extratos de folha exibiram os maiores teores de proteínas. Todos os extratos exibiram atividade sobre o substrato N-α-p-tosil-L-arginil-metil éster (L-TAME), principalmente nas faixas de pH ácido (4,0-5,0) e alcalino (9,0- 9,5), e atividade máxima nas temperaturas entre 40-60ºC, com exceção do extrato de semente obtido com tampão Tris-HCl (MP-ST), que apresentou pico em 80ºC. Os extratos de folhas exibiram perfis eletroforéticos semelhantes sob condições redutoras e não redutoras, sendo observada uma proteína majoritária com de cerca de 30 kDa. Na análise capacidade proteolítica, o zimograma apresentou um perfil distinto em diferentes valores de pH: em pH 9,0 os extratos obtidos com água (MP-EA) e com detergente (MP-ED) apresentaram atividade na região próxima de 170 kDa; em pH 9,5 pôde-se observar duas regiões de proteólise entre 66-90 e 200-250 kDa, com exceção do MP-EA. Os extratos de semente apresentaram perfis distintos em condições redutoras e não redutoras, com proteínas majoritárias entre 35 e 23 kDa, e atividade lítica sobre a gelatina na região de 80 kDa. Todos os extratos apresentaram atividade proteolítica contra os substratos proteicos hemoglobina, caseína e albumina e boa estabilidade na presença de agentes surfactantes e oxidantes. As proteases presentes nos extratos de M. pruriens sugerem ser da classe das serino e metaloproteases, com atividade modulada positivamente na presença íons Mn2+ e Ca2+. Essas características bioquímicas conferem aos extratos de M. Pruriens grande valor biotecnológico e possível potencial terapêutico.