Reatividade in vitro de lipase submetida a diferentes tratamentos tecnológicos
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Data de Publicação: | 2005 |
Outros Autores: | , , |
Tipo de documento: | Artigo |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Arquivo brasileiro de medicina veterinária e zootecnia (Online) |
Texto Completo: | http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0102-09352005000300011 |
Resumo: | Analisou-se a atividade enzimática in vitro de uma lipase em diferentes condições de temperatura (simulando o processo de peletização) e pH (acidez gástrica) e na presença de íons minerais e metálicos. Para avaliar a estabilidade térmica, a enzima foi incubada a 80(0)C por quatro tempos (0, 5, 10 e 15 minutos). O efeito do pH foi estudado submetendo-se a enzima a quatro valores de pH (7,3, 2,0, 3,2 e 5,0). Para avaliar o efeito da lipase na presença de íons minerais e metálicos, incubou-se a enzima em diferentes soluções contendo cálcio, cobre, cobalto, manganês e ferro. Frente às diferentes condições, a lipase conservou atividade parcial, mas não pôde ser considerada uma enzima ideal em função do efeito inibidor promovido pelo pH ácido e pelas soluções iônicas testadas. |
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Analisou-se a atividade enzimática in vitro de uma lipase em diferentes condições de temperatura (simulando o processo de peletização) e pH (acidez gástrica) e na presença de íons minerais e metálicos. Para avaliar a estabilidade térmica, a enzima foi incubada a 80(0)C por quatro tempos (0, 5, 10 e 15 minutos). O efeito do pH foi estudado submetendo-se a enzima a quatro valores de pH (7,3, 2,0, 3,2 e 5,0). Para avaliar o efeito da lipase na presença de íons minerais e metálicos, incubou-se a enzima em diferentes soluções contendo cálcio, cobre, cobalto, manganês e ferro. Frente às diferentes condições, a lipase conservou atividade parcial, mas não pôde ser considerada uma enzima ideal em função do efeito inibidor promovido pelo pH ácido e pelas soluções iônicas testadas. |
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