Avaliação da estabilidade de proteases de intestino de Tilápia do Nilo como aditivo para a indústria de detergentes
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Data de Publicação: | 2007 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFPE |
Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1779 |
Resumo: | As proteases constituem o grupo mais importante dentre as enzimas industriais, principalmente na indústria de detergentes. Uma fonte alternativa e potencial dessas enzimas são as vísceras de peixes, que constituem subprodutos da aqüicultura. O presente trabalho objetivou a avaliação da estabilidade das proteases de intestino de tilápia do Nilo, a segunda espécie de peixe exótico mais importante na aqüicultura brasileira, e a sua aplicação experimental como aditivo de detergentes através de planejamento estatístico fatorial 24. As proteases do Extrato Enzimático (E.E) foram parcialmente purificadas por tratamento térmico, apresentando um fator de purificação de 3,69 e rendimento de 103.41%. Estas enzimas mostraram atividade máxima e foram estáveis em pH 7,2-11 (120 mim), temperatura ótima de 55 °C e estabilidade a 35 e 45°C. Em presença de Saponin (1 % p/v) a atividade proteolítica foi estimulada aproximadamente 15%, enquanto que em Tween 20 e colato de sódio (1 % p/v) as proteases foram estáveis. O surfactante SDS (1 % p/v) inativou-as após 30 min. Em soluções de peróxido de hidrogênio a 5 % e 10 % (v/v) cerca de 65 % de atividade proteolítica foi mantida após 30 min de incubação. As proteases digestivas foram fortemente ativadas pelos íons Ca2+ e Mg2+ e a hidrólise dos substratos protéicos obedeceu a seguinte seqüência: caseína > azocaseína > hemoglobina > ovoalbumina > BSA.O modelo estatístico sugeriu que todos os fatores escolhidos (concentração do EE; concentração de detergente; tipo de detergente comercial;tempo de incubação) tiveram um impacto significante sobre a resposta atividade enzimática. A melhor condição para a utilização das proteases de tilápia do Nilo como aditivos de detergentes foi com extrato contendo 0,299 mg/mL de proteínas, solução do detergente comercial Astrus® (3,0 mg/mL), por 30 min |
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As proteases do Extrato Enzimático (E.E) foram parcialmente purificadas por tratamento térmico, apresentando um fator de purificação de 3,69 e rendimento de 103.41%. Estas enzimas mostraram atividade máxima e foram estáveis em pH 7,2-11 (120 mim), temperatura ótima de 55 °C e estabilidade a 35 e 45°C. Em presença de Saponin (1 % p/v) a atividade proteolítica foi estimulada aproximadamente 15%, enquanto que em Tween 20 e colato de sódio (1 % p/v) as proteases foram estáveis. O surfactante SDS (1 % p/v) inativou-as após 30 min. Em soluções de peróxido de hidrogênio a 5 % e 10 % (v/v) cerca de 65 % de atividade proteolítica foi mantida após 30 min de incubação. 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A melhor condição para a utilização das proteases de tilápia do Nilo como aditivos de detergentes foi com extrato contendo 0,299 mg/mL de proteínas, solução do detergente comercial Astrus® (3,0 mg/mL), por 30 minCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal de PernambucoAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessPlanejamento estatísticoAditivo de detergentesTilápia do NiloProteasesAvaliação da estabilidade de proteases de intestino de Tilápia do Nilo como aditivo para a indústria de detergentesinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILarquivo4538_1.pdf.jpgarquivo4538_1.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1330https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1779/4/arquivo4538_1.pdf.jpgd61b1ba7132419aba7745ac4733e8615MD54ORIGINALarquivo4538_1.pdfapplication/pdf335564https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1779/1/arquivo4538_1.pdf60bcb2cdd728f7696f5aef6b5468a9ebMD51LICENSElicense.txttext/plain1748https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1779/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52TEXTarquivo4538_1.pdf.txtarquivo4538_1.pdf.txtExtracted texttext/plain85896https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/1779/3/arquivo4538_1.pdf.txt503f4ca51936ca02c49141200c764ef0MD53123456789/17792019-10-25 12:51:10.986oai:repositorio.ufpe.br:123456789/1779Tk9URTogUExBQ0UgWU9VUiBPV04gTElDRU5TRSBIRVJFClRoaXMgc2FtcGxlIGxpY2Vuc2UgaXMgcHJvdmlkZWQgZm9yIGluZm9ybWF0aW9uYWwgcHVycG9zZXMgb25seS4KCk5PTi1FWENMVVNJVkUgRElTVFJJQlVUSU9OIExJQ0VOU0UKCkJ5IHNpZ25pbmcgYW5kIHN1Ym1pdHRpbmcgdGhpcyBsaWNlbnNlLCB5b3UgKHRoZSBhdXRob3Iocykgb3IgY29weXJpZ2h0Cm93bmVyKSBncmFudHMgdG8gRFNwYWNlIFVuaXZlcnNpdHkgKERTVSkgdGhlIG5vbi1leGNsdXNpdmUgcmlnaHQgdG8gcmVwcm9kdWNlLAp0cmFuc2xhdGUgKGFzIGRlZmluZWQgYmVsb3cpLCBhbmQvb3IgZGlzdHJpYnV0ZSB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gKGluY2x1ZGluZwp0aGUgYWJzdHJhY3QpIHdvcmxkd2lkZSBpbiBwcmludCBhbmQgZWxlY3Ryb25pYyBmb3JtYXQgYW5kIGluIGFueSBtZWRpdW0sCmluY2x1ZGluZyBidXQgbm90IGxpbWl0ZWQgdG8gYXVkaW8gb3IgdmlkZW8uCgpZb3UgYWdyZWUgdGhhdCBEU1UgbWF5LCB3aXRob3V0IGNoYW5naW5nIHRoZSBjb250ZW50LCB0cmFuc2xhdGUgdGhlCnN1Ym1pc3Npb24gdG8gYW55IG1lZGl1bSBvciBmb3JtYXQgZm9yIHRoZSBwdXJwb3NlIG9mIHByZXNlcnZhdGlvbi4KCllvdSBhbHNvIGFncmVlIHRoYXQgRFNVIG1heSBrZWVwIG1vcmUgdGhhbiBvbmUgY29weSBvZiB0aGlzIHN1Ym1pc3Npb24gZm9yCnB1cnBvc2VzIG9mIHNlY3VyaXR5LCBiYWNrLXVwIGFuZCBwcmVzZXJ2YXRpb24uCgpZb3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgdGhlIHN1Ym1pc3Npb24gaXMgeW91ciBvcmlnaW5hbCB3b3JrLCBhbmQgdGhhdCB5b3UgaGF2ZQp0aGUgcmlnaHQgdG8gZ3JhbnQgdGhlIHJpZ2h0cyBjb250YWluZWQgaW4gdGhpcyBsaWNlbnNlLiBZb3UgYWxzbyByZXByZXNlbnQKdGhhdCB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gZG9lcyBub3QsIHRvIHRoZSBiZXN0IG9mIHlvdXIga25vd2xlZGdlLCBpbmZyaW5nZSB1cG9uCmFueW9uZSdzIGNvcHlyaWdodC4KCklmIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uIGNvbnRhaW5zIG1hdGVyaWFsIGZvciB3aGljaCB5b3UgZG8gbm90IGhvbGQgY29weXJpZ2h0LAp5b3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgeW91IGhhdmUgb2J0YWluZWQgdGhlIHVucmVzdHJpY3RlZCBwZXJtaXNzaW9uIG9mIHRoZQpjb3B5cmlnaHQgb3duZXIgdG8gZ3JhbnQgRFNVIHRoZSByaWdodHMgcmVxdWlyZWQgYnkgdGhpcyBsaWNlbnNlLCBhbmQgdGhhdApzdWNoIHRoaXJkLXBhcnR5IG93bmVkIG1hdGVyaWFsIGlzIGNsZWFybHkgaWRlbnRpZmllZCBhbmQgYWNrbm93bGVkZ2VkCndpdGhpbiB0aGUgdGV4dCBvciBjb250ZW50IG9mIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uLgoKSUYgVEhFIFNVQk1JU1NJT04gSVMgQkFTRUQgVVBPTiBXT1JLIFRIQVQgSEFTIEJFRU4gU1BPTlNPUkVEIE9SIFNVUFBPUlRFRApCWSBBTiBBR0VOQ1kgT1IgT1JHQU5JWkFUSU9OIE9USEVSIFRIQU4gRFNVLCBZT1UgUkVQUkVTRU5UIFRIQVQgWU9VIEhBVkUKRlVMRklMTEVEIEFOWSBSSUdIVCBPRiBSRVZJRVcgT1IgT1RIRVIgT0JMSUdBVElPTlMgUkVRVUlSRUQgQlkgU1VDSApDT05UUkFDVCBPUiBBR1JFRU1FTlQuCgpEU1Ugd2lsbCBjbGVhcmx5IGlkZW50aWZ5IHlvdXIgbmFtZShzKSBhcyB0aGUgYXV0aG9yKHMpIG9yIG93bmVyKHMpIG9mIHRoZQpzdWJtaXNzaW9uLCBhbmQgd2lsbCBub3QgbWFrZSBhbnkgYWx0ZXJhdGlvbiwgb3RoZXIgdGhhbiBhcyBhbGxvd2VkIGJ5IHRoaXMKbGljZW5zZSwgdG8geW91ciBzdWJtaXNzaW9uLgo=Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T15:51:10Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false |
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