Desenvolvimento de novo ligante e complexo binuclear de cobre (ii) de relevância bioinorgânica: modelo para catecol oxidase
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Data de Publicação: | 2004 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFSC |
Texto Completo: | https://repositorio.ufsc.br/handle/123456789/105086 |
Resumo: | TCC (graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Curso de Química. |
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Universidade Federal de Santa CatarinaOSÓRIO, Renata El-Hage Meyer de BarrosNEVES, Ademir2013-10-03T22:35:17Z2013-10-03T22:35:17Z20042004https://repositorio.ufsc.br/handle/123456789/105086TCC (graduação) - Universidade Federal de Santa Catarina. Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Curso de Química.A catecol oxidase é uma metaloenzima de cobre do tipo III, que catalisa a oxidação de o-catecóis às correspondentes o-quinonas. Recentemente, sua estrutura cristalina foi determinada por cristalografia de raios X, a partir da batata doce, a qual consiste de dois centros de Cu(II) com geometria pirâmide trigonal, estando cada cobre coordenado por três átomos de nitrogênio de resíduos de histidinas e um grupo hidróxido fazendo ponte entre os dois centros metálicos. A distância Cu...Cu foi determinada como sendo 2,9 A. O espectro eletrônico da catecol oxidase apresenta máximos na faixa de 700-800 nm atribuídos a transições d-d e uma transição na faixa de 310 e 330 nm atribuída a uma banda de transferência de carga do tipo ligante metal. Neste trabalho, apresentamos a síntese e caracterização de um novo complexo binuclear de CuII com o novo ligante N,N’,N’- [tris-(2-piridilmetil)]- N- (2-hidroxi-3,5-diterc- butilbenzil)- 1,3- diaminopropano-2-ol = H2L, com o objetivo de se correlacionar com o sítio ativo da catecol oxidase. Tanto o ligante quanto os precursores foram convenientemente caracterizados por espectroscopia no infravermelho e RMN 1H apresentando bons resultados. Do complexo sintetizado resultaram monocristais adequados á resolução da estrutura cristalina por difração de raios X. O grupo espacial do mesmo é P-1 (triclínico), sendo que a estrutura revela que os átomos de cobre estão ligados por um derivado do ligante alcóxido e um íon acetato exógeno. Ambos estão pentacoordenados, sendo a geometria do Cu1 pirâmide de base quadrada e do Cu2 bipirâmide trigonal. A distância Cu1-Cu2 é de 3.3975 Å. Os espectros eletrônicos do complexo 1, em estado sólido apresenta duas bandas d-d, e em solução apresenta além das bandas d-d, uma banda de TCLM, que pode ser relacionada a um processo do tipo Ofenolato ® Cu(II). O complexo simula a distância metal-metal de aproximadamente 3,0 A para a metaloenzima de cobre do tipo III, servindo assim como modelo estrutural para a mesma. Além disso, foi eficiente na oxidação do 3,5-di-tercbutilcatecol a correspondente o-quinona, podendo então ser considerado como modelo funcional para catecol oxidase.43 f.Complexo-modeloCuIICatecol oxidaseDesenvolvimento de novo ligante e complexo binuclear de cobre (ii) de relevância bioinorgânica: modelo para catecol oxidaseinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisporreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALRenata El-Mage Meyer.pdfRenata El-Mage Meyer.pdfPDFapplication/pdf1576335https://repositorio.ufsc.br/bitstream/123456789/105086/1/Renata%20El-Mage%20Meyer.pdf7cf53b562cb66c88bba49ba0277fef02MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81383https://repositorio.ufsc.br/bitstream/123456789/105086/2/license.txt11ee89cd31d893362820eab7c4d46734MD52TEXTRenata El-Mage Meyer.pdf.txtRenata El-Mage Meyer.pdf.txtExtracted texttext/plain71223https://repositorio.ufsc.br/bitstream/123456789/105086/3/Renata%20El-Mage%20Meyer.pdf.txtfb338cbcd918d72cf748ea2d01128651MD53123456789/1050862014-01-19 00:08:17.217oai:repositorio.ufsc.br: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ório de PublicaçõesPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestopendoar:23732014-01-19T02:08:17Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false |
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