Influência da concentração de NaCl e pH na extração de ricina em torta de mamona (Ricinus communis L.) e sua caracterização por eletroforese

• Autor(a) principal: Silva,Bárbara Amorim
• Data de Publicação: 2012
• Outros Autores: Stephan,Marília Penteado, Koblitz,Maria Gabriela Bello, Ascheri,José Luís Ramirez
• Tipo de documento: Artigo
• Idioma: por
• Título da fonte: Ciência Rural
• Texto Completo: http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0103-84782012000700029
• topic: pH; NaCl; eletroforese; citotoxina; superfície de resposta

A mamoneira (Ricinus communis L.) é uma oleaginosa de alto valor econômico pelo fato de apresentar um mercado bem definido para o óleo extraído de suas sementes. A torta, que é um resíduo desta extração, se destaca pelo alto teor em proteínas. Dentre as proteínas encontradas na torta destaca-se a ricina, uma citotoxina, que inviabiliza sua utilização como fonte protéica alternativa para alimentação animal. O presente trabalho tem como objetivo identificar um melhor tratamento experimental para a extração de ricina da torta de mamona, visando futuros estudos de perda de integridade da ricina, o que garantiria a inocuidade do produto. Para tanto, buscou-se identificar a solução de maior capacidade de extração de proteínas, empregando a metodologia de superfície de resposta. Um delineamento composto central rotacional foi elaborado a fim de verificar o melhor pH e concentração de NaCl para a extração. Dos cinco diferentes valores de pH (4,0; 4,6; 6,0; 7,4; 8,0) e concentração de NaCl (0,0M; 0,3M; 1,0M; 1,7M; 2,0M) utilizados, o tratamento associando fosfato de potássio 0,2M/NaCl 1,7M pH 7,4 foi escolhido como o melhor. A concentração de proteína extraída neste tratamento chegou a valores quatro vezes maiores que o encontrado no de mínima extração de proteína. Pela evidenciação do gel de eletroforese não houve extração preferencial de ricina nos tratamentos testados, entretanto etapas de purificação usando diálise e precipitação com sulfato de amônio, permitiram uma evidenciação melhor das duas cadeias polipeptídicas de ricina.