Purificação parcial e atividades proteolíticas de uma nova enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensis

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Costa, Fábio Lucas Silva
Data de Publicação: 2005
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFU
Texto Completo: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25047
Resumo: Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)
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spelling 2019-05-07T19:59:16Z2019-05-07T19:59:16Z2005-07-27COSTA, Fábio Lucas Silva. Purificação parcial e atividades proteolíticas de uma nova enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensis. 43 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2005.https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25047porUniversidade Federal de UberlândiaCiências BiológicasBrasilCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICABothrops pauloensisPeçonhaThrombin-likeCoagulaçãoProteolíticaSerinoproteasesPurificação parcial e atividades proteolíticas de uma nova enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisÁvila, Veridiana de Melo Rodrigueshttp://lattes.cnpq.br/6372375421254490Brites, Vera Lúcia de CamposBrandeburgo, Maria Inês Homsihttp://lattes.cnpq.br/8777417373741415Costa, Fábio Lucas SilvaTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)Peçonhas de serpentes, particularmente aquelas encontradas do gênero Bothrops, são conhecidas por conter muitas enzimas proteolíticas que alteram a coagulação sanguínea, causam hemorragias, fribrinogenólises e necroses. o presente trabalho mostra a purificação parcial de uma enzima proteolítica da peçonha de Bothrops pauloensis. A peçonha bruta foi submetida em CM-Sepharose fast flow e foram obtidas cinco frações (CM1-CM5). A fração CM4 foi submetida em Benzamidina Sepharose e resultou em três frações (B1-B3). A fração B3 mostrou uma banda majoritária de 35kDa (estimado por SDS-PAGE) e com caráter básico em condições de PAGE-NATIVA. A atividade coagulante usando 5μg de amostra sobre o plasma bovino foi realizada. A peçonha bruta de Bothrops pauloensis induziu a coagulação do plasma em aproximadamente 60s e a fração B3 induziu em 6s. Atividade proteolíticas sobre o fibrinogênio (tempo-dependente e dose-dependente) e a caseína também foram determinadas, quando amostras de 75μL de fibrinogênio bovino ou caseína 91mg/mL PBS) eram incubadas com a fração B3 (5μg). Estas atividades foram analisadas em SDS-PAGE (14%). A fração B3 degradou a cadeia Aα do fibrinogênio bovino mais rapidamente do que a cadeira Bβ. A atividade proteolítica da fração B3 sobre a caseína, mostrou que a enzima não foi capaz de digerir a caseína depois de 30 minutos de incubação. A fração B3 foi analisada sobre o TAME e os resultados mostram que a enzima obteve uma excelente ação sobre este substrato. Os ensaios de incoagulabilidade sanguínea mostram que a fração B3 tornou o sangue dos animais incoagulável. Este estudo mostra que a peçonha de Bothrops pauloensis possui uma proeminente enzima proteolítica, a qual induz uma importante alteração homeostática.43info:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFUinstname:Universidade Federal de Uberlândia (UFU)instacron:UFUORIGINALPurificacaoParcialAtividades.pdfPurificacaoParcialAtividades.pdfapplication/pdf1975752https://repositorio.ufu.br/bitstream/123456789/25047/1/PurificacaoParcialAtividades.pdf095763202bd014457533bdeaf03ce3efMD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81792https://repositorio.ufu.br/bitstream/123456789/25047/2/license.txt48ded82ce41b8d2426af12aed6b3cbf3MD52TEXTPurificacaoParcialAtividades.pdf.txtPurificacaoParcialAtividades.pdf.txtExtracted texttext/plain54https://repositorio.ufu.br/bitstream/123456789/25047/3/PurificacaoParcialAtividades.pdf.txte7e403acd248afe9eff5396f0fad9807MD53123456789/250472019-05-22 19:26:47.323oai:repositorio.ufu.br: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Repositório InstitucionalONGhttp://repositorio.ufu.br/oai/requestdiinf@dirbi.ufu.bropendoar:2024-04-26T15:17:09.332781Repositório Institucional da UFU - Universidade Federal de Uberlândia (UFU)false
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