Purificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-f

• Autor(a) principal: Costa, Júnia de Oliveira
• Data de Publicação: 2004
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UFU
• Texto Completo: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/29829; http://doi.org/10.14393/ufu.di.2004.65
• topic: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICA; Bioquímica; Enzimas; Bothrops alternatus; Bothrops moojeni; Bothrops; Enzimas proteolíticas

Este trabalho descreve a purificação e a caracterização bioquímica parcial de duas proteases das peçonhas de Bothrops alternatus (Balt-F1 e Balt-F2) e uma de Bothrops moojeni (Bmoo-F). As enzimas foram purificadas em colunas cromatográficas contendo as resinas DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparina-Agarose. O peso molecular aparente analisado em SDS-PAGE sob condições redutoras, mostrou bandas homogêneas de 26.200, 29.900 e 24.800, respectivamente. Todas as enzimas hidrolisaram as cadeias A-a e B-p do fibrinogênio bovino. A Balt-F1 não apresentou atividades coagulante e desfibrinogenante. As enzimas Balt-F2 e Bmoo-F, quando injetadas i.p. tornaram o sangue de camundongos incoagulável. A inibição da atividade proteolítica sobre o fibrinogênio bovino das enzimas Balt-F1, Balt-F2 e Bmoo-F por agentes quelantes de íons metálicos, permite classificá-las como metaloproteases.