Impacto da estrutura da B-lactoglobulina em sua coacervação complexa com a gelatina do tipo A : Impact of the protein structure of B-lactoglobulin on its complex coacervation with type A gelatin

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Aya, Martin Daniel, 1994-
Data de Publicação: 2021
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/15092
Resumo: Orientador: Guilherme Miranda Tavares
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Apesar da existência de generalidades no processo de HPCC, a forma como cada variável impacta o processo é dependente das proteínas envolvidas. Neste trabalho foi avaliado o processo de HPCC entre a gelatina do tipo A (GA) e a B-lactoglobulina (BLG) apresentando diferentes estados estruturais. A B-LG foi obtida a partir do isolado proteico de soro de leite e posteriormente submetida a desnaturação termoinduzida (B-LG (TT). O processo de HPCC entre GA e B-LG e entre GA e B-LG-TT foi avaliado em função do pH, força iônica e razão mássica das proteínas envolvidas para determinar as condições ideais de complexação. Complementarmente, os diferentes coacervados complexos foram avaliados quanto a sua eficiência de encapsulação (EE) da luteína. O tratamento térmico ocasionou a exposição dos grupos hidrofóbicos e sulfidrilas livres na estrutura da B-LG. As condições ideais de coacervação complexa entre GA e B-LG e entre GA e B-LG-TT foram identificadas em pH 6,5; mínima força iônica e razão mássica GA:B-LG de 2,5:1. O tratamento térmico aplicado à B-LG afetou negativamente o rendimento de coacervação complexa com a GA, em comparação à B-LG. Os coacervads complexos entre GA e B-LG e entre GA e B-LG (TT) exibiram uma elevada EE de luteínaAbstract: Heteroprotein complex coacervation (HPCC) is characterized by the interaction between oppositely charged proteins, triggering equilibrium between a protein-rich liquid phase (coacervate phase) and another protein-poor liquid phase (equilibrium solution). Several intrinsic and/or extrinsic factors affect HPCC, including the nature of the proteins involved and their structural aspects. In this work, the HPCC process between type A gelatin (GA) and B-lactoglobulin (B-LG) displaying different structural states was evaluated. B-LG was obtained from whey protein isolate and subsequently subjected to thermo-induced denaturation (B-LG (TT). The HPCC between GA and B-LG and between GA and B-LG (TT) was evaluated as a function of pH, ionic strength and mass ratio of the involved proteins to determine the ideal conditions for complexation. In addition, the different complex coacervates were evaluated for their lutein encapsulation efficiency (EE). The heat treatment promoted the exposure of hydrophobic and free sulfhydryl groups of the B-LG structure. The ideal conditions for complex coacervation between GA and B-LG and between GA and BLG (TT) were identified at pH 6.5; minimum ionic strength and GA:?-LG mass ratio of 2.5:1. The heat treatment applied to B-LG negatively affected its complex coacervation yield with GA compared to the one observed before heat treatment. The complex coacervates between GA and B-LG and between GA and B-LG (TT) exhibited a high lutein EEMestradoCiência de AlimentosMestre em Ciência de AlimentosCNPQ131782/2019-3[s.n.]Tavares, Guilherme Miranda, 1988-Silva, Naaman Francisco NogueiraMantovani, Raphaela de AraujoUniversidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de AlimentosPrograma de Pós-Graduação em Ciência de AlimentosUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASAya, Martin Daniel, 1994-20212021-11-04T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf1 recurso online (119 p.) : il., digital, arquivo PDF.https://hdl.handle.net/20.500.12733/15092AYA, Martin Daniel. Impacto da estrutura da B-lactoglobulina em sua coacervação complexa com a gelatina do tipo A: Impact of the protein structure of B-lactoglobulin on its complex coacervation with type A gelatin. 2021. 1 recurso online (119 p.) Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/15092. Acesso em: 15 mai. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/1373627Requisitos do sistema: Software para leitura de arquivo em PDFporreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2024-02-06T10:36:36Zoai::1373627Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2024-02-06T10:36:36Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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