Avaliação das atividades biológicas de peptídeos liberados a partir da hidrólise da caseína caprina por proteases sintetizadas por fungos filamentosos

• Autor(a) principal: Gomes, José Erick Galindo
• Data de Publicação: 2018
• Tipo de documento: Tese
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UNESP
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/11449/153719
• topic: Tecnologia de alimentos; Hidrólise; Caseína; Peptídeos; Fungos filamentosos; Food technology; Hydrolysis; Casein; Peptides; Filamentous fungi

Peptídeos bioativos são moléculas de origem natural que podem auxiliar funções fisiológicas nos organismos. O presente estudo teve por objetivo produzir proteases por diferentes fungos filamentosos, hidrolisar a caseína caprina e avaliar o potencial de atividades biológicas dos peptídeos liberados. Baseado nos resultados de grau de hidrólise (GH), que variou entre 33,59% e 71,81% e nas atividades biológicas, os fungos Mucor subtilissimus URM 4133 e Mucor guilliermondii URM 5848 foram escolhidos para dar continuidade ao trabalho. Para a purificação de ambas as enzimas foi utilizado inicialmente um planejamento fatorial 24, com o intuito de verificar as melhores condições de produção enzimática. A atividade da protease foi máxima em pH 8,5 a 45 °C, para o M. subtilissimus URM 4133 e em pH 8,0 a 40 °C para a enzima do M. guilliermondii URM 5848; entretanto, permaneceram estáveis em praticamente toda faixa de pH e termoestáveis até 40°C e 45 °C, respectivamente. Ambas as proteases foram completamente inibidas pelo fluoreto de fenilmetanosulfonil (PMSF). As proteases purificadas de ambos os fungos foram utilizadas separadamente para hidrolisar a caseína caprina. Os hidrolisados obtidos no tempo de 12 horas apresentaram melhores resultados gerais de atividades biológicas tanto para a protease do fungo M. subtilissimus URM 4133, quanto para a protease do fungo M. guilliermondii URM 5848. A atividade antihipertensiva apresentou resultados de 92,57% e de 83,42% para a inibição da enzima conversora de angiotensina (ECA). Dentre as frações separadas em FLPC a fração P5 (URM 4133) e a fração P3 (URM 5848) apresentaram um IC50 de atividade anti-hipertensiva de 35,42 e 22,97 µg.mL-1, respectivamente. Os peptídeos liberados foram eficientes para desempenhar todas as atividades biológicas propostas, com destaque para a inibição da enzima ECA, o que mostrou o potencial destas moléculas em auxiliar no controle da pressão arterial.