Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: CARLOS HENRIQUE BEZERRA DA CRUZ
Data de Publicação: 2014
Tipo de documento: Tese
Título da fonte: Portal de Dados Abertos da CAPES
Texto Completo: https://sucupira.capes.gov.br/sucupira/public/consultas/coleta/trabalhoConclusao/viewTrabalhoConclusao.jsf?popup=true&id_trabalho=1600645
id BRCRIS_0cd2a06c39c09b5674427bba3522bfea
network_acronym_str CAPES
network_name_str Portal de Dados Abertos da CAPES
dc.title.pt-BR.fl_str_mv Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
title Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
spellingShingle Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
Doença de Alzheimer. Enzima Degradadora! da Insulina. Mecanismo de Inibição.amilóide beta.
Alzheimer Disease. Insulin Degrading Enzyme. Inhibition Mechanism. Amyloid Beta.
CARLOS HENRIQUE BEZERRA DA CRUZ
title_short Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
title_full Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
title_fullStr Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
title_full_unstemmed Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
title_sort Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer
topic Doença de Alzheimer. Enzima Degradadora! da Insulina. Mecanismo de Inibição.amilóide beta.
Alzheimer Disease. Insulin Degrading Enzyme. Inhibition Mechanism. Amyloid Beta.
publishDate 2014
format doctoralThesis
url https://sucupira.capes.gov.br/sucupira/public/consultas/coleta/trabalhoConclusao/viewTrabalhoConclusao.jsf?popup=true&id_trabalho=1600645
author_role author
author CARLOS HENRIQUE BEZERRA DA CRUZ
author_facet CARLOS HENRIQUE BEZERRA DA CRUZ
dc.contributor.authorLattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/2911511688550639
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv RICARDO LUIZ LONGO
dc.contributor.advisor1Lattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/1289512724651335
dc.publisher.none.fl_str_mv UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO
publisher.none.fl_str_mv UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO
instname_str UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCO
dc.publisher.program.fl_str_mv QUÍMICA
dc.description.course.none.fl_txt_mv QUÍMICA
reponame_str Portal de Dados Abertos da CAPES
collection Portal de Dados Abertos da CAPES
spelling CAPESPortal de Dados Abertos da CAPESSimulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de AlzheimerSimulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de AlzheimerSimulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de AlzheimerSimulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de AlzheimerSimulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de AlzheimerSimulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de AlzheimerSimulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de AlzheimerDoença de Alzheimer. Enzima Degradadora! da Insulina. Mecanismo de Inibição.amilóide beta.2014doctoralThesishttps://sucupira.capes.gov.br/sucupira/public/consultas/coleta/trabalhoConclusao/viewTrabalhoConclusao.jsf?popup=true&id_trabalho=1600645authorCARLOS HENRIQUE BEZERRA DA CRUZhttp://lattes.cnpq.br/2911511688550639RICARDO LUIZ LONGOhttp://lattes.cnpq.br/1289512724651335UNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCOUNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCOUNIVERSIDADE FEDERAL DE PERNAMBUCOQUÍMICAQUÍMICAPortal de Dados Abertos da CAPESPortal de Dados Abertos da CAPES
identifier_str_mv CRUZ, CARLOS HENRIQUE BEZERRA DA. Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer. 2014. Tese.
dc.identifier.citation.fl_str_mv CRUZ, CARLOS HENRIQUE BEZERRA DA. Simulações de Dinâmica Molecular e QM/MM Revelam o Mecanismo de Inibição da Insulinase pelo ATP na Clivagem do AmilóideFβ 42: Um Peptídeo Associado à Patologia da Doença! de Alzheimer. 2014. Tese.
_version_ 1741884099649339392

Registros relacionados