Caracterização cinética e termodinâmica de β-galactosidase de Kluyveromyces marxianus CCT 7082 fracionada com sulfato de amônio

• Autor(a) principal: Heidtmann, Renata Bemvenuti
• Data de Publicação: 2012
• Outros Autores: Duarte, Susan Hartwig, Pereira, Lidiane Pereira de, Braga, Anna Rafaela Cavalcante, Kalil, Susana Juliano
• Tipo de documento: Artigo
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da FURG (RI FURG)
• Texto Completo: http://repositorio.furg.br/handle/1/4642
• topic: Enzima; Temperatura ótima; pH ótimo; Entalpia; Entropia; Energia livre de Gibbs; Enzyme; Optimum temperature; Optimum pH; Enthalpy; Entropy; Gibbs free energy

A β-galactosidase é uma enzima importante que atua na hidrólise da lactose, podendo ser empregada na obtenção de alimentos destinados a consumidores intolerantes a esse dissacarídeo. A levedura Kluyveromyces marxianus apresenta bom rendimento de crescimento, além de ser um micro-organismo seguro em aplicações industriais, e tem sido utilizada para produção da enzima por cultivo submerso. A β-galactosidase obtida foi fracionada com sulfato de amônio e caracterizada quanto a temperatura e pH ótimos, estabilidade térmica, valores D e z, e parâmetros cinéticos e termodinâmicos. A temperatura e pH ótimos foram de 45-50 °C e 7,0, respectivamente. A energia de ativação da reação enzimática foi de 9,8 kcal.mol–1 e da reação de desativação, 64,2 kcal.mol–1. Os valores de Km e Vmax obtidos foram de 3,7 mM e 99,0 U.mL–1, respectivamente. A energia livre de Gibbs reduziu com o aumento de temperatura, sendo a enzima mais estável a 30 °C (ΔG* = 106,8 kJ.mol–1). A entalpia foi de 313,04 kJ.mol–1 e a entropia 0,68 kJ.mol–1.k–1. O valor D confirmou que a enzima foi mais estável em temperaturas próximas de 30 °C (D = 11.513,0 min) e o valor z foi de 5,8 °C.