Funcionalização bioativa de fibras celulósicas com aminoácidos e péptidos antimicrobianos

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Vaz, Joana Isabel
Data de Publicação: 2013
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10400.6/2787
Resumo: A Indústria têxtil tem vindo a evoluir e a envolver várias áreas que com ela podem progredir em diversos sentidos, focando o desenvolvimento de materiais têxteis multifuncionais com diversas aplicações. Os têxteis antimicrobianos surgem neste sentido, e a eles alia-se a Microbiologia, a Medicina e a Biotecnologia. Estes tecidos bioativos surgem com o objetivo de incrementar um efeito antibacteriano seguro, duradouro e de largo espectro de ação. Sendo o algodão a fibra natural mais importante no que diz respeito à sua vasta aplicabilidade na área médica, a sua maior contrariedade está ligada à elevada retenção de humidade e consequente promoção do crescimento microbiano. Os agentes antimicrobianos testados até aqui são vários e de diferentes origens, química ou natural. Com a sua vasta e repetitiva utilização, os microrganismos foram criando mecanismos de resistência, o que torna fundamental o desenvolvimento de novos agentes que inibam o seu crescimento. Neste sentido e numa primeira fase, este estudo debruçou-se sobre a aplicação da L-Cisteína sobre o algodão, fibra maioritariamente constituída por celulose. A L-Cisteína foi covalentemente imobilizada no algodão, com funcionalização por esgotamento, recorrendo a diferentes condições processuais. A monitorização da imobilização da L-Cisteína foi efetuada recorrendo a análise SEM-EDS e FTIR-ATR. A sua atividade antimicrobiana foi testada contra Klebsiella pneumoniae e Staphylococcus aureus, a qual apresentou percentagens de redução iguais a 89% e 83%, respetivamente. O processo revelou-se, assim, eficaz e não apresentou citotoxicidade. Numa segunda fase do estudo, a fibra de algodão foi novamente funcionalizada por esgotamento com um péptido antimicrobiano modificado, o Cys-LC-LL-37. Este péptido foi imobilizado na fibra, previamente ativada por dois métodos distintos (com CDI e com TEMPO). A pertinência da substituição da L-Cisteína pelo péptido deve-se às concentrações necessárias serem muito inferiores às solicitadas pelo aminoácido. Aqui o objetivo não só era testar a eficácia antibacteriana do Cys-LC-LL-37, como verificar qual o melhor método de imobilização do péptido no algodão. As percentagens de redução bacteriana mais elevadas foram obtidas a 71% e 54%, para o radical TEMPO e para o composto orgânico CDI, respetivamente. Os ensaios de citotoxicidade realizados para ambos os agentes antimicrobianos revelaram que nenhum implica perda de viabilidade das células em estudo, nas concentrações usadas.
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