Estabilidade térmica de proteínas na presença de líquidos iónicos

• Autor(a) principal: Rocha, Filipa Raquel Assunção Poças de Almeida
• Data de Publicação: 2017
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/10437/8614
• topic: MESTRADO INTEGRADO EM CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS; CIÊNCIAS FARMACÊUTICAS; FARMACOLOGIA; PROTEÍNAS; TEMPERATURA; PH; LÍQUIDOS IÓNICOS; PHARMACEUTICAL SCIENCES; PHARMACOLOGY; PROTEINS; TEMPERATURE; PH; IONIC LIQUIDS

As proteínas são biomoléculas que apresentam um grande potencial farmacológico. No entanto, são também conhecidas pela sua instabilidade quando expostas a determinadas condições, como alterações à temperatura e pH ótimos, que podem comprometer a sua utilização em formulações farmacêuticas. Neste contexto, a procura de alternativas que auxiliem a estabilidade destas moléculas é uma constante, e a adição de determinados co-solventes pode representar uma solução. Neste trabalho experimental, foi estudada a estabilidade térmica de proteínas, utilizando três líquidos iónicos (LI) como potenciais co-solventes estabilizadores. Como proteína modelo utilizou-se a lisozima, e os líquidos iónicos estudados foram o Brometo de 1-hexil-3-Metilimidazolio – [C6mim][Br], que pertence aos derivados de imidazol, o (2-Hidroxietil)-trimetilamonio-L-fenilalaninato – [Cho][[Phe] – e o (2-Hidroxietil)-trimetilamonio-L-glutamato – [Cho][Glu], que pertencem aos derivados de colina. Foram realizados ensaios de estabilidade onde várias soluções de lisozima contendo LI foram expostas a diferentes temperaturas, nomeadamente 60 °C e 90 °C, durante diferentes intervalos de tempo. Os resultados demonstram, tal como esperado, que a lisozima perde atividade sempre que é exposta a temperaturas elevadas, no entanto em soluções que contêm LI apresentam taxas de recuperação de atividade enzimática mais elevadas do que na ausência dos mesmos. Em conclusão, os resultados obtidos mostram que a utilização de LI como co-solventes estabilizadores de proteínas é promissor, embora sejam necessários mais estudos para reconhecer as propriedades físico-químicas dos LI que melhor auxiliam a estabilidade proteica.