Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Simão, Mariana Dias
Data de Publicação: 2019
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10451/40380
Resumo: Tese de mestrado, Bioquímica (Bioquímica médica), Universidade de Lisboa, Faculdade de Ciências, 2019
id RCAP_4e48e0648f67563866e15182813f7922
oai_identifier_str oai:repositorio.ul.pt:10451/40380
network_acronym_str RCAP
network_name_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository_id_str 7160
spelling Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividusOuriço do marParacentrotus lividusGlícidosLectinasAdesivo biomiméticoTeses de mestrado - 2019Domínio/Área Científica::Ciências Naturais::Ciências QuímicasTese de mestrado, Bioquímica (Bioquímica médica), Universidade de Lisboa, Faculdade de Ciências, 2019Os ouriços do mar possuem centenas de órgãos adesivos especializados, os pés ambulacrários, que desempenham um papel fundamental na locomoção, fixação ao substrato e na captura de alimento. Os pés ambulacrários possuem uma forma cilíndrica, sendo compostos por duas unidades funcionais. O caule é cilíndrico, está ligado à carapaça e permite a realização de vários movimentos, pois é móvel e flexível. O disco é achatado, encontra-se na zona mais distal do caule e é essencial no contacto e na adesão ao substrato. Este possuí uma epiderme duo-glandular que produz secreções adesivas e “desadesivas”, através das quais os pés ambulacrários se colam e descolam repetidamente do substrato. Apesar de forte, o adesivo dos ouriços do mar é reversível e possuí uma resistência superior quando comparado a adesivos sintéticos especialmente em ambientes aquosos, podendo vir a ter aplicações em biomedicina (ex. adesivo cirúrgico) ou em engenharia de tecidos (ex. promotor de adesão celular). Devido ao crescente interesse pelos adesivos biomiméticos têm-se realizado vários estudos para caracterizar o adesivo dos ouriços do mar, sabendo-se até à data que não só possui uma componente proteica, mas também uma componente glicídica. A fração proteica tem sido alvo de diversos estudos que permitiram identificar algumas proteínas responsáveis pela adesão, polimerização do adesivo e “desadesão” dos ouriços do mar. Ao contrário da fração proteica, pouco se sabe sobre a fração glicídica e até à data apenas foram quantificados os açucares neutros (1.2%). Este projeto pretendeu dar uma contribuição nesse sentido, focando-se no estudo da fração glicídica do adesivo secretado pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus (Lamarck, 1816), com recurso a uma bateria de 22 lectinas que foram aplicadas em 3 metodologias complementares (Enzyme-linked lectin assay, lectin blotting e histoquímica com lectinas). Das lectinas testadas apenas 5 marcaram exclusivamente a epiderme adesiva e em simultâneo o adesivo secretado, sendo por isso as mais relevantes para a compreensão da adesão reversível dos ouriços do mar. Através das diferentes metodologias foi possível determinar que a componente glicídica do adesivo contem N-acetilglucosamina livre, e pelo menos três glicoproteínas com massas moleculares de 72, 135 e > 180 kDa com resíduos de N-acetilglucosamina, ácido siálico e N-acetilgalactosamina. A presença de glícidos na secreção adesiva de vários animais marinhos e terrestres, revela a importância destes para a sua adesão. Pensa-se que os glícidos conferem aos adesivos elevada resistência, coesão adesiva, e proteção contra a degradação por exo- e endo-proteases, sendo particularmente importantes para a compreensão do funcionamento dos adesivos reversíveis, como os adesivos do ouriço do mar, uma vez que são maioritariamente compostos por proteínas e glícidos, ao contrário dos adesivos permanentes que são compostos quase exclusivamente por proteínas.Sea urchins have hundreds of specialized adhesive organs, the tube feet, which play a key role in locomotion, substrate attachment and food capture. Tube feet have a cylindrical shape and are composed by two functional units. The stem is cylindrical, attaches to the test and allows various movements as it is mobile and flexible. The disc is flat, located in the most distal area of the stem and is essential for contact and substrate adhesion. It is composed of a duo-glandular epidermis that produces adhesive and de-adhesive secretions, which allow them to repeatedly attach and detach from the substrate. Although strong, this adhesive is reversible and it has superior strength when compared to synthetic adhesives especially in aqueous environments, and therefore it may have biomedical (eg surgical adhesive) or tissue engineering (eg. cell adhesion) applications. Due to the growing interest in biomimetic adhesives, several studies have been carried out to characterize the sea urchin adhesives, and up to date that it has been shown that it is composed not only by a protein fraction but also a glycosidic one. The protein fraction has been the subject of several studies, that allowed to identify some proteins responsible for adhesion, polymerization of adhesive and detachment from sea urchins. Unlike the protein fraction, little is known about the glycosidic fraction and so far only neutral sugars (1.2%) have been quantified. This project aims at contributing to this topic by focusing on the characterization of the glycosidic fraction of the adhesive secreted by the sea urchin Paracentrotus lividus (Lamarck, 1816), using a battery of 22 lectins that were applied to 3 complementary techniques (Enzyme-linked lectin assay, lectin blotting and lectin histochemistry). Only 5 of the tested lectins labelled exclusively the adhesive epidermis and the secreted adhesive simultaneously, being therefore the most relevant ones to understand the reversible adhesion of sea urchins. Using the different techniques, it was possible to determine that the glycosidic component of the adhesive contains free N-acetylglucosamine, and at least three glycoproteins with molecular weights of 72, 135 and >180 kDa with residues of N-acetylglucosamine, sialic acid and N-acetylgalactosamine. The presence of glycids in the adhesive secretion of various marine and terrestrial animals reveals their importance for animal adhesion. Glycids are believed to provide adhesives with high strength, adhesive cohesion, and protection against degradation by exo- and endo-proteases. They are particularly important to understand how reversible adhesives, like the ones from sea urchins work, since they are mostly composed of proteins and glycids, unlike permanents adhesives that are composed mainly by proteins.Santos, Romana Lopes AlmeidaRepositório da Universidade de LisboaSimão, Mariana Dias2020-10-27T01:30:21Z201920192019-01-01T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10451/40380TID:202380998porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2023-11-08T16:39:38Zoai:repositorio.ul.pt:10451/40380Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-19T21:54:05.974588Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse
dc.title.none.fl_str_mv Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
title Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
spellingShingle Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
Simão, Mariana Dias
Ouriço do mar
Paracentrotus lividus
Glícidos
Lectinas
Adesivo biomimético
Teses de mestrado - 2019
Domínio/Área Científica::Ciências Naturais::Ciências Químicas
title_short Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
title_full Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
title_fullStr Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
title_full_unstemmed Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
title_sort Caracterização da fração glicídica do adesivo produzido pelos pés ambulacrários do ouriço do mar Paracentrotus lividus
author Simão, Mariana Dias
author_facet Simão, Mariana Dias
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Santos, Romana Lopes Almeida
Repositório da Universidade de Lisboa
dc.contributor.author.fl_str_mv Simão, Mariana Dias
dc.subject.por.fl_str_mv Ouriço do mar
Paracentrotus lividus
Glícidos
Lectinas
Adesivo biomimético
Teses de mestrado - 2019
Domínio/Área Científica::Ciências Naturais::Ciências Químicas
topic Ouriço do mar
Paracentrotus lividus
Glícidos
Lectinas
Adesivo biomimético
Teses de mestrado - 2019
Domínio/Área Científica::Ciências Naturais::Ciências Químicas
description Tese de mestrado, Bioquímica (Bioquímica médica), Universidade de Lisboa, Faculdade de Ciências, 2019
publishDate 2019
dc.date.none.fl_str_mv 2019
2019
2019-01-01T00:00:00Z
2020-10-27T01:30:21Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10451/40380
TID:202380998
url http://hdl.handle.net/10451/40380
identifier_str_mv TID:202380998
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron:RCAAP
instname_str Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron_str RCAAP
institution RCAAP
reponame_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
collection Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository.name.fl_str_mv Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1799134479886843904