A FE65 é uma proteína predominante no interactoma da APP

• Autor(a) principal: Capelo, Adérito Batista
• Data de Publicação: 2010
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/10773/3900
• topic: Bioquímica; Proteínas; Péptidos; Neurobiologia molecular; Doença de Alzheimer

A proteína precursora de amilóide de Alzheimer (APP), que está no centro da doença de Alzheimer, pode sofrer várias alterações. A acumulação do péptido β-amiloide, que é um dos fragmentos resultantes da clivagem β, é considerado a causa da doença de Alzheimer. No entanto outros fragmentos, nomeadamente o domínio intracelular (AICD), ainda não têm um papel totalmente esclarecido sobre o modo como participam na doença. Com o objectivo de saber mais sobre as proteínas do cérebro humano saudável com que o AICD interage utilizou-se o método de Dois-híbrido em levedura. Após se terem eliminado os falsos positivos, foram isolados os clones e analisados. Com a utilização de ferramentas bioinformáticas observou-se a interacção entre o AICD e uma proteína já previamente descrita, a FE65, confirmando que o método Dois-híbrido em levedura é viável para detectar interacções entre proteínas. No entanto não se observou outras interacções, realçando a importância desta interacção para a doença. A FE65 não interage com o AICD quando este está fosforilado em alguns aminoácidos chave, sendo esta modificação importante para a interacção. Os níveis de expressão da forma neuronal da FE65 em casos da doença de Alzheimer diminuem, havendo também um aumento do nível de outras proteínas que interagem com o AICD indicando assim uma alteração na interacção entre a FE65 e o AICD.