Multiple phosphorylation of Histatin 1

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Gonçalves, Joana Araújo Monteiro Antão
Data de Publicação: 2005
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: eng
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10773/4726
Resumo: As histatinas pertencem a uma família de peptídeos básicos ricos em histidinas que se encontram na saliva humana (Oppenheim et al., 1988). As principais histatinas, designadas histatinas 1 e 3, são codificadas pelos genes HTN1 e HTN2, localizados no cromossoma 4q13 (Sabatini et al., 1993). A histatina 3 é submetida a uma fragmentação pré-secretória, presumivelmente pela acção de uma convertase furin-like, e cria pelo menos 24 diferentes histatinas menores. Pelo contrário, a histatina 1, um peptídeo de 38 resíduos de amino ácidos, que comparte largamente a sua sequência com a histatina 3, não é submetida a fragmentação, provavelmente devido à ausência da sequência consenso da convertase (Castagnola et al., 2004). A histatina 3 e alguns dos seus fragmentos, em particular a histatina 5, têm propriedades antifungícas e antimicrobianas potentes, enquanto que o papel da histatina 1 ainda não foi bem estabelecido. Este estudo descreve os resultados obtidos na caracterização estrutural dos derivados poli-fosforilados da histatina 1 detectados por HPLC-ESI MS e MALDI-TOF-MS na saliva humana.
id RCAP_6f612725a458c8325c595d90e9a82d7c
oai_identifier_str oai:ria.ua.pt:10773/4726
network_acronym_str RCAP
network_name_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository_id_str 7160
spelling Multiple phosphorylation of Histatin 1Métodos biomolecularesPéptidosSalivaFosforilaçãoAs histatinas pertencem a uma família de peptídeos básicos ricos em histidinas que se encontram na saliva humana (Oppenheim et al., 1988). As principais histatinas, designadas histatinas 1 e 3, são codificadas pelos genes HTN1 e HTN2, localizados no cromossoma 4q13 (Sabatini et al., 1993). A histatina 3 é submetida a uma fragmentação pré-secretória, presumivelmente pela acção de uma convertase furin-like, e cria pelo menos 24 diferentes histatinas menores. Pelo contrário, a histatina 1, um peptídeo de 38 resíduos de amino ácidos, que comparte largamente a sua sequência com a histatina 3, não é submetida a fragmentação, provavelmente devido à ausência da sequência consenso da convertase (Castagnola et al., 2004). A histatina 3 e alguns dos seus fragmentos, em particular a histatina 5, têm propriedades antifungícas e antimicrobianas potentes, enquanto que o papel da histatina 1 ainda não foi bem estabelecido. Este estudo descreve os resultados obtidos na caracterização estrutural dos derivados poli-fosforilados da histatina 1 detectados por HPLC-ESI MS e MALDI-TOF-MS na saliva humana.Histatins belong to a family of basic histidine-rich peptides found in human saliva (Oppenheim et al., 1988). The major histatins, namely histatins 1 and 3, are codified by the genes HTN1 and HTN2, localized on chromosome 4q13 (Sabatini et al., 1993). Histatin 3 is submitted to a pre-secretory fragmentation, presumably by the action of a furin-like convertase, and it generates at least 24 different minor histatins. On the contrary, histatin 1, a peptide of 38 amino acid residues, largely sharing its sequence with histatin 3, is not submitted to fragmentation, probably due to the lack of the convertase consensus sequence Castagnola et al., 2004). Histatin 3 and some of its fragments, particularly histatin 5, show powerful antifungal and antimicrobial properties, whereas the role of histatin 1 has not been established. This study describes the results on the structural characterization of poly-phosphorylated derivatives of histatin 1 detected by HPLC-ESI MS and MALDI-TOF-MS in human saliva.Universidade de Aveiro2011-12-22T15:52:35Z2005-01-01T00:00:00Z2005info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10773/4726engGonçalves, Joana Araújo Monteiro Antãoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2024-02-22T11:05:41Zoai:ria.ua.pt:10773/4726Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-20T02:42:36.801621Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse
dc.title.none.fl_str_mv Multiple phosphorylation of Histatin 1
title Multiple phosphorylation of Histatin 1
spellingShingle Multiple phosphorylation of Histatin 1
Gonçalves, Joana Araújo Monteiro Antão
Métodos biomoleculares
Péptidos
Saliva
Fosforilação
title_short Multiple phosphorylation of Histatin 1
title_full Multiple phosphorylation of Histatin 1
title_fullStr Multiple phosphorylation of Histatin 1
title_full_unstemmed Multiple phosphorylation of Histatin 1
title_sort Multiple phosphorylation of Histatin 1
author Gonçalves, Joana Araújo Monteiro Antão
author_facet Gonçalves, Joana Araújo Monteiro Antão
author_role author
dc.contributor.author.fl_str_mv Gonçalves, Joana Araújo Monteiro Antão
dc.subject.por.fl_str_mv Métodos biomoleculares
Péptidos
Saliva
Fosforilação
topic Métodos biomoleculares
Péptidos
Saliva
Fosforilação
description As histatinas pertencem a uma família de peptídeos básicos ricos em histidinas que se encontram na saliva humana (Oppenheim et al., 1988). As principais histatinas, designadas histatinas 1 e 3, são codificadas pelos genes HTN1 e HTN2, localizados no cromossoma 4q13 (Sabatini et al., 1993). A histatina 3 é submetida a uma fragmentação pré-secretória, presumivelmente pela acção de uma convertase furin-like, e cria pelo menos 24 diferentes histatinas menores. Pelo contrário, a histatina 1, um peptídeo de 38 resíduos de amino ácidos, que comparte largamente a sua sequência com a histatina 3, não é submetida a fragmentação, provavelmente devido à ausência da sequência consenso da convertase (Castagnola et al., 2004). A histatina 3 e alguns dos seus fragmentos, em particular a histatina 5, têm propriedades antifungícas e antimicrobianas potentes, enquanto que o papel da histatina 1 ainda não foi bem estabelecido. Este estudo descreve os resultados obtidos na caracterização estrutural dos derivados poli-fosforilados da histatina 1 detectados por HPLC-ESI MS e MALDI-TOF-MS na saliva humana.
publishDate 2005
dc.date.none.fl_str_mv 2005-01-01T00:00:00Z
2005
2011-12-22T15:52:35Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://hdl.handle.net/10773/4726
url http://hdl.handle.net/10773/4726
dc.language.iso.fl_str_mv eng
language eng
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidade de Aveiro
publisher.none.fl_str_mv Universidade de Aveiro
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron:RCAAP
instname_str Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
instacron_str RCAAP
institution RCAAP
reponame_str Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
collection Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
repository.name.fl_str_mv Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1799137474594734080