Produção e purificação da proteína rica em gla (grp) humana recombinante

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Maria, Vera Lúcia Teixeira de Jesus
Data de Publicação: 2011
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10400.1/3790
Resumo: Dissertação de mest., Biologia Molecular e Microbiana, Faculdade de Ciências e Tecnologia, Univ. do Algarve, 2011
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spelling Produção e purificação da proteína rica em gla (grp) humana recombinanteBiologia molecularGenética molecularCálcioProteínasEscherichia coliDissertação de mest., Biologia Molecular e Microbiana, Faculdade de Ciências e Tecnologia, Univ. do Algarve, 2011As proteínas dependentes de vitamina K (VKD) caracterizam-se pela presença de resíduos de ácido -carboxiglutâmico (Gla), que lhes confere actividade biológica e elevada afinidade para a ligação ao cálcio. Recentemente foi descoberta uma proteína VKD com a maior percentagem de resíduos Gla conhecida, designada por Proteína Rica em Gla (GRP), para a qual é sugerida uma função na modelação fisiológica do cálcio e na calcificação patológica em tecidos moles. Existem vários sistemas para a produção de proteínas recombinantes, que podem ser divididos em dois grandes grupos os sistemas de expressão de procariotas e eucariotas. As principais vantagens dos sistemas de expressão procariotas são a boa caraterização genética, a rapidez de crescimento dos hospedeiros e os baixos custos. Contudo, estes sistemas apresentam como desvantagem, a incapacidade destas células em realizar modificações pós-tradução nas proteínas, que pode implicar a produção de proteínas não funcionais e com alterações estruturais. Os sistemas de expressão eucariotas representam uma alternativa a estes sistemas, embora sejam mais dispendiosos e complexos, possuem a capacidade de realização de modificações pós-tradução o que permite a expressão de proteínas mais complexas na sua forma funcional e ativa. O objetivo inicial deste trabalho consistia na produção, purificação e caraterização bioquímica da GRP humana recombinante (GRP_MP) e de um péptido homólogo à região C-Terminal da GRP humana (GRP_Term). Para a produção da proteína recombinante, foi utilizado um sistema de expressão procariota, através da transformação de Escherichia coli BL21 Star (DE3). A GRP humana recombinante foi produzida com sucesso, obtendo-se cerca de 618 μg de proteína purificada a partir de 50 ml de cultura bacteriana. A obtenção de GRP humana recombinante purificada será uma mais-valia para posteriores estudos de caracterização bioquímica, funcional e estrutural, podendo ter relevância para estudos comparativos da função da GRP -carboxilada e da GRP não - carboxilada.Simes, DinaViegas, C. S. B.SapientiaMaria, Vera Lúcia Teixeira de Jesus2014-04-24T14:12:22Z20112011-01-01T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10400.1/3790porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2023-07-24T10:14:53Zoai:sapientia.ualg.pt:10400.1/3790Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-19T19:57:17.600438Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse
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