Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3
Autor(a) principal: | |
---|---|
Data de Publicação: | 2009 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | eng |
Título da fonte: | Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/10400.6/4711 |
Resumo: | Anaerobic microorganisms isolated from sediments such as Desulfuromonas acetoxidans displays a remarkably versatile respiratory mechanism. These microorganisms are Gramnegative, strictly anaerobic bacteria, capable of adapting their metabolism to a wide range of electron acceptors, like toxic elements and insoluble metals. From the large variety of cytochromes from these microorganisms, cytochrome c7 is the most abundant, being a small (9kDa) protein that contains three c‐type hemes with bis‐hystidinyl axial coordination. This protein participates in the reduction of metals. It presents a similar three‐dimensional fold as well a conserved arrangement of the three hemes analogous to the tetraheme cytochrome c3 from sulfate reducing bacteria. However it presents different thermodynamic and kinetic properties. Understanding the molecular mechanisms of the electron transfer in the respiratory chain became a major challenge. It was demonstrated that electrostatic environment of cytochrome c7 is the major factor that controls the binding site of redox partners in electron transfer reactions. Detailed knowledge of the behaviour of this protein in the respiratory electron transfer chain will provide the basis for optimization of applications of Desulfuromonas acetoxidans in bioremediation and also in the development of microbial fuel cell technology. |
id |
RCAP_d870d89ecc041daac056c638a0a99c2b |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ubibliorum.ubi.pt:10400.6/4711 |
network_acronym_str |
RCAP |
network_name_str |
Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) |
repository_id_str |
7160 |
spelling |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3ElectroquímicaCinética químicaTransferência de electrõesBioremediação - Metais pesadosCitocromoTerrocenoDomínio/Área Científica::Ciências Médicas::Outras Ciências MédicasAnaerobic microorganisms isolated from sediments such as Desulfuromonas acetoxidans displays a remarkably versatile respiratory mechanism. These microorganisms are Gramnegative, strictly anaerobic bacteria, capable of adapting their metabolism to a wide range of electron acceptors, like toxic elements and insoluble metals. From the large variety of cytochromes from these microorganisms, cytochrome c7 is the most abundant, being a small (9kDa) protein that contains three c‐type hemes with bis‐hystidinyl axial coordination. This protein participates in the reduction of metals. It presents a similar three‐dimensional fold as well a conserved arrangement of the three hemes analogous to the tetraheme cytochrome c3 from sulfate reducing bacteria. However it presents different thermodynamic and kinetic properties. Understanding the molecular mechanisms of the electron transfer in the respiratory chain became a major challenge. It was demonstrated that electrostatic environment of cytochrome c7 is the major factor that controls the binding site of redox partners in electron transfer reactions. Detailed knowledge of the behaviour of this protein in the respiratory electron transfer chain will provide the basis for optimization of applications of Desulfuromonas acetoxidans in bioremediation and also in the development of microbial fuel cell technology.Os microrganismos anaeróbicos isolados de sedimentos, como Desulfuromonas acetoxidans apresentam um mecanismo respiratório de notável versatilidade. Este microrganismo Gram‐negativo é estritamente anaeróbio, capaz de adaptar o seu metabolismo a uma vasta gama de aceitadores de electrões, como elementos tóxicos e metais insolúveis. Da grande variedade de citocromos que este microrganismo apresenta, o citocromo c7 é o mais abundante, e está evolvido na redução de metais. Esta pequena proteína (9kDa) contém três hemos tipo‐c com coordenação axial bis‐histidina. A sua estrutura tridimensional e o arranjo dos três hemos é análoga ao dos citocromos c3 tetrahémicos de bactérias redutoras de sulfato. No entanto, apresenta diferentes propriedades termodinâmicas e cinéticas. Compreender os mecanismos moleculares da transferência electrónica na cadeia respiratória tem‐se tornado um grande desafio. Foi demonstrado que o ambiente electrostático do citocromo c7, é o parâmetro mais influente que condiciona o local de ligação para a reacção de transferência de electrões entre parceiros redox. O conhecimento detalhado do comportamento desta proteína na transferência de electrões na cadeia respiratória contribuirá para optimizar potencias aplicações de Desulfuromonas acetoxidans na biorremediação de ambientes contaminados com metais pesados e também na construção de células de combustível microbianas.Louro, Ricardo Saraiva Loureiro de OliveiraCorreia, Ilídio Joaquim SobreirauBibliorumCalçada, Eduardo Paulo de Oliveira Lopes2018-03-22T15:03:21Z2009-07-082009-07-08T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10400.6/4711enginfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2023-12-15T09:42:01Zoai:ubibliorum.ubi.pt:10400.6/4711Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-20T00:45:45.678673Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 |
title |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 |
spellingShingle |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 Calçada, Eduardo Paulo de Oliveira Lopes Electroquímica Cinética química Transferência de electrões Bioremediação - Metais pesados Citocromo Terroceno Domínio/Área Científica::Ciências Médicas::Outras Ciências Médicas |
title_short |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 |
title_full |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 |
title_fullStr |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 |
title_full_unstemmed |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 |
title_sort |
Electron transfer biochemistry: metal reductase activity of triheme cytochrome C3 |
author |
Calçada, Eduardo Paulo de Oliveira Lopes |
author_facet |
Calçada, Eduardo Paulo de Oliveira Lopes |
author_role |
author |
dc.contributor.none.fl_str_mv |
Louro, Ricardo Saraiva Loureiro de Oliveira Correia, Ilídio Joaquim Sobreira uBibliorum |
dc.contributor.author.fl_str_mv |
Calçada, Eduardo Paulo de Oliveira Lopes |
dc.subject.por.fl_str_mv |
Electroquímica Cinética química Transferência de electrões Bioremediação - Metais pesados Citocromo Terroceno Domínio/Área Científica::Ciências Médicas::Outras Ciências Médicas |
topic |
Electroquímica Cinética química Transferência de electrões Bioremediação - Metais pesados Citocromo Terroceno Domínio/Área Científica::Ciências Médicas::Outras Ciências Médicas |
description |
Anaerobic microorganisms isolated from sediments such as Desulfuromonas acetoxidans displays a remarkably versatile respiratory mechanism. These microorganisms are Gramnegative, strictly anaerobic bacteria, capable of adapting their metabolism to a wide range of electron acceptors, like toxic elements and insoluble metals. From the large variety of cytochromes from these microorganisms, cytochrome c7 is the most abundant, being a small (9kDa) protein that contains three c‐type hemes with bis‐hystidinyl axial coordination. This protein participates in the reduction of metals. It presents a similar three‐dimensional fold as well a conserved arrangement of the three hemes analogous to the tetraheme cytochrome c3 from sulfate reducing bacteria. However it presents different thermodynamic and kinetic properties. Understanding the molecular mechanisms of the electron transfer in the respiratory chain became a major challenge. It was demonstrated that electrostatic environment of cytochrome c7 is the major factor that controls the binding site of redox partners in electron transfer reactions. Detailed knowledge of the behaviour of this protein in the respiratory electron transfer chain will provide the basis for optimization of applications of Desulfuromonas acetoxidans in bioremediation and also in the development of microbial fuel cell technology. |
publishDate |
2009 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2009-07-08 2009-07-08T00:00:00Z 2018-03-22T15:03:21Z |
dc.type.status.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/publishedVersion |
dc.type.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/masterThesis |
format |
masterThesis |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.uri.fl_str_mv |
http://hdl.handle.net/10400.6/4711 |
url |
http://hdl.handle.net/10400.6/4711 |
dc.language.iso.fl_str_mv |
eng |
language |
eng |
dc.rights.driver.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação instacron:RCAAP |
instname_str |
Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação |
instacron_str |
RCAAP |
institution |
RCAAP |
reponame_str |
Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) |
collection |
Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) |
repository.name.fl_str_mv |
Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informação |
repository.mail.fl_str_mv |
|
_version_ |
1799136354588688384 |