Enzimas amilolíticas de mandioquinha-salsa (Arracacia xanthorrhiza Bancroft.)

• Autor(a) principal: Pires,Tatiana da Costa Raposo
• Data de Publicação: 2002
• Outros Autores: Veiga,Erika Matos da, Finardi Filho,Flávio
• Tipo de documento: Artigo
• Idioma: por
• Título da fonte: Food Science and Technology (Campinas)
• Texto Completo: http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612002000300014
• topic: mandioquinha; batata-baroa; Arracacia xanthorriza; alfa-amilase; beta-amilase; caracterização enzimática

O objetivo do presente trabalho foi de caracterizar as enzimas amilolíticas de mandioquinha-salsa (Arracacia xanthorrhiza Bancroft.). Foram realizados ensaios mediante a determinação da atividade enzimática, variando-se as condições do meio, tais como temperatura, pH e concentração de cátions. Em gel de eletroforese foram detectadas três bandas protéicas com intensa atividade hidrolítica. As enzimas apresentaram pH ótimo de atividade em torno de 6,0 e mostraram-se mais sensíveis a valores de pH alcalino quando pré-incubadas a 50oC. A temperatura ótima de ativação enzimática foi de 50oC, enquanto aos 70oC, a atividade amilásica foi reduzida em 80%. Em temperaturas altas temperaturas (60 e 70oC), a inativação enzimática ocorreu após 60 e 25min de incubação, respectivamente. Ensaios de estabilidade térmica mostraram que as amilases mantiveram alta atividade após 25h mediante a incubação a 20 e 30oC. Os valores de Km, Vmax e energia de ativação foram de 0,41mg/mL, 1,11mg/mL/min e 7,53kcal/mol, respectivamente. Constatou-se que a presença de Ca+2 ou Mg+2 provoca aumento na atividade amilásica, enquanto íons de Cu+2 causam uma diminuição. Apesar da discreta atividade amilásica apresentada, as enzimas demonstraram ter alta resistência e estabilidade térmicas.