Estudo por dinâmica molecular da interação entre a Cp-thionin II e uma micela de SDS em ambiente aquoso

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Santos Júnior, Raimundo Maia dos
Data de Publicação: 2015
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UCB
Texto Completo: https://repositorio.ucb.br:9443/jspui/handle/123456789/12470
Resumo: Muitos trabalhos vêm demonstrando a função de algumas proteínas e peptídeos com atividade antimicrobiana como a Cp-Thionin II. Essas macromoléculas vêm sendo testadas contra um vasto número de microrganismos e servem como modelo no estudo dos diferentes processos celulares relacionados à atividade de moléculas similares. Com o interesse de desenvolver conhecimento sobre a estabilidade estrutural da Cp-Thionin II, testes in silico foram realizados e os resultados apontam para a estabilidade da proteína e das ligações que ela faz com a micela.
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spelling Silva, Diego Oliveira Nolasco daSantos Júnior, Raimundo Maia dos2019-10-29T18:14:35Z2019-10-222019-10-29T18:14:35Z2015-06-16SANTOS JÚNIOR, Raimundo Maia dos Santos. Estudo por dinâmica molecular da interação entre a Cp-thionin II e uma micela de SDS em ambiente aquoso. 2015. 19 f. Monografia (Graduação em Física) – Universidade Católica de Brasília, Brasília, 2015.https://repositorio.ucb.br:9443/jspui/handle/123456789/12470Muitos trabalhos vêm demonstrando a função de algumas proteínas e peptídeos com atividade antimicrobiana como a Cp-Thionin II. Essas macromoléculas vêm sendo testadas contra um vasto número de microrganismos e servem como modelo no estudo dos diferentes processos celulares relacionados à atividade de moléculas similares. Com o interesse de desenvolver conhecimento sobre a estabilidade estrutural da Cp-Thionin II, testes in silico foram realizados e os resultados apontam para a estabilidade da proteína e das ligações que ela faz com a micela.Many works have been demonstrating the function of some proteins and peptides with antimicrobial activity as the Cp-Thionin II. These molecules have been tested against a vast number of microorganisms and act like models to the study of different cell processes related to similar molecules activity. In the interest of developing knowledge over the structural stability of the CpThionin II, in silico assays were performed and the results lead to the stability of the protein and it’s linkages with the micelle.Submitted by Cláudia de Fátima Moura (claudiaf@ucb.br) on 2019-10-22T20:15:04Z No. of bitstreams: 1 RaimundoMaiadosSantosJúniorTCCGraduacao2015.pdf: 1106930 bytes, checksum: dfe59da41bef03d3e79e733e72e6c066 (MD5)Approved for entry into archive by Sara Ribeiro (sara.ribeiro@ucb.br) on 2019-10-29T18:14:35Z (GMT) No. of bitstreams: 1 RaimundoMaiadosSantosJúniorTCCGraduacao2015.pdf: 1106930 bytes, checksum: dfe59da41bef03d3e79e733e72e6c066 (MD5)Made available in DSpace on 2019-10-29T18:14:35Z (GMT). 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Many works have been demonstrating the function of some proteins and peptides with antimicrobial activity as the Cp-Thionin II. These molecules have been tested against a vast number of microorganisms and act like models to the study of different cell processes related to similar molecules activity. In the interest of developing knowledge over the structural stability of the CpThionin II, in silico assays were performed and the results lead to the stability of the protein and it’s linkages with the micelle.
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