Avaliação antibacteriana de um peptídeo isolado da peçonha da vespa Polybia dimorpha
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Data de Publicação: | 2014 |
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Cassé, Renata Tasqueto2014-09-02T16:07:01Z2016-10-10T03:42:08Z2014-09-02T16:07:01Z2016-10-10T03:42:08Z2014-05-22CASSÉ, Renata Tasqueto. Avaliação antibacteriana de um peptídeo isolado da peçonha da vespa Polybia dimorpha. 2014. 43 f. Monografia (Biomedicina) - Universidade Católica de Brasília, Brasília, 2014.https://repositorio.ucb.br:9443/jspui/handle/10869/4410BiomedicinaA rápida disseminação de bactérias patogênicas resistentes é preocupante devido a fatores como a alta taxa de mortalidade e aos custos causados pelo prolongamento do tempo de internação. As infecções em ferida cirúrgica são comuns e uma das principais causas de mortalidade nas infecções hospitalares. Desta forma, a disseminação de novos patógenos resistentes representa uma ameaça à saúde pública. A descoberta de novas moléculas, por consequência, faz-se necessária para o combate e tratamento dessas infecções em ferida cirúrgica. Dentre essas moléculas, os peptídeos antimicrobianos (PAMs) se destacam por apresentarem naturalmente uma atividade antibacteriana e baixa citotoxicidade por células eucarióticas. Os peptídeos isolados da peçonha de vespas sociais despertam um interesse científico na obtenção de novos fármacos, pois possuem diversas atividades biológicas incluindo ação antibacteriana que pode ser utilizada contra patógenos invasores. Esses peptídeos possuem de uma forma geral muitos resíduos catiônicos de lisina que induzem a interação com membranas aniônicas bem como a liberação de histamina por mastócitos. Neste estudo, foi avaliada a atividade hemolítica e antiestafilocócica do peptídeo AVA isolado da peçonha da vespa Polybia dimorpha in vitro e in vivo, em um modelo de infecção de ferida cirúrgica. O peptídeo AVA apresentou atividade hemolítica de apenas 20% na concentração de 100 μM. Entretanto, em ensaios in vitro contra S. aureus, o peptídeo AVA apresentou uma concentração inibitória mínima (CIM) de100 μM. Em testes in vivo, o AVA (5 mg.kg-1) reduziu significativamente a carga bacteriana de 108 para 10¨6.Em suma, o peptídeo AVA representa uma alternativa na abordagem de novos tratamentos de infecções localizadas e mostrou-se em tese, apropriado a aplicação em outros tipos de infecção, o que demandará maiores estudos.The rapid spread of resistant pathogenic bacteria has been extremely disturbing due to factors such as high mortality rates and the huge costs caused by the increase in the hospitalization time. The surgical wounds infections are very common, being one of the main mortality causes in hospital infections. By this way the new resistant pathogens dissemination presents a public health threat. The discovery of novel molecules therefore is a need for treatment of such infections in the surgical wound. Among such compounds, antimicrobial peptides (AMPs) stand out for presenting an antibacterial activity and cytotoxicity by eukaryotic cells. Peptides isolated from social wasp venom show a scientific interest in getting new drugs due their biological activities including antibacterial action that can be used against invading pathogens. These peptides have several cationic residues including lysine residues, which induce the peptide interaction with anionic membranes and also mast cells histamine release. In this study, the hemolytic and antistaphylococcal activities, of AVA peptide isolated from wasp Polybia dimorpha venom were evaluated in vitro and in vivo in a surgical wound infection model. The AVA peptide showed hemolytic activity (20%) at the concentration of 100 μM. However, in vitro tests against S. aureus, the peptide AVA presented a minimal inhibitory concentration (MIC) of 100 μM. At in vivo tests, AVA (5 mg.kg-1) significantly reduced the bacterial load of 108 to 106.In summary, the peptide AVA seems to be an alternative for localized infections treatment and has shown theoretically appropriate for application in other types of infection, which will require further studies.Submitted by Tania Marques Ribeiro (tmarques@ucb.br) on 2014-08-29T20:43:56Z No. of bitstreams: 1 Renata Tasqueto Cassé.pdf: 928042 bytes, checksum: 62b86ec9c33c5479290367f4f42da0b8 (MD5)Approved for entry into archive by Kelson Anthony de Menezes(kelson@ucb.br) on 2014-09-02T16:07:01Z (GMT) No. of bitstreams: 1 Renata Tasqueto Cassé.pdf: 928042 bytes, checksum: 62b86ec9c33c5479290367f4f42da0b8 (MD5)Made available in DSpace on 2014-09-02T16:07:01Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Renata Tasqueto Cassé.pdf: 928042 bytes, checksum: 62b86ec9c33c5479290367f4f42da0b8 (MD5) Previous issue date: 2014-05-22Made available in DSpace on 2016-10-10T03:42:08Z (GMT). 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