Alterações bioquímicas e estruturais em filés PSE (pale, soft, exudative) de frangos durante o armazenamento e sua relação com a qualidade da carne

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Marchi, Denis Fabrício
Data de Publicação: 2024
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UEL
Texto Completo: https://repositorio.uel.br/handle/123456789/13670
Resumo: Resumo: O objetivo deste trabalho foi avaliar as alterações bioquímicas e estruturais em filés PSE de frangos durante o armazenamento e sua relação com a qualidade da carne As aves avaliadas neste estudo foram abatidas em um frigorífico da região Oeste do Paraná e o seu filé classificado como PSE ou Controle, baseado no seu valor de pH 3 h (pH3h) post mortem Filés com pH3h _ 5,8 foram classificados como PSE, enquanto que pH3h > 5,9 como Controle (Normal) No período de 24 h post mortem, os filés foram novamente submetidos à medida de pH e também à análise dos parâmetros de cor L*, a*, b* As amostras permaneceram armazenadas a ± 1 ºC por 4, 24, 72 e 12 h post mortem para a realização das análises de Perda de Peso por Cozimento (PPC), Força de Cisalhamento (FC), Índice de Fragmentação Miofibrilar (IFM), Proteínas Miofibrilares (PM), Colágeno Solúvel (CS) e Total (CT), Eletroforese (SDS-PAGE), Microscopia Eletrônica de Transmissão (MET) e Atividade proteolítica das catepsinas Os resultados obtidos foram submetidos aos testes de Tukey e t-student utilizando o programa STATISTICA 7, com exceção dos resultados de SDS-PAGE e MET Após 24 h, o pH das amostras PSE sofreu um drástico declínio e o valor de L* apresentou valores superiores (p _ ,5) aos observados nos filés Controle No período de 24 h post mortem, a PPC foi superior na carne PSE, enquanto a FC24h mostrou-se inferior a dos filés Controle, provavelmente devido à ação proteolítica precoce das calpaínas sobre a estrutura miofibrilar, observada também por IFM, PM e MET Além disso, fragmentos originados da degradação da troponina T foram visualizados 4 h post mortem por SDS-PAGE nas carnes PSE, enquanto que no Controle surgiram apenas 24 h post mortem demonstrando a ativação precoce das calpaínas Os teores de colágeno solúvel e total mostraram-se inferiores nos filés PSE até o período de 72 h post mortem, o que se deve à ação mais prolongada das catepsinas B + L e L, as quais mostraram-se constantes por um intervalo de tempo superior nas carnes PSE, enquanto que nos filés Controle foi reduzida pela metade 24 h post mortem A degradação do endomísio, composto principalmente de colágeno foi facilmente visualizada por MET em filés PSE, enquanto que nas carnes Controle não houve uma modificação marcante Isto provavelmente se deve à atividade prolongada das catepsinas B + L, as quais podem ter fragmentado esta região e também a estrutura miofibrilar dos filés PSE durante o seu armazenamento, conforme visualizado por MET Portanto, carnes PSE apresentam suas propriedades funcionais melhoradas nas primeiras horas post mortem devido à degradação proteica Entretanto, durante o armazenamento, a ação proteolítica prolongada afeta a integridade da estrutura muscular prejudicando as propriedades funcionais da carne
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Universidade Estadual de Londrina, Centro de Ciências Agrárias, Programa de Pós-Graduação em Ciência de AlimentosAbstract: The aim of this work was to evaluate the biochemical and structural changes in broiler chickens PSE (Pale, Soft, Exudative) breast fillets during meat ageing and their relationship to meat quality These birds were slaughtered in a commercial plant located in the Parana west region state and the breast fillets meat classified as PSE and Control (Normal) samples based on the pH values at 3 h (pH3h) post mortem Samples under pH3h _ 58 values were classified as PSE meat while samples under values of pH > 59 were considered as Control samples After 24 h post mortem, meat samples were again submitted to pH values evaluation and also to the color parameters measuring L*, a*, b* values Meat samples were stored at ± 1 ºC for 4, 24, 72 and 12 h post mortem for Cooking Loss (CL), Shear Force (SF) values, Myofibril Fragmentation Index (MFI) was determined as the indirect measurement of calpains enzymes activity, Myofibrils Proteins (MP), Soluble and Total Collagen and cathepsins activities Those proteins fractions were evaluated by electrophoresis in SDS/PAGE technique Finally, the samples conditioning were monitored by transmission electron microscopy (TEM) The obtained results were submitted to the Tukey and t-student tests using a STATISTICA 7 Program but the results of SDS/PAGE and of course, TEM A dramatically PSE meat sample pH values decrease was observed and the L* values were higher than the control samples At 24 h conditioning period although CL24h values were higher in PSE meat conversely the SF24h values were lower that control samples probably because of precocious calpains enzymes activities over sarcomere components structure These results were corroborated by the MFI, MP and TEM results In addition peptides fragments probably originated from the troponin T degradation were observed at 4 h post mortem by SDS/PAGE in PSE meat samples while in control meat samples these fragments were only observed after 24 h post mortem suggesting an earlier calpain system activation in the former samples Up to 72 h, quantitatively soluble and total collagen fractions showed to be lower in PSE meat samples indicating the extended B + L and L cathepsins enzymes activities while in control samples these activities presented at least half values at 24 h post mortem The collagen present at the endomysium suffered degradation as seen by TEM in PSE meat samples not observed so easily in control samples These facts were the indication of extended B + L cathepsins enzymes activities in PSE meat throughout conditioning Lastly, PSE meat samples presented a better functional properties at the conditioning first hours probably because of enzymatically protein degradation Thereafter at the later stage of conditioning the extended proteases activities would affect the muscle structure integrity jeopardizing the meat functional propertiesShimokomaki, Massami [Orientador]Menten, José Fernando MachadoFelício, Pedro Eduardo dePaulino, Pedro Veiga RodriguesBracarense, Ana Paula Frederico Rodrigues LoureiroSoares, Adriana Lourenço [Coorientadora]Marchi, Denis Fabrício2024-05-01T14:17:15Z2024-05-01T14:17:15Z2012.0003.09.2012info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttps://repositorio.uel.br/handle/123456789/13670porDoutoradoCiência de AlimentosCentro de Ciências AgráriasPrograma de Pós-Graduação em Ciência de AlimentosLondrinareponame:Repositório Institucional da UELinstname:Universidade Estadual de Londrina (UEL)instacron:UELinfo:eu-repo/semantics/openAccess2024-07-12T04:20:16Zoai:repositorio.uel.br:123456789/13670Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.bibliotecadigital.uel.br/PUBhttp://www.bibliotecadigital.uel.br/OAI/oai2.phpbcuel@uel.br||opendoar:2024-07-12T04:20:16Repositório Institucional da UEL - 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