Aproveitamento de subproduto de frigorífico : extração, isolamento e caracterização de colágenos de túnica albugínea e suínos imunocastrados

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Simões, Gislaine Silveira
Data de Publicação: 2024
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UEL
Texto Completo: https://repositorio.uel.br/handle/123456789/14305
Resumo: Resumo: A castração imunológica de suínos machos é uma técnica que assegura o bem estar dos animais e previne o desenvolvimento dos hormônios androsterona e do escatol que causam odor indesejável à carne Os suínos imunocastrados têm os seus testículos removidos durante o abate e posteriormente, descartados Os testículos são anatomicamente circundados por um tecido conjuntivo denso denominado túnica albugínea, que é composta principalmente por fibras de colágeno Os objetivos deste trabalho foram otimizar o processo de extração de colágeno da túnica albugínea de testículos de suínos imunocastrados para produção de isolado de colágeno (IC) e identificar parcialmente os tipos de colágeno presente na túnica albugínea de suínos imunocastrados por métodos histológicos e bioquímicos Para obtenção do IC foi verificado o efeito das condições de extração e hidrólise de colágeno aplicando o planejamento fatorial fracionado (24-1) e as seguintes variáveis independentes: concentração de ácido acético, tempo de tratamento com ácido acético, percentagem de pepsina e tempo de hidrólise com pepsina Para otimizar o processo de extração foi aplicado o delineamento composto central rotacional (23) e as seguintes variáveis independentes foram avaliadas: concentração de ácido acético, percentagem de pepsina e tempo de hidrólise com pepsina Foi verificada a composição química, o perfil de aminoácidos e as propriedades funcionais do isolado de colágeno Para visualizar as fibras de colágeno na túnica albugínea foram realizadas colorações clássicas com hematoxilina/eosina ou tricrômico de Masson Os tipos de colágenos presentes foram investigados por aplicação da imunohistoquímica e análise das frações de colágeno por eletroforese SDS-PAGE As condições ótimas para extração foram: tratamento com ácido acético ,83 mol L-1 por 12 h a 4ºC e hidrólise com ,24% de pepsina por 28 h a 4ºC Estas condições proporcionaram a obtenção de um isolado com 82,54 g de colágeno por 1 g de amostra e este produto apresentou perfil de aminoácidos, propriedades químicas e funcionais adequadas para aplicação em produtos cárneos emulsionados As análises histológicas e bioquímicas evidenciaram que a túnica albugínea é composta basicamente por fibras de colágeno e foram identificados os colágenos dos tipos I, III e V, além de componentes não caracterizados que sugerem a complexidade das fibras de colágeno que constituem a túnica albugínea
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Universidade Estadual de Londrina, Centro de Ciências Agrárias, Programa de Pós-Graduação em Ciência de AlimentosAbstract: The immunological castration of male pigs is a technique that ensures the welfare to the animals and prevents the development of androsterone and skatole hormones that cause an undesirable meat odor The testes are currently removed during slaughter in the immunologically castred pigs Anatomically, they are surrounded by a capsule of dense connective tissue called the tunica albuginea, which is characterized structurally by a resistant tissue composed in majority by collagen fibers The aim of this work was to optimize the conditions of extraction and isolation by pepsin hydrolysis subsequently purifying the collagen from the immunocastrated pigs testes tunica albuginea and finally to evaluate partially its types by histological and biochemical methods In order to obtain the isolated collagen (IC), it was examined the effect of the pepsin hydrolysis extraction conditions in an acetic acid solution using the factorial design (24-1) and the following independent variables: mol L-1 acetic acid, time of acetic acid treatment, pepsin percentage, time of pepsin hydrolysis To implement this optimization, an experiment was conducted by applying a central composite rotatable design (23) and the following independent variables were evaluated: mol L-1 acetic acid, pepsin percentage and time of pepsin hydrolysis It was verified chemical composition, amino acid profile and the functional properties of IC To observe the collagen fibers distribution within the tunica albuginea, the classic staining with hematoxylin/eosin or Masson was carried out The collagen types within the tissue was carried by using immunohistochemical assessment and analysis of collagen fractions by dodecyl sulfate-polyacrilamide gel electrophoresis The optimum collagen isolation was observed under the following conditions: 83 mol L-1 acetic acid, 24% pepsin during 28 h at 4ºC These conditions resulted in the isolation of 8254 g of collagen per 1 g and this product presented amino acid profile, chemical properties and functional properties suitable for producing emulsified meat products The tunica albuginea is almost exclusively composed by collagen fibers as determined by chemical composition analysis and by its histological evaluation Types I, III, V and others components are present within this tissue and constitute the collagen fibers and suggest they would not have a simple structural role in tunica albugineaShimokomaki, Massami [Orientador]Stringheta, Paulo CesarMadruga, Marta SuelySoares, Adriana LourençoPedrão, Mayka RhegianyIda, Elza Iouko [Coorientadora]Simões, Gislaine Silveira2024-05-01T14:29:59Z2024-05-01T14:29:59Z2013.0013.12.2013info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfhttps://repositorio.uel.br/handle/123456789/14305porDoutoradoCiência de AlimentosCentro de Ciências AgráriasPrograma de Pós-Graduação em Ciência de AlimentosLondrinareponame:Repositório Institucional da UELinstname:Universidade Estadual de Londrina (UEL)instacron:UELinfo:eu-repo/semantics/openAccess2024-07-12T04:19:37Zoai:repositorio.uel.br:123456789/14305Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.bibliotecadigital.uel.br/PUBhttp://www.bibliotecadigital.uel.br/OAI/oai2.phpbcuel@uel.br||opendoar:2024-07-12T04:19:37Repositório Institucional da UEL - 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