Caracterização das amilases produzidas por isolados de rizóbios e mutantes de Bacillus sp. provenientes de solos amazônicos

• Autor(a) principal: Oliveira, Cassiane Minelli de
• Data de Publicação: 2013
• Outros Autores: http://lattes.cnpq.br/3681043451620632
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFAM
• Texto Completo: http://tede.ufam.edu.br/handle/tede/2657
• topic: Metabolismo microbiano; Amilases microbianos; Termoestabilidade enzimática; Microbial metabolism; Microbial amylases; Enzymatic thermo stability; CIÊNCIAS AGRÁRIAS: AGRONOMIA

Um dos maiores sucessos da agricultura brasileira é o Pró-Álcool, cuja base de sustentação é a cultura da cana-de-açúcar, que deixa um lapso de atividade na entressafra. Em vista disso, diversas usinas vêm investindo em outras culturas, onde o amido é a fonte primária para a produção do álcool. A busca de amilases termotolerantes em Bacillus sp. e em rizóbios de solos da Amazônia é uma estratégia a ser usada para que as bioindústrias reduzam ou parem de importá-las. Foi feita a mutação de dois Bacillus sp. contendo amilases com exposição à luz ultravioleta. Foram testadas também, 40 estirpes de rizóbio quanto à presença de amilases termotolerantes. Foram feitos ensaios enzimáticos para a verificação de atividade amilolítica em diferentes temperaturas, tempos, pHs, choque térmico e termoestabilidade. O mutante de Bacillus sp. ITAAM 023M mostrou maior índice de amilolise do que o ITAAM 010M. As amilases dos dois mutantes de Bacillus sp e dos rizóbios mostraram-se bem diversificadas quanto às suas características, indicando serem diferentes umas das outras. A temperatura com maior atividade das amilases dos mutantes ITAAM 010M e ITAAM 023M foi 100˚C. A amilase do mutante ITAAM 010M mostrou maior atividade em 4,5, e a do ITAAM 023M em pH 7,5. Suas amilases mostraram alta sensibilidade ao choque térmico. A amilase do mutante ITAAM 010M mostrou maior termoestabilidade na temperatura de 90˚C. A do ITAAM 023M, na temperatura de 80˚C. A maior atividade mostrada pela amilase do ITAAM 010M foi de 1,6 U/mL e a do ITAAM 023M, 1,5 U/mL. Dos 40 rizóbios, 17 cresceram bem em meio de cultura contendo amido, 19 produziram halo amilolítico e 11 se mostraram termofílicos. Os rizóbios INPA R001 e INPA R020 mostraram os maiores índices de amilolise. Suas amilases mostraram maior atividade a 90˚C. A amilase do INPA R001 mostrou maior atividade a 100˚C, e a do INPA R020 a 30˚C. A amilase do INPA R001 mostrou maior atividade no pH 4,5 e a do INPA R020 no pH 7,5. Suas amilases mostraram alta sensibilidade ao choque térmico. A amilase do INPA R020 mostrou maior termoestabilidade a 90ºC e a do INPA R001 a 100˚C. A maior atividade amilolítica mostrada pela amilase do rizóbio INPA R001 foi de 1,6 U/mL e a do rizóbio INPA R020, 7,5 U/mL