Purificação e caracterização bioquímica de peptídeos antimicrobianos dos venenos das serpentes Bothrops atrox e Bothrops jararacussu
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Data de Publicação: | 2017 |
Outros Autores: | |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFAM |
Texto Completo: | https://tede.ufam.edu.br/handle/tede/6308 |
Resumo: | O surgimento de agentes patogênicos resistentes aos fármacos convencionais, têm estimulado a procura de novas classes de agentes antimicrobianos e antiparasitários a partir de fontes naturais. Dentre estes, destacam-se os antimicrobianos (AMPs), que possuem mecanismos não dependentes da interação com um receptor específico, oferecendo novas possibilidades para o desenvolvimento de medicamentos contra microrganismos resistentes. O presente estudo teve como objetivo purificar e caracterizar bioquimicamente o conteúdo peptídico dos venenos das serpentes B. atrox e B. jararacussu, além de avaliar as atividades antimicrobiana e antiparasitárias dos peptídeos frente as cepas: Staphylococcus aureus (ATCC 29213), Staphylococcus aureus resistente à meticilina (MRSA), Escherichia coli (ATCC 25922), Pseudomonas aeruginosa (ATCC 27853), Klebsiella pneumoniae (ATCC 13883); Leishmania amazonensis (IFLA/BR/97/PH8), e Plasmodium falciparum (clone W2, resistente à cloroquina). Neste trabalho realizou-se uma análise abrangente dos peptídeos presentes nos venenos de B. atrox e B. jararacussu utilizando a combinação de ultrafiltração em Amicon de 3kDa, cromatografia líquida de alta perfomance em fase reversa e espectrometria de massas com ionização por electrospray (Electrospray-Ion Trap-Time of Flight). Foram identificados 16 peptídeos em ambos os venenos, com massas moleculares de 444,17 a 1.356,73 Da e estrutura primária variando de 3 a 13 aminoácidos. Dentre os quais, 13 são sequências únicas, incluindo 7 peptídeos e 6 peptídeos potenciadores de bradicinina (BBPs). Os demais peptídeos referem-se a 2 inibidores de metalopeptidases encontrados em ambos os venenos, porém não descritos para estas espécies, além de 1 BPP identificado no veneno de B. atrox, o BPP-Bax12 com sequência peptídica descrita. Alguns dos novos peptídeos identificados apresentaram atividade antibacteriana contra K. pneumoniae, P. aeruginosa e S. aureus, e baixa atividade hemolítica, porém não demonstraram atividade antiparasitária. Portanto, neste estudo foram identificados 13 novos peptídeos a partir dos venenos de B. atrox e B. jararacussu, e alguns com atividades bacterianas relevantes, que podem auxiliar no desenvolvimento de novos fármacos contra microrganismos multirresistentes. |
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Purificação e caracterização bioquímica de peptídeos antimicrobianos dos venenos das serpentes Bothrops atrox e Bothrops jararacussuPeptídeos antimicrobianosPeptidômicaVenenos de serpentesBothropsCIENCIAS BIOLOGICASO surgimento de agentes patogênicos resistentes aos fármacos convencionais, têm estimulado a procura de novas classes de agentes antimicrobianos e antiparasitários a partir de fontes naturais. Dentre estes, destacam-se os antimicrobianos (AMPs), que possuem mecanismos não dependentes da interação com um receptor específico, oferecendo novas possibilidades para o desenvolvimento de medicamentos contra microrganismos resistentes. O presente estudo teve como objetivo purificar e caracterizar bioquimicamente o conteúdo peptídico dos venenos das serpentes B. atrox e B. jararacussu, além de avaliar as atividades antimicrobiana e antiparasitárias dos peptídeos frente as cepas: Staphylococcus aureus (ATCC 29213), Staphylococcus aureus resistente à meticilina (MRSA), Escherichia coli (ATCC 25922), Pseudomonas aeruginosa (ATCC 27853), Klebsiella pneumoniae (ATCC 13883); Leishmania amazonensis (IFLA/BR/97/PH8), e Plasmodium falciparum (clone W2, resistente à cloroquina). Neste trabalho realizou-se uma análise abrangente dos peptídeos presentes nos venenos de B. atrox e B. jararacussu utilizando a combinação de ultrafiltração em Amicon de 3kDa, cromatografia líquida de alta perfomance em fase reversa e espectrometria de massas com ionização por electrospray (Electrospray-Ion Trap-Time of Flight). Foram identificados 16 peptídeos em ambos os venenos, com massas moleculares de 444,17 a 1.356,73 Da e estrutura primária variando de 3 a 13 aminoácidos. Dentre os quais, 13 são sequências únicas, incluindo 7 peptídeos e 6 peptídeos potenciadores de bradicinina (BBPs). Os demais peptídeos referem-se a 2 inibidores de metalopeptidases encontrados em ambos os venenos, porém não descritos para estas espécies, além de 1 BPP identificado no veneno de B. atrox, o BPP-Bax12 com sequência peptídica descrita. Alguns dos novos peptídeos identificados apresentaram atividade antibacteriana contra K. pneumoniae, P. aeruginosa e S. aureus, e baixa atividade hemolítica, porém não demonstraram atividade antiparasitária. Portanto, neste estudo foram identificados 13 novos peptídeos a partir dos venenos de B. atrox e B. jararacussu, e alguns com atividades bacterianas relevantes, que podem auxiliar no desenvolvimento de novos fármacos contra microrganismos multirresistentes.The emergence of pathogenic agents resistant to conventional drugs has stimulated the search for new classes of antimicrobial and antiparasitic agents from natural sources. Among these, it highlights antimicrobial peptides (AMPs), which have mechanisms not dependent on the interaction with a specific receptor, providing new possibilities for the development of drugs against resistant organisms. The present study aimed to purify and characterize biochemically the peptides of B. atrox and B. jararacussu snakes venoms, as well as to evaluate the antimicrobial and antiparasitic activities of the peptides against the strains: Staphylococcus aureus (ATCC 29213), Methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA), Escherichia coli (ATCC 25922), Pseudomonas aeruginosa (ATCC 27853), Klebsiella pneumoniae (ATCC 13883); Leishmania amazonensis (IFLA/BR/97/PH8), and Plasmodium falciparum (clone W2, resistant to chloroquine). In this work, we carried out a comprehensive analysis of peptides presents in the venom of B. atrox and B. jararacussu using the combination of Amicon ultrafiltration of 3kDa, high performance liquid chromatography in reverse phase and mass spectrometry with electrospray ionization (Electrospray-Ion Trap-Time of Flight). Sixteen peptides were identified in both venoms, with mass range 444.17 to 1356.73 Da and primary structure between 3 to 13 residues. Among them 13 are unique sequences, including 7 peptides and 6 bradykinin-potentiating peptides (BBPs). The other peptides refer to 2 metallopeptidases inhibitor found in both peptidome venoms, but not described for these species, besides 1 BPP identified in the venom of B. atrox, the BPP-Bax12 with peptide sequence described. Some of the new peptides identified showed antibacterial activity against K. pneumoniae, P. aeruginosa and S. aureus, and low hemolytic activity, but did not demonstrate antiparasitic activity. Therefore, in this study 13 new peptides were identified from the B. atrox and B. jararacussu snake venoms, and some with relevant bacterial activities, which can assist in the development of new drugs against multiresistant microorganisms.CAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorUniversidade Federal do Amazonas - Universidade Federal de RondôniaInstituto de Ciências BiológicasBrasilUFAM - UNIRPrograma de Pós-graduação em Biodiversidade e Biotecnologia da Amazônia Legal - BIONORTEStábeli, Rodrigo Guerinohttp://lattes.cnpq.br/9479420856670926Caldeira, Cleópatra Alves da Silvahttp://lattes.cnpq.br/13225106209659702018-04-12T14:10:29Z2999-12-312017-02-23info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfCALDEIRA, Cleópatra Alves da Silva. Purificação e caracterização bioquímica de peptídeos antimicrobianos dos venenos das serpentes Bothrops atrox e Bothrops jararacussu. 2017. 137 f. Tese (Doutorado em Biodiversidade e Biotecnologia da Rede BIONORTE) - Universidade Federal do Amazonas / Universidade Federal de Rondônia, Porto Velho, RO, 2017.https://tede.ufam.edu.br/handle/tede/6308porhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/info:eu-repo/semantics/embargoedAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFAMinstname:Universidade Federal do Amazonas (UFAM)instacron:UFAM2019-11-14T18:04:54Zoai:https://tede.ufam.edu.br/handle/:tede/6308Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://200.129.163.131:8080/PUBhttp://200.129.163.131:8080/oai/requestddbc@ufam.edu.br||ddbc@ufam.edu.bropendoar:65922019-11-14T18:04:54Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFAM - Universidade Federal do Amazonas (UFAM)false |
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