Diversidade da família gênica LEA nas espécies irmãs Setaria italica e Setaria viridis

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Marchi, Larissa Batista Seixas de
Data de Publicação: 2018
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFABC
Texto Completo: http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=111361
Resumo: Orientadora: Profª. Drª. Nathalia de Setta Costa
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spelling Diversidade da família gênica LEA nas espécies irmãs Setaria italica e Setaria viridisESTRESSE HÍDRICOGENÔMICA COMPARATIVAPROTEÍNAS LEAFILOGENIAPOACEAEWATER STRESSGENOME-WIDELEA PROTEINSPHYLOGENYPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM BIOTECNOCIÊNCIA - UFABCOrientadora: Profª. Drª. Nathalia de Setta CostaDissertação (mestrado) - Universidade Federal do ABC, Programa de Pós-Graduação em Biotecnociência, São Bernado do Campo, 2018.A seca é um fenômeno natural, que provoca um grave desequilíbrio hídrico e afeta negativamente o meio urbano e rural. Para as plantas, a seca se apresenta como um tipo de estresse abiótico que afeta a morfologia e fisiologia, levando a reduções na produtividade, desenvolvimento e reprodução. Sabe-se que as proteínas LEA (do Inglês, Late Embryogenesis Abundant) desempenham papéis importantes na tolerância à seca nas plantas, porém pouco se sabe sobre elas nas especies irmãs Setaria italica e Setaria viridis, que têm se mostrado modelos adequados para estudos de tolerância ao estresse abiótico e da fotossíntese C4 em Poaceae. O objetivo deste trabalho foi caracterizar comparativamente a superfamília LEA nas espécies S. italica e S. viridis, para ampliar os conhecimentos sobre sua diversidade, estrutura e evolução. Foram encontrados 111 genes que codificam proteínas LEAs em ambas as espécies. Os genes foram classificados nas famílias LEA de acordo com a descrição de seus domínios PFAM, dessa forma pudemos propor que S. italica e S. viridis possuem genes de oito famílias: LEA_1, LEA_2, LEA_3, LEA_4, LEA_5, LEA_6, dehydrin e SMP, das nove que já haviam sido identificadas. Além disso, identificamos um grupo de genes com o domínio PFAM DUF4149, específico dessas espécies, denominado STA. A análise do pI e do GRAVY mostrou que cerca de 70% das proteínas LEA apresentam caráter básico e hidrofóbicas, respectivamente. Na análise de domínios proteicos, estrutura gênica e relações de ortologia dos genes, pudemos ver que ambas as espécies apresentam conservação dos domínios e que grande parte dos genes foram originados de duplicações in tandem assim como em outras espécies já analisadas. Com a predição dos sítios de direcionamento subcelular, localizamos na S. italica, 17 proteínas de cloroplasto e 33 de núcleo. Em S. viridis, 16 proteínas foram classificadas como estando presentes no cloroplasto, 23 presentes no núcleo e sete seriam secretadas. Destacamos que todos as proteínas das famílias: LEA_1, LEA_5 e LEA_6, tem o seu direcionamento subcelular para o núcleo, enquanto que para as demais famílias houve discrepância para a localização. Nas análises filogenéticas, em todas as árvores houve um agrupamento claro dos pares de genes ortólogos de S. italica e S. viridis. Em conclusão, as proteínas LEA de S. italica e S. viridis apresentam grande diversidade e o conhecimento adquirido neste trabalho fornecerá subsídios para futuros estudos de caráter funcional.Drought is a natural phenomenon, which causes a serious water imbalance and negatively affects the urban and rural environment. For plants, drought is a type of abiotic stress that affects morphology and physiology, leading to reductions in productivity, development and reproduction. The LEA (Late Embryogenesis Abundant) proteins play important roles in plant drought tolerance, but little is known about them in the sister species Setaria italica and Setaria viridis, which have been shown to be adequate models for studies on the tolerance to abiotic stress and C4 photosynthesis in Poaceae. The main goal of this study was to characterize the LEA superfamily in the species S. italica and S. viridis, to increase the knowledge about its diversity, structure and evolution. We identified 111 genes encoding LEA proteins in both species. The genes were classified in the LEA families according to the description of their PFAM domains, so we proposed that S. italica and S. viridis have genes from eight families of the nine that had already been identified: LEA_1, LEA_2, LEA_3, LEA_4, LEA_5, LEA_6, dehydrin and SMP. In addition, we identified a group of genes with the domain PFAM DUF4149, specific of these species, called hereafter STA. Analysis of pI and GRAVY showed that about 70% of the LEA proteins are basic and hydrophobic, respectively. In the analysis of protein domains, gene structure and synteny relationships of the genes, we showed that both species have conserved protein domains and that a great part of the genes originated from in tandem duplications, as well as, in other plant species already analyzed. The prediction of subcellular localization showed that S. italica have 17 LEA proteins direct to the chloroplast and 33 to the nucleus. In S. viridis, 16 proteins are directed to the chloroplast, 23 to the nucleus and seven are secreted. We highlight that all the proteins of the families LEA_1, LEA_5 and LEA_6, have their subcellular targeting to the nucleus, whereas for the other families there was a discrepancy of results. All the phylogenetic trees showed a clear grouping of the pairs of orthologous genes of S. italica and S. viridis. In conclusion, the LEA proteins of S. italica and S. viridis have great diversity and the knowledge accumulated in this work will support further functional studies.Costa, Nathalia de SettaTeodorov, ElizabethSimões, Ana Carolina QuirinoMarchi, Larissa Batista Seixas de2018info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf61 f. : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=111361http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=111361&midiaext=76610http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=111361&midiaext=76609Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=111361porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2022-03-25T16:08:25Zoai:BDTD:111361Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2022-03-25T16:08:25Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false
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