Explorando a assinatura de dinâmica estrutural em proteínas intrinsecamente desordenadas

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Kliousoff Junior, André
Data de Publicação: 2022
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFABC
Texto Completo: http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=124795
Resumo: Orientadora: Profa. Dra. Ana Lígia Barbour Scott
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spelling Explorando a assinatura de dinâmica estrutural em proteínas intrinsecamente desordenadasPROTEÍNAS INTRINSECAMENTE DESORDENADASPROTEÍNAS DESORDENADASREGIÕES DE DESORDEMDINÂMICA MOLECULARDESORDEM E FUNÇÃODINÂMICA ESTRUTURALCLASSIFICAÇÃO ESTRUTURALCLASSIFICAÇÃO FUNCIONALINTRINSICALLY DISORDERED PROTEINSDISORDERED PROTEINSREGIONS OF DISORDERMOLECULAR DYNAMICSDISORDER AND FUNCTIONSTRUCTURAL DYNAMICSSTRUCTURAL CLASSIFICATIONFUNCTIONAL CLASSIFICATIONPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA DA INFORMAÇÃO - UFABCOrientadora: Profa. Dra. Ana Lígia Barbour ScottCoorientadora: Profa. Dra. Angélica Nakagawa LimaTese (doutorado) - Universidade Federal do ABC, Programa de Pós-Graduação em Engenharia da Informação, Santo André, 2022.Proteínas assumem funções essenciais em organismos, dos simples aos complexos. Nas últimas décadas, experimentos constataram a existência de proteínas sem estruturas enoveladas em condições fisiológicas, as ditas Proteínas Intrinsecamente Desordenadas (PID) ou proteínas híbridas que contêm Regiões Intrinsecamente Desordenadas (RID). A verificação que proteínas desordenadas estão diretamente relacionadas a funções questiona a visão clássica de que um requisito essencial para determinar uma proteína como funcional é que esta possua uma estrutura tridimensional definida. Este paradigma de estrutura tridimensional como pré-requisito para função vem sendo questionado. O reconhecimento da abundância natural e importância funcional de proteínas intrinsecamente desordenadas está mudando a ciência das proteínas. Estudos nos últimos anos estabeleceram o papel da dinâmica estrutural, também chamada de dinâmica intrínseca, para facilitar, senão impulsionar, as interações e o funcionamento dos sistemas biomoleculares. Portanto, o paradigma estrutura-função, que já vinha sendo questionado anteriormente hoje é tratado como estrutura-codifica-dinâmica-codifica-função. Dado que PID podem exercer funções apesar de suas particularidades estruturais, entender como a dinâmica dessas estruturas se comporta pode abrir luz a melhor entendimento sobre seus fatores de desordem. Essa tese de Doutorado traz uma análise comparativa entre estruturas com desordem e sem desordem de mesmas superfamílias de proteínas e explora semelhanças e diferenças de padrões de dinâmica entre esses dois grupos. Resultados preliminares apontam diferenças no aspecto evolutivo, estrutural e de coletividade nos grupos com desordem em relação aos seus análogos sem desordem. O próprio estudo é em si um protocolo novo proposto nesta tese, que combina a coleta, tratamento, processamento e análise de dinâmica de estruturas de PID, a partir de técnicas e ferramentas já existentes, porém nunca antes combinadas em um único método.Proteins assume essential functions in organisms, from simple to complex ones. In recent decades, experiments have confirmed the existence of proteins without folded structures under physiological conditions, the so-called Intrinsically Disordered Proteins (IDP) or hybrid proteins that contain Intrinsically Disordered Regions (IDR). The realization that disordered proteins are directly related to functions questions the classical view that an essential requirement to determine a protein as functional is that it has a defined three-dimensional structure. This three-dimensional structure paradigm as a prerequisite for function has been questioned. The discovery of the natural abundance and functional importance of intrinsically disordered proteins is changing protein science. Studies in recent years have established the role of structural dynamics, also called intrinsic dynamics, in facilitating, if not driving, the interactions and functioning of biomolecular systems. Therefore, the structure-function paradigm, which had already been questioned before, is now treated as structure-encodes-dynamics-encodes-function. Given that IDPs can perform functions despite their structural particularities, understanding how the dynamics of these structures behave can shed light on a better understanding of their disorder factors. This thesis provides a comparative analysis between disordered and non-disordered structures of the same protein superfamilies and explores similarities and differences in dynamic patterns between these two groups. Preliminary results point to differences in the evolutionary, structural and collectivity aspects in the groups with disorder in relation to their analogues without disorder. The study itself is a new protocol proposed, which combines the collection, treatment, processing and dynamic analysis of IDP structures, using existing techniques and tools, but never before combined in a single method.Scott, Ana Lígia BarbourLima, Angélica NakagawaTakahata, André KazuoMagro, Angelo JoséHonório, Káthia MariaOliveira Junior, Ronaldo deKliousoff Junior, André2022info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf120 f. : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=124795http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=124795&midiaext=80997Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=124795porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2023-09-04T19:24:27Zoai:BDTD:124795Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2023-09-04T19:24:27Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false
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