Estudos da ação de análagos cíclicos da angiotensina II nos esporozoítas da Malária

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Chamlian, Mayra
Data de Publicação: 2009
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFABC
Texto Completo: http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=5532
Resumo: Orientadora: Prof. Dr. Vani Xavier De Oliveira Junior
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spelling Estudos da ação de análagos cíclicos da angiotensina II nos esporozoítas da MaláriaMALÁRIAANGIOTENSINAPEPTÍDEOSPONTE LACTAMAPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIA E TECNOLOGIA/QUÍMICA - UFABCOrientadora: Prof. Dr. Vani Xavier De Oliveira JuniorDissertação (mestrado) - Universidade Federal do ABC, Programa de Pós-graduação em Ciência e Tecnologia/Química, 2009.A malária é uma doença infecciosa, grave, causada por parasitas (protozoários do gênero Plasmodium) que são transmitidos principalmente, de uma pessoa para outra pela picada de mosquitos do gênero Anopheles. Mais de 300 milhões de pessoas são infectadas no mundo a cada ano. Drogas como a cloroquina, a mefloquina, entre outras podem ter efeitos colaterais importantes ou serem ineficazes, se tomadas em doses e por períodos inadequados. Resultados revelaram que a angiotensina II (AII) apresenta um efeito inibitório significativo no desenvolvimento de Plasmodium gallinaceum em Aedes aegypti. Contudo, a angiotensina II não pode ser utilizada como fármaco, por possuir atividade hipertensiva no sistema circulatório humano. Para isso, foram utilizados anteriormente, dentre esses, um análogo da AII, denominado VC-5, que apresenta a capacidade de inativação da atividade pressora da angiotensina II, sem prejuízo significativo da sua atividade antimalárica. Neste seguinte trabalho foram estudados outros compostos derivados da angiotensina II e os resultados sugerem que a conformação assumida pelos análogos cíclicos e análogos lineares propiciaram uma melhor penetração do peptídeo na membrana do esporozoíta. Essa nova linha de pesquisa, voltada ao combate da malária, é de grande relevância científica, pois apresenta a utilização de um peptídeo que, apesar de não apresentar atividade antimicrobiana e hemolítica, é específico na ação lítica sobre a membrana do esporozoíta da malária.Malaria is an infectious disease, severe, caused by parasites (protozoa of the genus Plasmodium) that is transmitted mainly from person to person by mosquitoes of the Anopheles genus. More than 300 million people are infected worldwide every year. Drugs such as chloroquine, mefloquine, and others may have significant side effects or ineffective, if taken in doses and for inadequate periods. Results showed that angiotensin II (AII) has an inhibitory effect on the development of Plasmodium gallinaceum in Aedes aegypti. However, angiotensin II can not be used as a drug, for having hypertensive activity in the human circulatory system. Then, it has been used previously, among these, an analogue of AII, called VC-5, which introduces the ability to inactivation of the pressor activity of angiotensin II without significant loss of its antimalarial activity. In the following work it has been studied other compounds derived from angiotensin II and the results suggest that the conformation assumed by the similar cyclic and linear analogues brought about a better penetration of the peptide in the membrane of sporozoites. This new line of research, aimed against malaria , has a scientific importance because it presents the use of a peptide that, although not present antimicrobial activity and hemolytic, it is specific in lytic activity on the membrane of the sporozoites of malaria.Oliveira Junior, Vani Xavier deHomem-de-Mello, PaulaFázio, Marcos AntonioChamlian, Mayra2009info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf74 f. : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=5532http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=5532&midiaext=41647http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=5532&midiaext=42259Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=5532porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2018-10-11T13:40:29Zoai:BDTD:5532Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2018-10-11T13:40:29Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false
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