Cadeias laterais de proteínas e peptídeos bioinspirados como agentes redutores para a síntese de nanopartículas de ouro
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Data de Publicação: | 2015 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFABC |
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Resumo: | Orientadora: Profa. Dra. Iseli Lourenço Nantes |
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Cadeias laterais de proteínas e peptídeos bioinspirados como agentes redutores para a síntese de nanopartículas de ouroNANOPARTÍCULAS DE OUROBIOSSÍNTESEPEPTÍDEOSGOLD NANOPARTICLESBIOSYNTHESISPEPTIDESFÍSICA EM NANOESCALAPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM NANOCIÊNCIAS E MATERIAIS AVANÇADOS - UFABCOrientadora: Profa. Dra. Iseli Lourenço NantesTese (doutorado) - Universidade Federal do ABC, Programa de Pós-Graduação em Nanociências e Materiais Avançados, 2015.A investigação sobre novas rotas de síntese de nanopartículas metálicas tem em um de seus pilares o uso de materiais biológicos como agentes redutores e estabilizadores, valendo-se da capacidade redutora de grupamentos químicos. Sabe-se que a biorredução dos íons metálicos e a estabilização das nanopartículas ocorre por uma combinação de etapas intermediárias no processo de síntese. Nesse sentido, este trabalho tem interesse no estudo mecanístico da ação da cadeia lateral de peptídeos que contém tiol como mediadores da síntese de nanopartículas de ouro (AuNPs) e na influência das condições reacionais no processo de formação das nanopartículas. Utilizamos como agentes redutores alguns peptídeos inspirados no motivo conservado da proteína tioredoxina, que apresenta cisteínas com tiol de baixo pKa devido à vizinhança com resíduos de aminoácidos básicos. Um estudo comparativo foi feito com duas proteínas envolvidas em processos de oxirredução que também contem cisteínas nucleofílicas. As amostras foram caracterizadas por espectroscopia de UV-vis, Raman e dielétrica, difratometria de raios-X, espalhamento dinâmico de luz e microscopia eletrônica de varredura e transmissão. Os resultados indicam que as sequências peptídicas nas quais o grupo tiol é ladeado por aminoácidos básicos tem uma melhor capacidade redutora na síntese das AuNPs em comparação com o mesmo tipo de sequência contendo aminoácidos ácidos. Além disso, esta sistemática revelou que a participação e o tipo de solvente (substituição isotópica) empregados na síntese, além do microambiente reacional e do tipo de especiação dos precursores influenciam drasticamente na capacidade redutora das cisteínas e consequentemente no processo de formação das nanopartículas.Research on new routes focuses on the use of biological materials as a reducing agent and stabilizer, taking advantage of the reductive capacity of specific chemical groups. It is known that the bioreduction of metal ions and stabilization of the nanoparticles occurs by a combination of intermediate processes in the synthesis process. In this sense, this work is interested in the investigation of detailed mechanisms involving reducing capacity of the side chains of peptides and proteins for the synthesis of metal nanoparticles. In this context, we use as reducing agents of metalic ions some peptides inspired in proteins of high reductive capacity proteins, such as thioredoxin , which has cysteine thiol pKa low due to the proximity of basic amino acids. A comparative study was done with two proteins involved in redox process that also contains nucleophilic cysteine. The samples were characterized by UV-vis, Raman and dielectric spectroscopy, X-ray diffraction, dynamic light scattering and transmission electron microscopy. The results indicate that the peptide sequences in which the thiol group is flanked by basic amino acids has a better reducing capability in the synthesis of AuNPs compared with the same type of sequence containing amino acids. Moreover, this showed that systemic involvement and solvent (isotopic substitution), beyond the reaction microenvironment and type of speciation of precursors employed in the synthesis influence dramatically the reductive capacity of the cysteines and consequently the formation of nanoparticles process.Nantes, Iseli LourençoBrochsztain, SérgioDalpian, Gustavo MartiniCourrol, Lilia CoronatoSouza, Aryane Tofanello de2015info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf140 f. : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=101072http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=101072&midiaext=72348http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=101072&midiaext=72347Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=101072porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2022-03-24T11:15:27Zoai:BDTD:101072Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2022-03-24T11:15:27Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false |
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