Formação de hidrogéis híbridos com poli(etilenoglicol) biconjugadas com peptídeo amiloidogênicosilanizados
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Data de Publicação: | 2019 |
Tipo de documento: | Tese |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFABC |
Texto Completo: | http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=120765 |
Resumo: | Orientador: Prof. Dr. Wendel Andrade Alves |
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Formação de hidrogéis híbridos com poli(etilenoglicol) biconjugadas com peptídeo amiloidogênicosilanizadosPEPTÍDEOSHIDROGELREOLOGIAAUTO-ORGANIZAÇÃOQUÍMICA SUPRAMOLECULARPEPTIDESHYDROGELSRHEOLOGYSUPRAMOLECULAR CHEMISTRYPROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIA E TECNOLOGIA/QUÍMICA - UFABCOrientador: Prof. Dr. Wendel Andrade AlvesTese (doutorado) - Universidade Federal do ABC. Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia/Química, 2019.Hidrogeis hibridos peptidicos sao uma alternativa promissora para obtencao de estruturas biocompativeis em escala nanoscopicas. A variedade de combinacoes entre diferentes aminoacidos permite a construcao de arquiteturas supramoleculares com diferentes propriedades fisico-quimicas. Nesse trabalho, uma nova classe de hidrogeis hibridos foram preparados pelo processo sol-gel, baseado em uma sequencia peptidica amiloidogenica G[RF]4 (onde, G = L-glicina; R = L-arginina; F = L-fenilalanina), funcionalizado com o grupo alcoxissilano via fase solida, sendo posteriormente conjugados ao polietilenoglicol (bis) silanizados para obtencao dos hidrogeis. Medidas de espectroscopia vibracional indicaram a obtencao das estruturas hibridas e a existencia de uma conformacao do tipo ¿Ò-folha entre as cadeias peptidicas. Estudos reologicos mostraram que os hidrogeis apresentam caracteristicas predominantemente elastica, com modulo de armazenamento (G¡¿) maior que o modulo de perda (G¡¿), em todas as composicoes analisadas. As curvas experimentais foram ajustadas com o modelo ¡§Power Law¡¿ ¿{ caracteristicos de um fluido nao-Newtoniano (n<1) ¿{ mostrando propriedades tixotropicas para os sistemas conjugados com peptideos. Medidas de espalhamento de raios X a baixos angulos (SAXS) indicaram a formacao de nanoestruturas com duas morfologias no gelpolimero resultante, com comportamento amorfo e fibrilar, cujos resultados estao de acordo com as analises de microscopia eletronica de varredura (MEV) e de forca atomica (AFM).Hydrogels hybrid-peptide arrangements are a promising alternative for obtaining biocompatible structures at the nanoscopic scale. Several of combinations between different amino acids allow the construction of a vast number of supramolecular architectures with equally diverse physicochemical properties. In this work a new class of hybrid hydrogels was obtained by the sol-gel process, based on a amyloidogenic peptide sequence G [RP]4 (G = Lglycine; R = L-arginine; F = L-phenylalanine) functionalized with alkoxysilanes, obtained by solid-phase strategies. Then, covalently bound to hybrid silylated polyethylene glycol. Infrared data has given information of hybrid hydrogels, and also forms ¿Ò-sheet structures. Mechanical properties results showed elastic behavior, with storage moduli (G¡¿) higher than loss moduli (G¡¿) on all sample compositions. Experimental curves were fitted with "Power Law" model ¿{ characteristic of a non-Newtonian fluid (n <1) ¿{ showing thixotropic properties for peptide-conjugated systems. Small-angle X-ray scattering (SAXS) measurements indicated nanostructures formation of two distinct morphologies of gelpolymer, amorphous and fibrillar behavior, these results are in agreement with electron microscopy and atomic force analysis.Alves, Wendel AndradeAlexiou, Anamaria Dias PereiraOliveira, Hueder Paulo Moisés deRey, José Fernando QueirugaRibeiro, Anderson OrzariDecandio, Carla Cristina2019info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf89 f. : il.http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=120765http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=120765&midiaext=78012http://biblioteca.ufabc.edu.br/index.php?codigo_sophia=120765&midiaext=78011Cover: http://biblioteca.ufabc.edu.br/php/capa.php?obra=120765porreponame:Repositório Institucional da UFABCinstname:Universidade Federal do ABC (UFABC)instacron:UFABCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2020-02-12T15:28:44Zoai:BDTD:120765Repositório InstitucionalPUBhttp://www.biblioteca.ufabc.edu.br/oai/oai.phpopendoar:2020-02-12T15:28:44Repositório Institucional da UFABC - Universidade Federal do ABC (UFABC)false |
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