Imobilização e estabilização de l-arabinose isomerase recombinante de enterococcus faecium para a produção de d-tagatose

• Autor(a) principal: Sousa, Marylane de
• Data de Publicação: 2016
• Outros Autores: Cavalcante, Lucas Sousa, Bezerra, Camilla Salviano, Pessela, Benevides Costa, Gonçalves, Luciana Rocha Barros
• Tipo de documento: Artigo de conferência
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
• Texto Completo: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54041
• topic: L-arabinose isomerase; Imobilização; Estabilização; D-Tagatose

Algumas estratégias de imobilização e estabilização da estrutura da enzima multimérica L-arabinose isomerase (L-AI) recombinante de Enterococcus faecium foram avaliadas. Para estabilizar este tipo de enzima foram necessários estudos que possibilitem a união de todas as subunidades de forma que não ocorra a dissociação das mesmas. Avaliaram-se dois suportes a base de agarose, a saber: Epoxy-Glyoxyl-Agarose, por ligação covalente e MANAE-Agarose, por adsorção iônica reversível. A imobilização foi conduzida a 25 °C por 12 h, sob agitação constante, seguida de reticulação com glutaraldeído 0,03, 0,15 e 0,5%. Os resultados foram avaliados através dos parâmetros de imobilização, rendimento de imobilização e atividade recuperada. Foi possível verificar valores de atividade recuperada da ordem de 110% e após reticulação com glutaraldeído de 89,6%.