Análise estrutural mediante espectometria de massa da lectina de alga marinha vermelha Gracilariopsis sjoestedtii
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2011 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) |
Texto Completo: | http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/33114 |
Resumo: | PAULA, Guilherme Lima de. Análise estrutural mediante espectrometria de massa da lectina de alga marinha vermelha Gracilariopsis sjoestedtii. 2011. 46 f. Monografia (Graduação em Engenharia de Pesca)- Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2011. |
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Análise estrutural mediante espectometria de massa da lectina de alga marinha vermelha Gracilariopsis sjoestedtiiRodófitasLectinasEspectrometria de massaPAULA, Guilherme Lima de. Análise estrutural mediante espectrometria de massa da lectina de alga marinha vermelha Gracilariopsis sjoestedtii. 2011. 46 f. Monografia (Graduação em Engenharia de Pesca)- Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2011.Lectinas são proteínas que possuem pelo menos um domínio não catalítico capaz de ligar-se reversivelmente a mono- ou oligossacarideos específicos, sendo de origem não imune e não apresentam atividade enzimática contra seus ligantes. As lectinas são proteínas ubíquas, estando distribuídas amplamente na natureza, podendo ser encontradas em seres unicelulares, animais e vegetais. Embora exista um grande número de trabalhos de lectinas isoladas de animais e algas, os estudos ainda se concentram no isolamento de lectinas de planta, consequentemente havendo um maior número de trabalhos publicados. A lectina da Gracilariopsis sjoestedtii (Sjoestedina) foi purificada através de uma combinação de precipitação de sulfato de amônio seguido por cromatografia de troca iônica. Os processos de purificação e a massa molecular aparente foram analisados por SDS-PAGE, a massa molecular aparente determinada foi de 29 kDa e a massa molecular mono isotópica média foi determinada por espectrometria de massa mostrou duas séries de íons majoritários de massa isotópica média de 27.547 Da e de 27.959 Da. A partir de peptídeos resultantes da digestões proteolíticas com tripsina, foram obtidas sequências parciais mediante espectrometria de massa. A Sjoestedina apresentou alta homologia de sequência com outras proteínas, como a lectina da bactéria do solo Myxococcus xanthus, a lectina da cianobactéria Oscil/atoria aghardii e a isolectina ESA-2 da macroalga marinha Eucheuma serra. Sabendo da elevada semelhança bioquímica entre essas lectinas e a Sjoestedina e do grande potencial biotecnológico da ESA-2 para farmacologia como atividade mitogênica para linfócitos de ratos e efeito citotóxico para células cancerígenas, é interessante se investigar também essa potencialidade biotecnológica para a Sjoestedina.Nagano, Celso ShinitiPaula, Guilherme Lima de2018-06-21T13:25:58Z2018-06-21T13:25:58Z2011info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisapplication/pdfPAULA, G. L. de (2011)http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/33114porreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)instacron:UFCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2018-06-21T13:25:58Zoai:repositorio.ufc.br:riufc/33114Repositório InstitucionalPUBhttp://www.repositorio.ufc.br/ri-oai/requestbu@ufc.br || repositorio@ufc.bropendoar:2024-09-11T18:36:51.738221Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)false |
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