Caracterização de lipase de Aspergillus Niger C e 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Tavares, H. G.
Data de Publicação: 2018
Outros Autores: Terzi, Selma da Costa, Souza, Edson Fernandes de, Gottschalk, Leda Maria Fortes, Penha, Edmar das Mercês, Brígida, Ana Iraidy Santa
Tipo de documento: Artigo de conferência
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
Texto Completo: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54293
Resumo: O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
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