Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Bari, Alfa Umaro
Data de Publicação: 2021
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
Texto Completo: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/70430
Resumo: Lectins are proteins found in all classes of living organisms. They perform several biological functions, and in plants they present as one of the functions the defense against pathogens and predators. The biological functions of lectins are related to their ability to recognize and bind reversibly to carbohydrates. Two new lectins from Parkia panurensis and Parkia nítida seeds (family Leguminosae; subfamily Mimosoideae) were successfully purified in this work through the combination of protein chemistry techniques, such as ammonium sulfate precipitation and affinity, ion exchange and molecular exclusion chromatographies. The new lectins, called PpaL and PNL, are non-glycosylated metalloproteins and specific for the sugars D-mannose, D-glucose and their derivatives. They are also stable over a wide temperature and pH range. The PpaL had an intact molecular mass of 50.5660 Da, whereas PNL has an intact molecular mass of 48760.3008 Da. Both lectins in solution in the native condition behave like a dimer. The partial sequencing of the primary structure of the PpaL resulted in a total of 334 amino acid residues corresponding to 75% of the total coverage, while the primary structure sequence of NLP resulted in a total of 451 amino acid residues corresponding to the total coverage of the sequence. Both PpaL and PNL showed high homology with other lectins of the genus Parkia. Structural studies of PNL suggest possible post-translational processing for lectins of the genus Parkia. PpaL and PNL are toxic against Artemia sp with an LC50 value of 20 and 61.38 µg/mL respectively. Several biological activities of lectins of the genus Parkia have been reported. These characteristics make them good alternatives as biopharmaceuticals and candidates for the treatment of different types of diseases.
id UFC-7_f7ce22fa9dd3feb88bcea32da287e1fb
oai_identifier_str oai:repositorio.ufc.br:riufc/70430
network_acronym_str UFC-7
network_name_str Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
repository_id_str
spelling Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de ArtemiaLectina de leguminosaParkia nítidaParkia panurensisLectins are proteins found in all classes of living organisms. They perform several biological functions, and in plants they present as one of the functions the defense against pathogens and predators. The biological functions of lectins are related to their ability to recognize and bind reversibly to carbohydrates. Two new lectins from Parkia panurensis and Parkia nítida seeds (family Leguminosae; subfamily Mimosoideae) were successfully purified in this work through the combination of protein chemistry techniques, such as ammonium sulfate precipitation and affinity, ion exchange and molecular exclusion chromatographies. The new lectins, called PpaL and PNL, are non-glycosylated metalloproteins and specific for the sugars D-mannose, D-glucose and their derivatives. They are also stable over a wide temperature and pH range. The PpaL had an intact molecular mass of 50.5660 Da, whereas PNL has an intact molecular mass of 48760.3008 Da. Both lectins in solution in the native condition behave like a dimer. The partial sequencing of the primary structure of the PpaL resulted in a total of 334 amino acid residues corresponding to 75% of the total coverage, while the primary structure sequence of NLP resulted in a total of 451 amino acid residues corresponding to the total coverage of the sequence. Both PpaL and PNL showed high homology with other lectins of the genus Parkia. Structural studies of PNL suggest possible post-translational processing for lectins of the genus Parkia. PpaL and PNL are toxic against Artemia sp with an LC50 value of 20 and 61.38 µg/mL respectively. Several biological activities of lectins of the genus Parkia have been reported. These characteristics make them good alternatives as biopharmaceuticals and candidates for the treatment of different types of diseases.Lectinas são proteínas encontradas em todas as classes de organismos vivos, elas desempenham diversas funções biológicas, sendo que nas plantas apresentam como uma das funções a defesa contra patógenos e predadores. As funções biológicas das lectinas estão relacionadas à sua capacidade de reconhecer e se ligar reversivelmente aos carboidratos. Duas novas lectinas de sementes de Parkia panurensis e Parkia nítida (família Leguminosae; subfamília Mimosoideae) foram purificadas com sucesso neste trabalho através da combinação de técnicas de química de proteínas, como precipitação com sulfato de amônio e as cromatografias de afinidade, de troca iônica e de exclusão molecular. As novas lectinas chamadas de PpaL e PNL, são metaloproteínas não-glicosiladas e específicas para os açúcares D-manose, D-glicose e seus derivados, e também são estáveis em ampla faixa de temperatura e pH. A PpaL apresentou massa molecular intacta de 50.5660 Da, já a PNL possui massa molecular intacta de 48760.3008 Da. Ambas as lectinas em solução na condição nativa se comportam como um dímero. O sequenciamento parcial da estrutura primária do PpaL resultou em um total de 334 resíduos de aminoácidos correspondente a 75% da cobertura total, enquanto que a sequência de estrutura primária da PNL resultou em um total de 451 resíduos de aminoácidos correspondendo a cobertura total da sequência. Tanto a PpaL como a PNL apresentaram alta homologia com outras lectinas do gênero Parkia. Estudos estruturais da PNL sugerem possível processamento pós traducional para as lectinas do gênero Parkia. PpaL e PNL são toxicas contra Artemia sp com um valor de CL50 de 20 e 61,38 µg/mL respectivamente. Diversas atividades biológicas de lectinas do gênero Parkia têm sido relatadas. Características essas que as tornam boas alternativas como biofármacos e candidatos para o tratamento de diversos tipos de doenças.Nascimento, Kyria Santiago doCavada, Benildo SousaBari, Alfa Umaro2023-02-02T18:09:26Z2023-02-02T18:09:26Z2021info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfBARI, Alfa Umaro. Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia. 2021. 95 f. Tese (Doutorado em Biotecnologia de Recursos Naturais) - Centro de Ciências Agrárias, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2021.http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/70430porreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)instacron:UFCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2023-02-09T11:56:19Zoai:repositorio.ufc.br:riufc/70430Repositório InstitucionalPUBhttp://www.repositorio.ufc.br/ri-oai/requestbu@ufc.br || repositorio@ufc.bropendoar:2024-09-11T18:55:03.691874Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)false
dc.title.none.fl_str_mv Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
title Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
spellingShingle Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
Bari, Alfa Umaro
Lectina de leguminosa
Parkia nítida
Parkia panurensis
title_short Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
title_full Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
title_fullStr Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
title_full_unstemmed Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
title_sort Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia
author Bari, Alfa Umaro
author_facet Bari, Alfa Umaro
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Nascimento, Kyria Santiago do
Cavada, Benildo Sousa
dc.contributor.author.fl_str_mv Bari, Alfa Umaro
dc.subject.por.fl_str_mv Lectina de leguminosa
Parkia nítida
Parkia panurensis
topic Lectina de leguminosa
Parkia nítida
Parkia panurensis
description Lectins are proteins found in all classes of living organisms. They perform several biological functions, and in plants they present as one of the functions the defense against pathogens and predators. The biological functions of lectins are related to their ability to recognize and bind reversibly to carbohydrates. Two new lectins from Parkia panurensis and Parkia nítida seeds (family Leguminosae; subfamily Mimosoideae) were successfully purified in this work through the combination of protein chemistry techniques, such as ammonium sulfate precipitation and affinity, ion exchange and molecular exclusion chromatographies. The new lectins, called PpaL and PNL, are non-glycosylated metalloproteins and specific for the sugars D-mannose, D-glucose and their derivatives. They are also stable over a wide temperature and pH range. The PpaL had an intact molecular mass of 50.5660 Da, whereas PNL has an intact molecular mass of 48760.3008 Da. Both lectins in solution in the native condition behave like a dimer. The partial sequencing of the primary structure of the PpaL resulted in a total of 334 amino acid residues corresponding to 75% of the total coverage, while the primary structure sequence of NLP resulted in a total of 451 amino acid residues corresponding to the total coverage of the sequence. Both PpaL and PNL showed high homology with other lectins of the genus Parkia. Structural studies of PNL suggest possible post-translational processing for lectins of the genus Parkia. PpaL and PNL are toxic against Artemia sp with an LC50 value of 20 and 61.38 µg/mL respectively. Several biological activities of lectins of the genus Parkia have been reported. These characteristics make them good alternatives as biopharmaceuticals and candidates for the treatment of different types of diseases.
publishDate 2021
dc.date.none.fl_str_mv 2021
2023-02-02T18:09:26Z
2023-02-02T18:09:26Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv BARI, Alfa Umaro. Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia. 2021. 95 f. Tese (Doutorado em Biotecnologia de Recursos Naturais) - Centro de Ciências Agrárias, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2021.
http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/70430
identifier_str_mv BARI, Alfa Umaro. Lectinas purificadas de sementes de Parkia nitida MIQ. e Parkia panurensis EX H. C. Hopkins: determinação da estrutura primária e atividade citotóxica contra náuplios de Artemia. 2021. 95 f. Tese (Doutorado em Biotecnologia de Recursos Naturais) - Centro de Ciências Agrárias, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2021.
url http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/70430
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
instname:Universidade Federal do Ceará (UFC)
instacron:UFC
instname_str Universidade Federal do Ceará (UFC)
instacron_str UFC
institution UFC
reponame_str Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
collection Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
repository.name.fl_str_mv Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC) - Universidade Federal do Ceará (UFC)
repository.mail.fl_str_mv bu@ufc.br || repositorio@ufc.br
_version_ 1813028996470800384