Estabilidade catalítica da peroxidase do nabo na forma livre e imobilizada em esferas de quitosana

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Chagas, Pricila Maria Batista
Data de Publicação: 2014
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFLA
Texto Completo: http://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/2173
Resumo: Dissertação apresentada à Universidade Federal de Lavras, como parte das exigências do Programa de Pós-Graduação em Agroquímica, para a obtenção do título de Mestre.
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Algumas destas limitações são superadas pelo uso de enzimas na forma imobilizada, as quais podem ser utilizadas como catalisadores com tempo de vida longo, sendo um meio eficaz para efetuar a reutilização da enzima e para melhorar a sua estabilidade. Para que enzimas apresentem uma maior durabilidade, baixo custo e altamente ativas, vários suportes têm sido utilizados nos processos de imobilização, como a quitosana. Os experimentos foram conduzidos tendo como objetivo a preparação das esferas de quitosana utilizando como agente reticulante o glutaraldeído para a imobilização da enzima peroxidase de nabo por um processo de baixo custo. Foram determinadas as características do suporte e o efeito de imobilização na atividade da enzima. Após a determinação das melhores condições de imobilização da enzima, algumas propriedades do sistema imobilizado foram comparadas com a enzima livre, incluindo o pH ótimo e a temperatura, a estabilidade de armazenamento, a aplicação na remoção de corante têxtil e reutilização. A peroxidase foi caracterizada e imobilizada com sucesso nas esferas de quitosana reticuladas. O pH ótimo 7,0 foi o mesmo para ambas as peroxidases livre e imobilizada, entretanto a imobilização resultou na estabilização da enzima em uma ampla variação de pH, e ambas foram ativas na faixa de temperatura de 30 oC a 50 oC, o que favorece o uso de processos industriais. Verificou-se que a enzima imobilizada apresentou-se mais estável em relação ao armazenamento quando comparada à enzima livre. Ambas foram utilizadas na remoção do corante Remazol Brilliant Blue R. Nos experimentos de descoloração com peroxidase imobilizada, dois fenômenos foram observados, descoloração devido à adsorção sobre o suporte (60,45%) e degradação do corante devido à ação da enzima (27,50%). A enzima livre proporcionou 62,86% de remoção da cor. A imobilização da enzima proporcionou um aumento na estabilidade da enzima frente alguns parâmetros, além de possibilitar a recuperação e sua reutilização. A enzima imobilizada apresentou um potencial na remoção de cor do corante de 61,17% após 6 ciclos consecutivos e uma atividade residual de 55,25% após 5 ciclos consecutivos de seu reuso. Estes resultados são significativos com possibilidade de aplicação de enzimas imobilizadas em setores industriais levando a uma redução do custo operacional.Peroxidases are enzymes that have applications in many fields such as medicine, chemical synthesis, food analysis, and new environmental applications, like detoxification and removal of various organic pollutants such as phenols, aromatic amines and wastewater dyes. Some limitations on the use of free enzymes, like stability and catalytic ability, decrease with effluent complexity. Some of these limitations are overcome by the use of immobilized enzymes, which can be used as long-life catalysts and are effective means to reuse the enzyme and to improve its stability. In order for enzymes to present higher durability, low cost and high activity, various supports, such as chitosan, have been used in immobilization processes. The experiments were conducted with the objective to prepare chitosan beads, using glutaraldehyde as a cross-linking agent, for the immobilization of turnip peroxidase through a low-cost process. The support characteristics and the effect of immobilization on enzyme activity were determined. After the determination of the best conditions for enzyme immobilization, some properties of the immobilized system were compared with the free enzyme, including optimum pH and temperature, storage stability, application in the removal and reuse of the textile dye. Peroxidase was successfully characterized and immobilized on the cross-linked chitosan beads. The optimum pH (7.0) was the same for both free and immobilized peroxidases; however, immobilization resulted in the stabilization of the enzyme through a wide pH range, and both were active in the temperature range between 30 ºC and 50 ºC, which favors the use of industrial processes. It was found that the immobilized enzyme was more stable, when compared to the free enzyme, regarding storage. Both were used in the removal of the dye Remazol Brilliant Blue R. In discoloration experiments with immobilized peroxidase, two phenomena were observed: discoloration, due to adsorption on the support (60.45%) and dye degradation, due to the action of the enzyme (27.50%). The free enzyme removed 62.86% of the color. Enzyme immobilization resulted in an increase in enzyme stability regarding certain parameters, besides enabling its recovery and reuse. The immobilized enzyme showed a potential of 61.17% for the removal of the dye color after 6 consecutive cycles and a residual activity of 55.25% after 5 consecutive cycles of its reuse. These results are significant, with the possibility of application of immobilized enzymes in industrial sectors, leading to a reduction in operating costs.UNIVERSIDADE FEDERAL DE LAVRASDQI - Programa de Pós-graduaçãoUFLABRASILSilva, Maria CristinaSantos, Custódio Donizete dosCorrêa, Angelita DuarteRocha, Denise AlvarengaPereira, Arnaldo CésarChagas, Pricila Maria Batista2014-08-04T21:32:12Z2014-02-242014-08-04T21:32:12Z201420142014-02-24info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfCHAGAS, P. M. B. Estabilidade catalítica da peroxidase do nabo na forma livre e imobilizada em esferas de quitosana. 2014. 91 p. Dissertação (Mestrado em Agroquímica) - Universidade Federal de Lavras, Lavras, 2014.http://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/2173info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UFLAinstname:Universidade Federal de Lavras (UFLA)instacron:UFLA2023-05-04T13:38:24Zoai:localhost:1/2173Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.ufla.br/oai/requestnivaldo@ufla.br || repositorio.biblioteca@ufla.bropendoar:2023-05-04T13:38:24Repositório Institucional da UFLA - Universidade Federal de Lavras (UFLA)false
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