Preparação de biocatalisadores por ativação interfacial de lipase microbiana em suporte hidrofóbico e aplicação na síntese de biolubrificante por reação de esterificação

• Autor(a) principal: Michelle Dias Alves
• Data de Publicação: 2016
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UFMG
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/1843/BUBD-AN4PEB
• topic: Lipase imobilizada; Síntese de éster; Esterificação; Adsorção; lubrificante; Otimização; Esterificação (Quimica); Adsorção; Lipase; Engenharia quimica

O objetivo deste trabalho consistiu na preparação e caracterização de biocatalisadores por ativação interfacial de lipase de Thermomyces lanuginosus (TLL) em partículas hidrofóbicas de poli-(estireno-divinilbenzeno) (PSty-DVB) para a produção de ésteresde cera, compostos de interesse industrial com propriedades lubrificantes, por reação de esterificação. O efeito de certos fatores no processo de imobilização como pH, força iônica, temperatura, tempo de incubação e carregamento de proteína variando de 10 a 200 mg/g de suporte foi avaliado. Nas condições ótimas de adsorção da enzima (tampão acetato de sódio 5 mM, pH 5,0, 25 °C, 15 h de incubação e carregamento inicial de proteína de 150 mg/g de suporte), máxima concentração de proteína imobilizada da ordem de 134 mg/g foi observada. A imobilização da enzima no suporte empregado foitambém confirmada por análise de espectroscopia de infravermelho e microscopia eletrônica de varredura. O biocatalisador obtido com a máxima concentração de proteína imobilizada foi testado na síntese de linoleato de cetila (biolubrificante) em um sistema isento de solventes, um importante éster de cera insaturado, com o intuito de estimar a sua atividade em reação de esterificação. Máxima conversão da ordem de 90% foi observada para 30 min e nas condições experimentais testadas, o biocatalisador foi altamente estável após cinco sucessivos ciclos de reação. Além disso, TLL imobilizada em PSty-DVB foi mais ativo na síntese de linoleato de cetila que Lipozyme TL-IM, um biocatalisador comercial. Em seguida, os biocatalisadores preparados foram também testados na síntese de decanoato de cetila, um éster de cera saturado e de grande aplicação industrial. Neste estudo, a influência de alguns parâmetros foi avaliada com intuito de otimizar a síntese deste éster de cera (decanoato de cetila). Um modelo cinético de reação reversível de 2ª ordem foi proposto a fim de estimar constantes cinéticas e foi observada boa concordância entre os valores obtidos e os dados experimentais (0,9430R20,9938). A reação de esterificação foi espontânea nas condições testadas e mostrou ser um processo endotérmico. O biocatalisador preparado com carregamento inicial de proteína de 115 mg/g de suporte (concentração de proteína imobilizada de 108,7 ± 3,1 mg/g) exibiu o maior valor de velocidade inicial de reação (113,5 mM/min de reação) e então selecionado para a síntese do éster. A reação em meio de heptano exigiu um pequeno excesso de álcool cetílico (razão molar ácido:álcool de 1:1,25) e 7,5% m/m de biocatalisador para atingir a conversão máxima de 92,5% em30 min de reação. Por outro lado, após 50 min de reação foi observada conversão máxima de 85,4% em meio livre de solvente, conduzida com razão ácido:álcool 1:1 e 10% m/m de biocatalisador. A produtividade da reação realizada em meio de heptano foi 2,4 vezes maior que em meio livre de solvente (68,5 e 28,2 mM/min.g de biocatalisador, respectivamente). O biocatalisador preparado foi mais ativo quebiocatalisadores comerciais como IMMTLL-T2-150 e Lipozyme TL-IM que exibiram máxima conversão de 92% após 45 e 75 min de reação, respectivamente. Os ensaios de estabilidade operacional foram realizados em meio de heptano e o biocatalisador não apresentou redução significativa de sua atividade após oito ciclos de reação.