Planejamento de inibidores da enzima 3-deoxy-D manooctulosonato 8-fosfato Sintase (KDO8PS): um novo alvo para tratamento de infecção bacteriana
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Resumo: | As bactérias podem ser distintas em dois grupos através da técnica de Gram, onde pode-se diferenciar bactérias Gram positivas e Gram negativas, as principais diferenças entre esses organismos se dão pela estrutura da parede celular, seus componentes e suas funções. O caso de bactérias Gram-negativas é mais preocupante devido ao surgimento de cepas resistentes a vários antibióticos. O lipopolissacarídeo (LPS) é um componente da membrana externa de bactérias Gram negativas responsável pelas manifestações tóxicas como inflamações. O 3-deoxy-D manno-octulosonato (KDO) é um componente do sítio do núcleo interno de LPS essencial para sua formação. A reação para produção de KDO requer dois substratos, o fosfoenolpiruvato (PEP) e D-arabinose 5-fosfato (A5P), catalisada pela 3-Deoxy-D manno-octulosonato de 8-fosfato sintase (KDO8PS). Essa reação é importante pois desempenha um papel crucial na montagem de LPS. Esta enzima encontra-se em duas formas distintas quanto a dependência da presença ou ausência de íon metálico divalente no sítio ativo. Dentre os vários inibidores da KDO8P sintase, foram selecionados dois com base em suas constantes de inibição (Ki). O mais ativo entre eles tem valor de 0,37 µM em KDO8P sintase de E. coli independente de metal e de 7,9±1,6 µM para KDO8P sintase independente de metal em N. meningitidis. esses valores de Ki são aproximadamente de 2 a 3 vezes maiores do que os valores de Km para o PEP que também foram utilizados neste trabalho, além de um terceiro inibidor hipotético que combina as principais características dos inibidores já descritos pela literatura. Nesta pesquisa, foram utilizadas técnicas de modelagem por homologia, Docking molecular, Dinâmica Molecular e Energia Livre de Ligação com os métodos MMGBA, MMPBSA, SIE e Decomposição de energia por resíduo para analisar o modo de acoplamento desses ligantes e do substrato PEP. Com os resultados obtidos foram analisadas as principais interações que esses ligantes realizam e o comportamento molecular, tanto dos ligantes como da proteína. Portanto, foram obtidos valores de energias livre de ligação mais favoráveis para os complexos formados com o ligante BPH1 com os três métodos -96.07 Kcal/mol com MMGBSA, -107,09 Kcal/mol com MMPBSA e -13,53 com SIE e observou-se que estes complexos realizam um número maior de interações efetivas. Assim, sugere-se que o ligante BPH1 tem um excelente potencial de inibição da atividade catalítica da enzima KDO8P sintase responsável pela produção de KDO, componente essencial de LPS para formação da membrana externa de bactérias Gram-negativas. |
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2022-08-29T13:50:34Z2022-08-29T13:50:34Z2019-07-23ARAÚJO, Jéssica de Oliveira. Planejamento de inibidores da enzima 3-deoxy-D-mano octulosonato 8-fosfato Sintase (KDO8PS): um novo alvo para tratamento de infecção bacteriana. Orientador: Anderson Henrique Lima e Lima. 2019. 90 f. Dissertação (Mestrado em Química Medicinal e Modelagem Molecular) - Instituto de Ciências da Saúde, Universidade Federal do Pará, Belém, 2019. Disponível em:http://repositorio.ufpa.br:8080/jspui/handle/2011/14673. Acesso em:.http://repositorio.ufpa.br:8080/jspui/handle/2011/14673As bactérias podem ser distintas em dois grupos através da técnica de Gram, onde pode-se diferenciar bactérias Gram positivas e Gram negativas, as principais diferenças entre esses organismos se dão pela estrutura da parede celular, seus componentes e suas funções. O caso de bactérias Gram-negativas é mais preocupante devido ao surgimento de cepas resistentes a vários antibióticos. O lipopolissacarídeo (LPS) é um componente da membrana externa de bactérias Gram negativas responsável pelas manifestações tóxicas como inflamações. O 3-deoxy-D manno-octulosonato (KDO) é um componente do sítio do núcleo interno de LPS essencial para sua formação. A reação para produção de KDO requer dois substratos, o fosfoenolpiruvato (PEP) e D-arabinose 5-fosfato (A5P), catalisada pela 3-Deoxy-D manno-octulosonato de 8-fosfato sintase (KDO8PS). Essa reação é importante pois desempenha um papel crucial na montagem de LPS. Esta enzima encontra-se em duas formas distintas quanto a dependência da presença ou ausência de íon metálico divalente no sítio ativo. Dentre os vários inibidores da KDO8P sintase, foram selecionados dois com base em suas constantes de inibição (Ki). O mais ativo entre eles tem valor de 0,37 µM em KDO8P sintase de E. coli independente de metal e de 7,9±1,6 µM para KDO8P sintase independente de metal em N. meningitidis. esses valores de Ki são aproximadamente de 2 a 3 vezes maiores do que os valores de Km para o PEP que também foram utilizados neste trabalho, além de um terceiro inibidor hipotético que combina as principais características dos inibidores já descritos pela literatura. Nesta pesquisa, foram utilizadas técnicas de modelagem por homologia, Docking molecular, Dinâmica Molecular e Energia Livre de Ligação com os métodos MMGBA, MMPBSA, SIE e Decomposição de energia por resíduo para analisar o modo de acoplamento desses ligantes e do substrato PEP. Com os resultados obtidos foram analisadas as principais interações que esses ligantes realizam e o comportamento molecular, tanto dos ligantes como da proteína. Portanto, foram obtidos valores de energias livre de ligação mais favoráveis para os complexos formados com o ligante BPH1 com os três métodos -96.07 Kcal/mol com MMGBSA, -107,09 Kcal/mol com MMPBSA e -13,53 com SIE e observou-se que estes complexos realizam um número maior de interações efetivas. Assim, sugere-se que o ligante BPH1 tem um excelente potencial de inibição da atividade catalítica da enzima KDO8P sintase responsável pela produção de KDO, componente essencial de LPS para formação da membrana externa de bactérias Gram-negativas.Bacteria can be distinguished in two groups through the Gram technique, where Gram positive and Gram-negative bacteria can be differentiated, the main differences between these organisms being the structure of the cell wall, its components and its functions. More evidence has emerged of bacteria resistant to antibiotics, the case of Gram-negative bacteria is more worrisome due to the emergence of strains resistant to various antibiotics. Lipopolysaccharide (LPS) is a component of the outer membrane of Gram-negative bacteria responsible for toxic manifestations such as inflammation. 3-Deoxy-D-manno-octulosonate (KDO) is a site component of the inner core of LPS essential for its formation. The reaction for KDO production requires two substrates, phosphoenolpyruvate (PEP) and D-arabinose 5-phosphate (A5P), catalyzed by 8-phosphate synthase 3-Deoxy-D-mannoocobluconate (KDO8PS). This reaction is important because it plays a crucial role in the assembly of LPS. This enzyme is in two distinct forms as the dependence of the presence or absence of divalent metal ion in the active site. There are several inhibitors of KDO8P synthase, two were selected based on their inhibition constants (Ki), with BPH1, the most active among them with a value of 0.37 μM in KDO8P metal synthase independent in E. coli and BPH2 with value of 7.9 ± 1.6 μM for metal-independent KDO8P synthase in N. meningitidis, these K i values are approximately 2 to 3 times higher than the Km values for PEP that were also used in this work, in addition to a third hypothetical inhibitor that combines the main characteristics of the inhibitors already described in the literature. Molecular Dynamics, Molecular Dynamics and Free Energy of bonding with the methods MMGBA, MMPBSA, SIE and Energy decomposition by residue to analyze the coupling mode of these ligands and the PEP substrate were used. With the results obtained, we analyzed the main interactions of these ligands and the molecular behavior of both the ligands and the protein. Therefore, more favorable binding-free energy values were obtained for the complexes formed with the BPH1 linker with the three methods -96.07 Kcal / mol with MMGBSA, -107.09 Kcal / mol with MMPBSA and -13.53 with SIE and observed these complexes perform a greater number of effective interactions. Thus, it is suggested that the BPH1 linker has an excellent potential for inhibiting the catalytic activity of the enzyme KDO8P synthase responsible for the production of KDO, essential component of LPS for the formation of the outer membrane of Gram-negative bacteria.CAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal do ParáPrograma de Pós-Graduação em Química Medicinal e Modelagem MolecularUFPABrasilInstituto de Ciências da Saúdehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessDisponível na internet via correio eletrônico: bibsaude@ufpa.brreponame:Repositório Institucional da UFPAinstname:Universidade Federal do Pará (UFPA)instacron:UFPACNPQ::CIENCIAS DA SAUDE::FARMACIA::QUIMICA MODULARINOVAÇÃO TERAPÊUTICAMODELAGEM MOLECULARKDOPSLPSDinâmica molecularBifosfatadosMolecular dynamicPlanejamento de inibidores da enzima 3-deoxy-D manooctulosonato 8-fosfato Sintase (KDO8PS): um novo alvo para tratamento de infecção bacterianainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisLIMA, Anderson Henrique Lima ehttp://lattes.cnpq.br/2589872959709848SILVA, Jerônimo Lameirahttp://lattes.cnpq.br/7711489635465954https://orcid.org/0000-0002-8451-9912https://orcid.org/0000-0001-7270-1517http://lattes.cnpq.br/3685371880579730ARAÚJO, Jessica de Oliveirahttps://orcid.org/0000-0003-4968-8005ORIGINALDissertacao_PlanejamentoInibidoresEnzima.pdfDissertacao_PlanejamentoInibidoresEnzima.pdfapplication/pdf6135502http://repositorio.ufpa.br/oai/bitstream/2011/14673/1/Dissertacao_PlanejamentoInibidoresEnzima.pdf6234155a568649cc43909dc02b1893f8MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-8811http://repositorio.ufpa.br/oai/bitstream/2011/14673/2/license_rdfe39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34MD52LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81890http://repositorio.ufpa.br/oai/bitstream/2011/14673/3/license.txt2b55adef5313c442051bad36d3312b2bMD532011/146732022-08-30 11:03:17.712oai:repositorio.ufpa.br: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ório InstitucionalPUBhttp://repositorio.ufpa.br/oai/requestriufpabc@ufpa.bropendoar:21232022-08-30T14:03:17Repositório Institucional da UFPA - Universidade Federal do Pará (UFPA)false |
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