Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: TEIXEIRA, Luana Maria Cavalcanti
Data de Publicação: 2018
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/32693
Resumo: As actinobactérias são um dos grupos de bactérias mais diversificados na natureza apresentando características anaeróbicas, aeróbicas, filamentosas e linhagens geradoras de esporos que possui alta importância biomédica e industrial. Dentre elas, o gênero Streptomyces se destaca pela produção de uma gama de celulases como exoglucanase, endoglucanase, β-glucosidase e celobiohidrolase. A partir da atividade dos seus constituintes, a celulase promove a hidrolisação da biomassa ligninocelulósica produzindo moléculas menores de açucares que são utilizados para processos bioquímicos como fabricação de biodiesel, produção de laticínios, cerveja, xaropes, entre outros, obtendo-se produtos de degradação de elevado interesse industrial. Nesse contexto, este trabalho objetivou a obtenção de um complexo enzimático produzido por Streptomyces capoamus capaz de degradar a celulose de maneira eficaz para posterior purificação e elucidação de suas propriedades físico-químicas a fim encontrar uma aplicação industrial relevante. Para tal, foram utilizadas da actino da actinobactéria, obtidas da coleção de culturas do Departamento de Antibióticos da Universidade Federal de Pernambuco (DANTI-UFPE) incubadas a 37°C, por 7 dias sob agitação de 150 rpm obtendo-se assim o extrato bruto enzimático que foi liofilizado por processo de freeze-drying. Sua atividade enzimática foi avaliada utilizando como substrato carboximetilcelulose 1% (p/v) em pH 5,6 a 50 mM a 60 °C e as proteínas foram quantificadas pelo método de Bradford obtendo-se um rendimento de 0,03376 mg/mL. A fim de purificar o extrato bruto foram realizadas cromatografia de troca iônica verificando-se um pico principal com atividade de 50,6309 U/mL e purificação de 1,65 vezes e cromatografia de exclusão molecular obtendo-se um pool de 12 amostras no mesmo pico demonstrando que são de mesma massa molecular. Foi realizada eletroforese em gel de poliacrilamida – sulfato sódico de dodecila (SDS-PAGE) a fim estimar a massa molecular da enzima estando próxima de 97,4 kDa. Em seguida, a temperatura e valores de pH ótimos foram determinados mostrando que a enzima apresenta atividade maior que 50% nas faixas de pH entre 3 e 4 e entre 6 e 7. A temperatura ótima foi de 65 °C demonstrando atividade maior que 50% entre 30 e 60 °C. Os parâmetros cinéticos foram calculados e a enzima mostra atividade de acordo com a constante de Michaelis-Menten. Visando uma aplicação industrial, a sua compatibilidade com detergentes foi avaliada incubando-se a enzima com 4 marcas diferentes e mensurando-se sua atividade que demonstrou ser totalmente compatível e ativa nas marcas testadas: Ala (100%), Guarani (91,4 %), Class (57,2%) e Omo (48,2%) todas em relação ao controle sem detergentes (68,2 %). Sendo assim, os resultados mostram que as celulases obtidas de S. capoamus mostraram-se muito promissoras pois apresentaram termoestabilidade notável e versatilidade de valores de pH. Além disso apresentaram constante estabilidade em sua atividade mantendo-se ativa mesmo em condições desnaturantes. Esses achados fazem a enzima ganhar importância para futuras aplicações industriais.
id UFPE_012b39a95fa20860eb43a4b09e0cfd09
oai_identifier_str oai:repositorio.ufpe.br:123456789/32693
network_acronym_str UFPE
network_name_str Repositório Institucional da UFPE
repository_id_str 2221
spelling TEIXEIRA, Luana Maria Cavalcantihttp://lattes.cnpq.br/9641316800294124http://lattes.cnpq.br/2944428818449047COELHO, Luana Cassandra Breitenbach BarrosoSILVA, Leonor Alves de Oliveira da2019-09-12T18:43:32Z2019-09-12T18:43:32Z2018-02-26https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/32693As actinobactérias são um dos grupos de bactérias mais diversificados na natureza apresentando características anaeróbicas, aeróbicas, filamentosas e linhagens geradoras de esporos que possui alta importância biomédica e industrial. Dentre elas, o gênero Streptomyces se destaca pela produção de uma gama de celulases como exoglucanase, endoglucanase, β-glucosidase e celobiohidrolase. A partir da atividade dos seus constituintes, a celulase promove a hidrolisação da biomassa ligninocelulósica produzindo moléculas menores de açucares que são utilizados para processos bioquímicos como fabricação de biodiesel, produção de laticínios, cerveja, xaropes, entre outros, obtendo-se produtos de degradação de elevado interesse industrial. Nesse contexto, este trabalho objetivou a obtenção de um complexo enzimático produzido por Streptomyces capoamus capaz de degradar a celulose de maneira eficaz para posterior purificação e elucidação de suas propriedades físico-químicas a fim encontrar uma aplicação industrial relevante. Para tal, foram utilizadas da actino da actinobactéria, obtidas da coleção de culturas do Departamento de Antibióticos da Universidade Federal de Pernambuco (DANTI-UFPE) incubadas a 37°C, por 7 dias sob agitação de 150 rpm obtendo-se assim o extrato bruto enzimático que foi liofilizado por processo de freeze-drying. Sua atividade enzimática foi avaliada utilizando como substrato carboximetilcelulose 1% (p/v) em pH 5,6 a 50 mM a 60 °C e as proteínas foram quantificadas pelo método de Bradford obtendo-se um rendimento de 0,03376 mg/mL. A fim de purificar o extrato bruto foram realizadas cromatografia de troca iônica verificando-se um pico principal com atividade de 50,6309 U/mL e purificação de 1,65 vezes e cromatografia de exclusão molecular obtendo-se um pool de 12 amostras no mesmo pico demonstrando que são de mesma massa molecular. Foi realizada eletroforese em gel de poliacrilamida – sulfato sódico de dodecila (SDS-PAGE) a fim estimar a massa molecular da enzima estando próxima de 97,4 kDa. Em seguida, a temperatura e valores de pH ótimos foram determinados mostrando que a enzima apresenta atividade maior que 50% nas faixas de pH entre 3 e 4 e entre 6 e 7. A temperatura ótima foi de 65 °C demonstrando atividade maior que 50% entre 30 e 60 °C. Os parâmetros cinéticos foram calculados e a enzima mostra atividade de acordo com a constante de Michaelis-Menten. Visando uma aplicação industrial, a sua compatibilidade com detergentes foi avaliada incubando-se a enzima com 4 marcas diferentes e mensurando-se sua atividade que demonstrou ser totalmente compatível e ativa nas marcas testadas: Ala (100%), Guarani (91,4 %), Class (57,2%) e Omo (48,2%) todas em relação ao controle sem detergentes (68,2 %). Sendo assim, os resultados mostram que as celulases obtidas de S. capoamus mostraram-se muito promissoras pois apresentaram termoestabilidade notável e versatilidade de valores de pH. Além disso apresentaram constante estabilidade em sua atividade mantendo-se ativa mesmo em condições desnaturantes. Esses achados fazem a enzima ganhar importância para futuras aplicações industriais.FACEPEActinobacteria are one of the most diversified bacteria groups in the wild with anaerobic, aerobic, filamentous and spore-forming lineages with highlighted biomedical and industrial importance. Among them, the genus Streptomyces stands out for the production of a range of cellulases like exoglucanase, endoglucanase, β-glucosidase and cellobiohidrolase. From the activity of its constituents, cellulase promotes the ligninocellulosic biomass hydrolysis producing smaller sugar molecules used for biochemical processes like biodiesel production, dairy production, beer, syrups, among others, obtaining degradation products of high industrial interest. In this context, this work aimed to obtain an enzymatic complex produced by Streptomyces capoamus capable of degrading the cellulose in an efficient manner for further purification and elucidation of its physicochemical properties in order to find a relevant industrial application. For this purpose, actinobacteria samples were obtained from the Antibiotics Department culture collection of the Federal University of Pernambuco (DANTI-UFPE) and incubated at 37 ° C for 7 days under 150 rpm agitation, obtaining crude enzymatic extract which was freeze-dried liophilizated. Its enzymatic activity was evaluated using 1% (w/v) carboxymethylcellulose at pH 5.6 to 50 mM at 60 °C and the proteins were quantified by the Bradford method resulting in a 0.03376 mg / ml yield. In order to purify the crude extract, ion exchange chromatography was performed, with a main peak with activity of 50.6309 U / mL and purification of 1.65 folds and molecular exclusion chromatography obtaining a pool of 12 samples in the same peak showing that they presented the same molecular mass. Polyacrylamide gel electrophoresis containing sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE) was performed to estimate the enzyme molecular mass being approximately 97.4 kDa. Then, the optimum pH and temperature were determined showing enzyme activity greater than 50% in the pH ranges between 3 and 4 and between 6 and 7. The optimum temperature was 65 °C, showing activity greater than 50% between 30 and 60 °C. The kinetic parameters were calculated and the enzyme showed activity according to the Michaelis-Menten constant. Aiming for an industrial application, its compatibility with detergents was evaluated by incubating the enzyme with four different brands and measuring its activity, which was fully compatible and active in the tested brands: Ala (100%), Guarani (91.4% ), Class (57.2%) and Omo (48.2%) all compared to the control without detergents (68.2%). Thus, the results show that the cellulases obtained from S. capoamus were very promising since they presented remarkable thermostability and pH versatility. In addition, they showed constant stability in their activity, remaining active even in denaturing conditions. These findings make the enzyme gain importance for future industrial applications.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Ciencias BiologicasUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessEnzimasBactériasEstudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamusinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILDISSERTAÇÃO Luana Maria Cavalcanti Teixeira.pdf.jpgDISSERTAÇÃO Luana Maria Cavalcanti Teixeira.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1188https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/5/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Luana%20Maria%20Cavalcanti%20Teixeira.pdf.jpg9b60e056a66f0d5943e2725f8bb24f3dMD55ORIGINALDISSERTAÇÃO Luana Maria Cavalcanti Teixeira.pdfDISSERTAÇÃO Luana Maria Cavalcanti Teixeira.pdfapplication/pdf10551119https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Luana%20Maria%20Cavalcanti%20Teixeira.pdf75343ff3f02af0b3c2a89a683fdb812aMD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-8811https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/2/license_rdfe39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34MD52LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82310https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/3/license.txtbd573a5ca8288eb7272482765f819534MD53TEXTDISSERTAÇÃO Luana Maria Cavalcanti Teixeira.pdf.txtDISSERTAÇÃO Luana Maria Cavalcanti Teixeira.pdf.txtExtracted texttext/plain59865https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/4/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Luana%20Maria%20Cavalcanti%20Teixeira.pdf.txt0ea4c1c7bd277fa64fc532b5b6d53892MD54123456789/326932019-10-25 09:16:11.652oai:repositorio.ufpe.br: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ório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212019-10-25T12:16:11Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false
dc.title.pt_BR.fl_str_mv Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
title Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
spellingShingle Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
TEIXEIRA, Luana Maria Cavalcanti
Enzimas
Bactérias
title_short Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
title_full Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
title_fullStr Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
title_full_unstemmed Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
title_sort Estudo de endoglucanase termoestável excretada de Streptomyces capoamus
author TEIXEIRA, Luana Maria Cavalcanti
author_facet TEIXEIRA, Luana Maria Cavalcanti
author_role author
dc.contributor.authorLattes.pt_BR.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/9641316800294124
dc.contributor.advisorLattes.pt_BR.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/2944428818449047
dc.contributor.author.fl_str_mv TEIXEIRA, Luana Maria Cavalcanti
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv COELHO, Luana Cassandra Breitenbach Barroso
dc.contributor.advisor-co1.fl_str_mv SILVA, Leonor Alves de Oliveira da
contributor_str_mv COELHO, Luana Cassandra Breitenbach Barroso
SILVA, Leonor Alves de Oliveira da
dc.subject.por.fl_str_mv Enzimas
Bactérias
topic Enzimas
Bactérias
description As actinobactérias são um dos grupos de bactérias mais diversificados na natureza apresentando características anaeróbicas, aeróbicas, filamentosas e linhagens geradoras de esporos que possui alta importância biomédica e industrial. Dentre elas, o gênero Streptomyces se destaca pela produção de uma gama de celulases como exoglucanase, endoglucanase, β-glucosidase e celobiohidrolase. A partir da atividade dos seus constituintes, a celulase promove a hidrolisação da biomassa ligninocelulósica produzindo moléculas menores de açucares que são utilizados para processos bioquímicos como fabricação de biodiesel, produção de laticínios, cerveja, xaropes, entre outros, obtendo-se produtos de degradação de elevado interesse industrial. Nesse contexto, este trabalho objetivou a obtenção de um complexo enzimático produzido por Streptomyces capoamus capaz de degradar a celulose de maneira eficaz para posterior purificação e elucidação de suas propriedades físico-químicas a fim encontrar uma aplicação industrial relevante. Para tal, foram utilizadas da actino da actinobactéria, obtidas da coleção de culturas do Departamento de Antibióticos da Universidade Federal de Pernambuco (DANTI-UFPE) incubadas a 37°C, por 7 dias sob agitação de 150 rpm obtendo-se assim o extrato bruto enzimático que foi liofilizado por processo de freeze-drying. Sua atividade enzimática foi avaliada utilizando como substrato carboximetilcelulose 1% (p/v) em pH 5,6 a 50 mM a 60 °C e as proteínas foram quantificadas pelo método de Bradford obtendo-se um rendimento de 0,03376 mg/mL. A fim de purificar o extrato bruto foram realizadas cromatografia de troca iônica verificando-se um pico principal com atividade de 50,6309 U/mL e purificação de 1,65 vezes e cromatografia de exclusão molecular obtendo-se um pool de 12 amostras no mesmo pico demonstrando que são de mesma massa molecular. Foi realizada eletroforese em gel de poliacrilamida – sulfato sódico de dodecila (SDS-PAGE) a fim estimar a massa molecular da enzima estando próxima de 97,4 kDa. Em seguida, a temperatura e valores de pH ótimos foram determinados mostrando que a enzima apresenta atividade maior que 50% nas faixas de pH entre 3 e 4 e entre 6 e 7. A temperatura ótima foi de 65 °C demonstrando atividade maior que 50% entre 30 e 60 °C. Os parâmetros cinéticos foram calculados e a enzima mostra atividade de acordo com a constante de Michaelis-Menten. Visando uma aplicação industrial, a sua compatibilidade com detergentes foi avaliada incubando-se a enzima com 4 marcas diferentes e mensurando-se sua atividade que demonstrou ser totalmente compatível e ativa nas marcas testadas: Ala (100%), Guarani (91,4 %), Class (57,2%) e Omo (48,2%) todas em relação ao controle sem detergentes (68,2 %). Sendo assim, os resultados mostram que as celulases obtidas de S. capoamus mostraram-se muito promissoras pois apresentaram termoestabilidade notável e versatilidade de valores de pH. Além disso apresentaram constante estabilidade em sua atividade mantendo-se ativa mesmo em condições desnaturantes. Esses achados fazem a enzima ganhar importância para futuras aplicações industriais.
publishDate 2018
dc.date.issued.fl_str_mv 2018-02-26
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2019-09-12T18:43:32Z
dc.date.available.fl_str_mv 2019-09-12T18:43:32Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/32693
url https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/32693
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/
info:eu-repo/semantics/openAccess
rights_invalid_str_mv Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/
eu_rights_str_mv openAccess
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal de Pernambuco
dc.publisher.program.fl_str_mv Programa de Pos Graduacao em Ciencias Biologicas
dc.publisher.initials.fl_str_mv UFPE
dc.publisher.country.fl_str_mv Brasil
publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal de Pernambuco
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Institucional da UFPE
instname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)
instacron:UFPE
instname_str Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)
instacron_str UFPE
institution UFPE
reponame_str Repositório Institucional da UFPE
collection Repositório Institucional da UFPE
bitstream.url.fl_str_mv https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/5/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Luana%20Maria%20Cavalcanti%20Teixeira.pdf.jpg
https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Luana%20Maria%20Cavalcanti%20Teixeira.pdf
https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/2/license_rdf
https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/3/license.txt
https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/32693/4/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Luana%20Maria%20Cavalcanti%20Teixeira.pdf.txt
bitstream.checksum.fl_str_mv 9b60e056a66f0d5943e2725f8bb24f3d
75343ff3f02af0b3c2a89a683fdb812a
e39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34
bd573a5ca8288eb7272482765f819534
0ea4c1c7bd277fa64fc532b5b6d53892
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
MD5
MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)
repository.mail.fl_str_mv attena@ufpe.br
_version_ 1802310787067281408