Identificação e caracterização estrutural de proteínas com domínio lectina em fungos patogênicos em uma ánalise in silico

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: PAES, Rosilda Cintra de Souza
Data de Publicação: 2020
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/39309
Resumo: PAES, Rosilda Cintra de Souza também é conhecida em citações bibliográficas por: SOUZA, Rosilda Cintra de
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As lectinas diferem das demais proteínas pela capacidade de ligar-se reversivelmente a células, glicolipídios e glicoconjugados sem modificar suas estruturas. Lectinas vegetais e animais têm sido alvo de muitas investigações científicas devido às suas inúmeras aplicações biotecnológicas como agentes anticâncer, imunomodulador, mitogênico, antioxidante e antiviral. No entanto, lectinas fúngicas ainda são pouco caracterizadas e pouco se sabe sobre sua história evolutiva e seu papel nos processos de desenvolvimento de infecções fúngicas humanas. Entender como ocorre o processo de patogenicidade em fungos é importante para uma maior compreensão de sua interação com o hospedeiro bem como para o desenvolvimento de novas drogas antifúngicas. O fornecimento de sequências completas de genomas de fungos patogênicos possibilita a caracterização e exploração de dados in silico para prever estruturas e funções de proteínas de diversas espécies. Com o objetivo de identificar e caracterizar estruturalmente domínios lectina conservados nos fungos patogênicos Candida albicans, Cryptococcus neoformans e Aspergillus fumigatus, sequências sonda de 8 famílias proteicas (L-type, R-type, P-type, EPA, PWP, C-type, CBM, FLO) foram alinhadas via tBLASTn contra os genomas de interesse depositado no NCBI. 58 sequências tiveram seus domínios conservados confirmados com o auxílio do CD-search e foram submetidas à predição do ponto isoelétrico (pI) e peso molecular utilizando o JVirGel 2.0, e a localização subcelular através do Cell-PLoc 2.0. As análises de domínio e fenética realizadas com o programa MEGA7, confirmaram o agrupamento das sequências de acordo com a distribuição dos motivos proteicos gerados pelo MEME, sugerindo que as proteínas hipotéticas (PHs) desempenhem funções semelhantes ao grupo lectínico com sequências similares. Três sequências (2180 / 6800 / CLECT) de Aspergillus fumigatus tiveram sua análise de expressão transcricional confirmadas por qPCR, e o modelo estrutural da sequência 2180 foi gerado com ajuda do programa Modeller 9.23. A análise estereoquímica dos aminoácidos permitiu selecionar um modelo com ≥90% dos aminoácidos em posições favoráveis. Após a simulação de dinâmica, a estrutura teórica da AfLtype1 permaneceu com seu núcleo conservado apresentando homologia com uma lectina animal vesicular integral de 36 kDa (VIP36), que atua no transporte de glicoproteínas entre o Golgi e o retículo endoplasmático além de regular a fagocitose em macrófagos. Este é o primeiro estudo de identificação e caracterização estrutural de lectinas nos fungos patogênicos de importância médica analisados, e o conhecimento adquirido poderá contribuir para a tão necessária elucidação do processo molecular de patogenicidade destes fungos e suas interações com o hospedeiro humano.CAPESLectins are ubiquitous proteins of non-immune origin that make up a specific group within the adhesin class, which are proteins involved in many essential cellular and molecular recognition processes. These lectins differ from other proteins in their ability to reversibly bind to cells, glycolipids and glycoconjugates without modifying their structures. Plant and animal lectins has been the subject of many scientific investigations due to their numerous biotechnological applications as anticancer, immunomodulating, mitogenic, antioxidant and antiviral. However, fungal lectins are still poorly characterized and little is known about their evolutionary history and their role in the processes of development of human fungal infections. Understanding how the pathogenicity process occurs in fungi is important for a better understanding of its interaction with the host as well as for the development of new antifungal drugs. Providing complete sequences of pathogenic fungal genomes enables the characterization and exploitation of in silico data to predict protein structures and functions of various species. In order to identify and structurally characterize conserved lectin domains in the pathogenic fungi Candida albicans, Cryptococcus neoformans and Aspergillus fumigatus, probe sequences of 8 protein families (L-type, R-type, P-type, EPA, PWP, C-type, CBM, FLO) were aligned via tBLASTn against the genomes of interest deposited with the NCBI. 58 sequences had their conserved domains confirmed with the aid of CD-search and were subjected to prediction of isoelectric point (pI) and molecular weight using JVirGel 2.0, and subcellular localization using Cell-PLoc 2.0. The domain and phenetic analysis performed with the MEGA7 program confirmed the sequence grouping according to the distribution of protein motifs generated by MEME, suggesting that the hipotetics proteins (PHs) perform similar functions to the lectinic group with similar sequences. Three Aspergillus fumigatus (2180 / 6800 / CLECT) sequences had their transcriptional expression analysis confirmed by qPCR, and the structural model of the 2180 sequence was generated with the help of the Modeller 9.23 program. Stereochemical analysis of amino acids allowed to select a model with ≥90% of amino acids in favorable positions. After the dynamics simulation, the AfLtype1 theoretical structure remained with its conserved nucleus presenting homology with a 36 kDa integral vesicular animal lectin (VIP36), which acts in the transport of glycoproteins between the Golgi and the endoplasmic reticulum in addition to regulating phagocytosis in macrophages. This is the first study of identification and structural characterization of lectins in these pathogenic fungi of medical importance, which allows greater knowledge and clarification on the pathogenicity process of human pathogenic fungi and their interactions with their hosts.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Biologia Aplicada a SaudeUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/embargoedAccessLectinasFungos patogênicosFenéticaIdentificação e caracterização estrutural de proteínas com domínio lectina em fungos patogênicos em uma ánalise in silicoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisdoutoradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPEORIGINALTESE Rosilda Cintra Souza Paes.pdfTESE Rosilda Cintra Souza Paes.pdfapplication/pdf4850447https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/39309/1/TESE%20Rosilda%20Cintra%20Souza%20Paes.pdfb42f42b408632b12365634e34b120cd1MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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