Análise do gene codificante da enzima Beta-Glucosidase na Levedura Dekkera bruxellensis

• Autor(a) principal: TORRES, Rochane Regina Neves Baptista
• Data de Publicação: 2012
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UFPE
• Texto Completo: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/18526
• topic: Bagaço; Cana-de-Açúcar; Celulose; Celobiose; Microrganismo; Análise in silico; Cellulose; Bagasse

O bagaço da cana-de-açúcar é constituído por celulose, hemicelulose e lignina. A celulose, quando hidrolisada, é transformada em celobiose que por sua vez pode ser hidrolisada em duas moléculas de glicose. A enzima ß-glucosidase é a proteína responsável pela hidrolise de celobiose em glicose. Entretanto, o bagaço é, na maioria das vezes, queimado para a produção de energia elétrica para ser utilizada no processo industrial não sendo utilizado para a produção de etanol. Por ter um crescimento mais rápido do que a levedura Saccharomyces cerevisiae em condições industriais de fermentação alcoólica apresentando uma maior resistências a altas concentrações de etanol, altas temperaturas e baixo pH têm feito da Dekkera bruxellensis alvo de pesquisas e melhoramentos genéticos. O presente trabalho teve como objetivo identificar e analisar in silico o gene codificante da ß-glucosidase no genoma da levedura D. bruxellensis através das ferramentas de bioinformática. Os resultados mostraram que a partir do alinhamento BLASTp, uma seqüência curta da levedura D. bruxellensis apresentou similaridade com seqüências codificantes para a enzima ß-glucosidase de espécies da divisão ascomiceto. A seqüência da espécie Kluyveromyces marxianus obteve o maior percentual de similaridade com a seqüência de D. bruxellensis. Foram identificados no alinhamento múltiplo, através de conhecimento prévio da literatura, os resíduos do sitio ativo da enzima ß-glucosidase presentes na seqüência de D. bruxellensis mostrando ser sítios bastante conservados.